Alexander Glazer fue profesor de la Escuela de Graduados en el Departamento de Biología Molecular y Celular de la Universidad de California, Berkeley . Le apasionaba la química de las proteínas y las relaciones estructura-función. [1] También tuvo un interés de larga data en los complejos de captación de luz en cianobacterias y algas rojas llamados ficobilisomas. [2] También pasó más de 10 años trabajando en el proyecto del genoma humano, donde investigó métodos para la detección y secuenciación de ADN, lo que incluye de manera más notable el desarrollo de reactivos fluorescentes involucrados en el etiquetado celular. [3] Más recientemente, había centrado sus estudios en cuestiones de ciencias ambientales.[3] Murió el 18 de julio de 2021 en Orinda, California
Glazer nació en Lodz, Polonia en 1935 y luego se mudó a Australia, donde obtuvo su licenciatura y maestría en la Universidad de Sydney en 1957 y 1958, respectivamente. Su tesis de maestría en la Universidad de Sydney se basó en los estudios fisicoquímicos de las proteínas. En la Universidad de Sydney, Glazer vio una conferencia de Emil Smith sobre la enzima proteolítica papaína. Esta conferencia fue tan inspiradora para Glazer que después se fue a la Universidad de Utah para seguir estudiando con Smith. Obtuvo su doctorado en la Universidad de Utah en 1960. [1]
Después de graduarse de la Universidad de Utah, Glazer se mudó a Israel, donde completó una beca posdoctoral en el Departamento de Biofísica del Instituto de Ciencias Weizmann . Reanudó su trabajo posdoctoral en el MRC Laboratory of Molecular Biology en Cambridge, donde investigó el marcaje de proteínas con isótopos radiactivos para determinar secuencias de aminoácidos. En 1964, pasó a formar parte del cuerpo docente del Departamento de Química Biológica de la Facultad de Medicina de la Universidad de California en Los Ángeles . [1] Glazer es ahora profesor de la División de Bioquímica, Biofísica y Biología Estructural de la Escuela de Graduados. [4]
Las reacciones luminosas en la fotosíntesis comienzan con un complejo de antenas que absorbe un fotón. Esta energía de excitación se transfiere de un cromóforo a otro y termina en un par de moléculas de clorofila en un complejo de centro de reacción transmembrana. Cada complejo de centro de reacción transmembrana está asociado con un complejo de antena que tiene cientos de moléculas de pigmento captadoras de luz. [5] De hecho, una característica común de toda la maquinaria fotosintética en bacterias, algas y plantas es la existencia de muchos complejos de antenas que pueden absorber la luz y transferirla a un complejo de centro de reacción transmembrana. [6] Las moléculas de pigmento captadoras de luz están hechas de proteínas que se unen covalentemente a grupos prostéticos de tetrapirrol de cadena abierta llamados bilinas.que puede absorber la luz. [6] Estos conjuntos de antenas dentro de las cianobacterias y las algas rojas se denominan ficobilisomas . Estos ficobilisomas son de particular interés para los científicos porque son los complejos captadores de luz más grandes que se pueden aislar y estudiar sin alterar la célula. [2] Se pueden aislar fácilmente de la célula porque están ubicados en la membrana periférica y se pueden separar fácilmente de las láminas fotosintéticas con un detergente suave. [6]
En un estudio, Glazer y su colega Suen Fang analizaron el contenido de cromóforos de un alga azul-verde llamada ficocianina y aloficocianina que se derivó de Synechococcus sp ., que es una cianobacteria unicelular. [1] Descubrieron que la ficocianina llevaba tres cromóforos de ficocianobilina, dos de los cuales estaban unidos a una subunidad beta y uno de los cuales estaba unido a una subunidad alfa. Además, en experimentos con algas verdeazuladas distintas de las derivadas de Synechococcus sp . se concluyó que esta distribución de cromóforos descubierta se mantiene entre la mayoría de las ficobiliproteínas de cianofitanos. [7] Este estudio determinó la distribución de los cromóforos en la ficocianina de las algas verdeazuladas.