Proteína adaptadora de clatrina
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Adaptador de clatrina compleja cadena pequeña
Identificadores
SímboloClat_adaptor_s
PfamPF01217
InterProIPR022775
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura

Las proteínas adaptadoras de clatrina , también conocidas como adaptinas , son proteínas adaptadoras de transporte vesicular asociadas con la clatrina . Estas proteínas se sintetizan en los ribosomas , se procesan en el retículo endoplásmico y se transportan desde el aparato de Golgi a la red trans-Golgi, y desde allí a través de pequeñas vesículas portadoras hasta su compartimento de destino final. La asociación entre adaptinas y clatrina es importante para la selección y el transporte de cargas vesiculares . [1] Las capas de clatrina contienen clatrina (actúa como un andamio) y complejos adaptadores que unen la clatrina a los receptores en las vesículas recubiertas.. Se cree que los complejos de proteínas asociados a la clatrina interactúan con las colas citoplasmáticas de las proteínas de membrana , lo que lleva a su selección y concentración. Por lo tanto, las proteínas adaptadoras son responsables del reclutamiento de moléculas de carga en fosas cubiertas de clatrina en crecimiento. [2] Los dos tipos principales de complejos adaptadores de clatrina son las proteínas adaptadoras de transporte vesicular heterotetraméricas (AP1-5) y los adaptadores monoméricos GGA (localización de Golgi, homología del oído con adaptatina gamma, proteínas de unión a ARF ). [3] [4] Las adaptinas están relacionadas lejanamente con el otro tipo principal de proteínas de transporte vesicular, el coatómero.subunidades, que comparten entre el 16% y el 26% de su secuencia de aminoácidos. [5]

Los complejos de proteína adaptadora (AP) se encuentran en vesículas recubiertas y fosas recubiertas de clatrina. Los complejos AP conectan las proteínas de carga y los lípidos con la clatrina en los sitios de gemación de las vesículas, así como también se unen a las proteínas accesorias que regulan el ensamblaje y desensamblaje de la capa (como AP180 , epsinas y auxilina ). Existen diferentes complejos AP en mamíferos. AP1 es responsable del transporte de hidrolasas lisosomales entre la red trans-Golgi y los endosomas . [6] El complejo adaptador AP2 se asocia con la membrana plasmática y es responsable de la endocitosis . [7] AP3 es responsable del tráfico de proteínas a los lisosomas y otros orgánulos relacionados . [8] AP4 está menos bien caracterizado. Los complejos AP son heterotetrámeros compuestos por dos subunidades grandes (adaptinas), una subunidad media (mu) y una subunidad pequeña (sigma). Por ejemplo, en AP1 estas subunidades son gamma-1-adapttin, beta-1-adapttin, mu-1 y sigma-1, mientras que en AP2 son alfa-adapttin, beta-2-adapttin, mu-2 y sigma-2 . Cada subunidad tiene una función específica. Las adaptinas reconocen y se unen a la clatrina a través de su región de bisagra (caja de clatrina) y reclutan proteínas accesorias que modulan la función AP a través de sus dominios de oído C-terminal (apéndice). Mu reconoce señales de clasificación basadas en tirosina dentro de los dominios citoplásmicos de las proteínas de carga transmembrana . [9]Una función de la endocitosis mediada por el complejo de clatrina y AP2 es regular el número de receptores GABA A disponibles en la superficie celular. [10]

Ver también

  • Lista de adaptinas

Referencias

  1. ^ McMahon HT, Mills IG (agosto de 2004). "COP y brotación de vesículas recubiertas de clatrina: diferentes vías, enfoques comunes". Curr. Opin. Cell Biol . 16 (4): 379–91. doi : 10.1016 / j.ceb.2004.06.009 . PMID  15261670 .
  2. ^ Weigel, Aubrey V .; Tamkun, Michael M .; Krapf, Diego (26 de noviembre de 2013). "Cuantificación de las interacciones dinámicas entre un pozo recubierto de clatrina y moléculas de carga" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 110 (48): E4591 – E4600. Código Bibliográfico : 2013PNAS..110E4591W . doi : 10.1073 / pnas.1315202110 . PMC 3845133 . PMID 24218552 .  
  3. ^ Voglmaier SM, Edwards RH (junio de 2007). "¿Las diferentes vías endocíticas hacen diferentes vesículas sinápticas?". Curr. Opin. Neurobiol . 17 (3): 374–80. doi : 10.1016 / j.conb.2007.04.002 . PMID 17449236 . S2CID 44740900 .  
  4. ^ Boehm M, Bonifacino JS (octubre de 2001). "Adaptins: el recuento final" . Mol. Biol. Celular . 12 (10): 2907-20. doi : 10.1091 / mbc.12.10.2907 . PMC 60144 . PMID 11598180 .  
  5. ^ Boehm, Markus; Bonifacino, Juan S. (octubre de 2001). "Adaptins" . Biología molecular de la célula . 12 (10): 2907-2920. doi : 10.1091 / mbc.12.10.2907 . ISSN 1059-1524 . PMC 60144 . PMID 11598180 .   
  6. ^ Touz MC, Kulakova L, Nash TE (julio de 2004). "El complejo de proteína adaptadora 1 media el transporte de proteínas lisosomales desde un orgánulo similar a Golgi a vacuolas periféricas en el eucariota primitivo Giardia lamblia" . Mol. Biol. Celular . 15 (7): 3053–60. doi : 10.1091 / mbc.E03-10-0744 . PMC 452563 . PMID 15107467 .  
  7. ^ Conner SD, Schmid SL (septiembre de 2003). "Requisitos diferenciales para AP-2 en endocitosis mediada por clatrina" . J. Cell Biol . 162 (5): 773–9. doi : 10.1083 / jcb.200304069 . PMC 2172816 . PMID 12952931 .  
  8. ^ Gupta SN, Kloster MM, Rodionov DG, Bakke O (junio de 2006). "Reencaminamiento de la cadena invariante a la vía de clasificación directa mediante la introducción de un motivo de unión a AP3 de LIMP II". EUR. J. Cell Biol . 85 (6): 457–67. doi : 10.1016 / j.ejcb.2006.02.001 . PMID 16542748 . 
  9. ^ Haucke V, Wenk MR, Chapman ER, Farsad K, De Camilli P (noviembre de 2000). "La interacción dual de sinaptotagmina con mu2 y alfa-adaptina facilita la nucleación de fosas recubiertas de clatrina" . EMBO J . 19 (22): 6011–9. doi : 10.1093 / emboj / 19.22.6011 . PMC 305843 . PMID 11080148 .  
  10. ^ Kanematsu T, Fujii M, Mizokami A, Kittler JT, Nabekura J, Moss SJ, Hirata M (mayo de 2007). "La proteína inactiva relacionada con la fosfolipasa C está implicada en la internalización constitutiva de los receptores GABAA mediados por el complejo adaptador de clatrina y AP2" . J. Neurochem . 101 (4): 898–905. doi : 10.1111 / j.1471-4159.2006.04399.x . PMID 17254016 . S2CID 22361369 .  

enlaces externos

  • Motivo lineal eucariota clase de motivo de recurso TRG_LysEnd_APsAcLL_1
  • Motivo lineal eucariota clase de motivo de recurso TRG_LysEnd_APsAcLL_3
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