La actinidaína ( EC 3.4.22.14 , actinidina , actinidia proteasa aniónica , proteinasa A2 de Actinidia chinensis ) es un tipo de enzima cisteína proteasa que se encuentra en frutas como kiwis (género Actinidia ), piña , mango , plátano y papaya . Esta enzima es parte de la familia de la peptidasa C1 similar a la papaína . [1] [2] [3] [4]
actinidaina | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 3.4.22.14 | |||||||
No CAS. | 39279-27-1 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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Como alérgeno conocido en los kiwis, [5] la enzima está bajo investigación preliminar por su efecto sobre las proteínas de unión estrecha de las células epiteliales intestinales . [6] [7]
La actinidaína es comercialmente útil como ablandador de carne [8] [9] y en la coagulación de la leche para productos lácteos. [10] La temperatura de desnaturalización de la actinidaína es de 60 ° C (140 ° F), menor que la de las enzimas similares para ablandar la carne, la bromelina de la piña y la papaína de la papaya . [11]
Referencias
- ^ Baker EN, Boland MJ, Calder PC, Hardman MJ (noviembre de 1980). "La especificidad de la actinidina y su relación con la estructura de la enzima". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzimología . 616 (1): 30–4. doi : 10.1016 / 0005-2744 (80) 90260-0 . PMID 7002215 .
- ^ Kamphuis IG, Drenth J, Baker EN (marzo de 1985). "Thiol proteasas. Estudios comparativos basados en las estructuras de alta resolución de papaína y actinidina, y en la información de secuencia de aminoácidos para catepsinas B y H, y bromelina de tallo". Revista de Biología Molecular . 182 (2): 317–29. doi : 10.1016 / 0022-2836 (85) 90348-1 . PMID 3889350 .
- ^ Baker EN, Drenth J (1987). "Las tiol proteasas: estructura y mecanismo" . En Jurnak FA, McPherson A (eds.). Sitios activos de enzimas . Macromoléculas y ensamblajes biológicos. 3 . Nueva York: John Wiley and Sons. págs. 314–368 . ISBN 978-0-471-85142-4.
- ^ Gul S, Mellor GW, Thomas EW, Brocklehurst K (mayo de 2006). "Dependencias de la temperatura de la cinética de reacciones de papaína y actinidina con una serie de sondas de reactividad que difieren en características clave de reconocimiento molecular" . La revista bioquímica . 396 (1): 17-21. doi : 10.1042 / BJ20051501 . PMC 1449998 . PMID 16445383 .
- ^ Maddumage R, Nieuwenhuizen NJ, Bulley SM, Cooney JM, Green SA, Atkinson RG (enero de 2013). "Diversidad y niveles relativos de actinidina, kiwellina y alérgenos similares a la taumatina en 15 variedades de kiwi (Actinidia)". Revista de Química Agrícola y Alimentaria . 61 (3): 728–39. doi : 10.1021 / jf304289f . PMID 23289429 .
- ^ Grozdanovic MM, Čavić M, Nešić A, Andjelković U, Akbari P, Smit JJ, Gavrović-Jankulović M (marzo de 2016). "Actinidina cisteína proteasa de kiwi compromete la barrera intestinal al interrumpir las uniones estrechas" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Temas generales . 1860 (3): 516–26. doi : 10.1016 / j.bbagen.2015.12.005 . PMID 26701113 .
- ^ Cavic M, Grozdanovic MM, Bajic A, Jankovic R, Andjus PR, Gavrovic-Jankulovic M (octubre de 2014). "El efecto del kiwi (Actinidia deliciosa) cisteína proteasa actinidina sobre la red de unión estrecha de ocludina en células epiteliales intestinales T84". Toxicología alimentaria y química . 72 : 61–8. doi : 10.1016 / j.fct.2014.07.012 . PMID 25042511 .
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- ^ Eshamah H, Han I, Naas H, Acton J, Dawson P (abril de 2014). "Efectos antibacterianos de las enzimas suavizantes naturales en diferentes cepas de Escherichia coli O157: H7 y Listeria monocytogenes en la carne de vacuno". Ciencia de la carne . 96 (4): 1494–500. doi : 10.1016 / j.meatsci.2013.12.010 . PMID 24447905 .
- ^ Katsaros GI, Tavantzis G, Taoukis PS (enero de 2010). "Producción de nuevos productos lácteos utilizando actinidina y alta presión como regulador de la actividad enzimática". Ciencia alimentaria innovadora y tecnologías emergentes . 11 (1): 47–51. doi : 10.1016 / j.ifset.2009.08.007 .
- ^ Tarté R (2008). Ingredientes en productos cárnicos propiedades, funcionalidad y aplicaciones . Nueva York: Springer. ISBN 978-0-387-71327-4.
enlaces externos
- La base de datos en línea MEROPS para peptidasas y sus inhibidores: C01.007
- EC 3.4.22.14
- actinidaína en los encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .