En enzimología , una acetolactato descarboxilasa ( EC 4.1.1.5 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
acetolactato descarboxilasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 4.1.1.5 | |||||||
No CAS. | 9025-02-9 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- (S) -2-hidroxi-2-metil-3-oxobutanoato (R) -2-acetoína + CO 2
Por lo tanto, esta enzima tiene un sustrato , (S) -2-hidroxi-2-metil-3-oxobutanoato , y dos productos , (R) -2-acetoína y CO 2 . [1]
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , específicamente las carboxiliasas, que escinden los enlaces carbono-carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es (S) -2-hidroxi-2-metil-3-oxobutanoato carboxilasa [formadora de (R) -2-acetoína] . Otros nombres de uso común incluyen alfa-acetolactato descarboxilasa y (S) -2-hidroxi-2-metil-3-oxobutanoato carboxilasa . Esta enzima participa en el metabolismo del butanoato y del ácido dibásico ramificado en c5 .
Estudios estructurales
A finales de 2007, solo se ha resuelto una estructura para esta clase de enzimas, con el código de acceso PDB 1XV2 .
Referencias
- ^ Hill RK, Sawada S, Arfin SM (1979). "Estereoquímica de la biosíntesis de valina e isoleucina. IV Síntesis, configuración y especificidad enzimática de alfa-acetolactato y alfa-aceto-alfa-hidroxibutirato". Bioorg. Chem . 8 (2): 175–189. doi : 10.1016 / 0045-2068 (79) 90003-8 .
- Stormer FC (1967). "Aislamiento de enzima formadora de acetolactato de pH 6 cristalino de Aerobacter aerogenes". J. Biol. Chem . 242 (8): 1756–9. PMID 6024768 .