En biología molecular , las fosfolipasas C dependientes de zinc son una familia de enzimas fosfolipasas C bacterianas , algunas de las cuales también se conocen como toxinas alfa .
Fosfolipasa C dependiente de zinc | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Zn_dep_PLPC | |||||||
Pfam | PF00882 | |||||||
InterPro | IPR001531 | |||||||
PROSITE | PDOC00357 | |||||||
SCOP2 | 1ah7 / SCOPe / SUPFAM | |||||||
Superfamilia OPM | 81 | |||||||
Proteína OPM | 1 pólvora | |||||||
CDD | cd11009 | |||||||
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Bacillus cereus contiene una fosfolipasa monomérica C EC 3.1.4.3 (PLC) de 245 residuos de aminoácidos. Aunque PLC prefiere actuar sobre la fosfatidilcolina , también muestra una débil actividad catalítica con esfingomielina y fosfatidilinositol . [1] Los estudios de secuencia han demostrado que la proteína es similar tanto a la toxina alfa de Clostridium perfringens como a Clostridium bifermentans , una fosfolipasa C involucrada en la hemólisis y ruptura celular, [2] y a la lecitinasa de Listeria monocytogenes , que ayuda de célula a célula propagarse rompiendo las vacuolas de 2 membranas que rodean a la bacteria durante la transferencia. [3]
Cada una de estas proteínas es una enzima dependiente de zinc, que se une a 3 iones de zinc por molécula. [4] Las enzimas catalizan la conversión de fosfatidilcolina y agua en 1,2-diacilglicerol y fosfato de colina. [1] [2] [4]
En Bacillus cereus , se sabe que hay nueve residuos involucrados en la unión de los iones zinc: 5 His, 2 Asp, 1 Glu y 1 Trp. Todos estos residuos se conservan en la toxina alfa de Clostridium .
Algunos ejemplos de esta enzima contienen una extensión de secuencia C-terminal que contiene un dominio PLAT que se cree que está involucrado en la localización de la membrana. [5] [6]
Referencias
- ↑ a b Nakamura S, Yamada A, Tsukagoshi N, Udaka S, Sasaki T, Makino S, Little C, Tomita M, Ikezawa H (1988). "Secuencia de nucleótidos y expresión en Escherichia coli del gen que codifica la esfingomielinasa de Bacillus cereus " . EUR. J. Biochem . 175 (2): 213–220. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1988.tb14186.x . PMID 2841128 .
- ^ a b Titball RW, Rubidge T, Hunter SE, Martin KL, Morris BC, Shuttleworth AD, Anderson DW, Kelly DC (1989). "Clonación molecular y secuencia de nucleótidos de la alfa-toxina (fosfolipasa C) de Clostridium perfringens " . Infectar. Immun . 57 (2): 367–376. doi : 10.1128 / IAI.57.2.367-376.1989 . PMC 313106 . PMID 2536355 .
- ^ Kocks C, Dramsi S, Ohayon H, Geoffroy C, Mengaud J, Cossart P, Vazquez-Boland JA (1992). "Secuencia de nucleótidos del operón lecitinasa de Listeria monocytogenes y posible papel de la lecitinasa en la propagación de célula a célula" . Infectar. Immun . 60 (1): 219–230. doi : 10.1128 / IAI.60.1.219-230.1992 . PMC 257526 . PMID 1309513 .
- ^ a b Titball RW, Rubidge T (1990). "El papel de los residuos de histidina en la toxina alfa de Clostridium perfringens " . FEMS Microbiol. Lett . 56 (3): 261-265. doi : 10.1111 / j.1574-6968.1988.tb03188.x . PMID 2111259 .
- ^ Bateman A, Sandford R (1999). "El dominio PLAT: una nueva pieza en el rompecabezas PKD1". Curr. Biol . 9 (16): R588–90. doi : 10.1016 / S0960-9822 (99) 80380-7 . PMID 10469604 . S2CID 15018010 .
- ^ Ponting CP, Hofmann K, Bork P (agosto de 1999). "Un dominio GPS similar a latrofilina / CL-1 en policistina-1". Curr. Biol . 9 (16): R585–8. doi : 10.1016 / S0960-9822 (99) 80379-0 . PMID 10469603 . S2CID 17252179 .