| Proteína de ficobilisoma | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 El diseño de subunidades de proteínas en un ficobilisoma. | ||||||||
| Identificadores | ||||||||
| Símbolo | Ficobilisoma | |||||||
| Pfam | PF00502 | |||||||
| InterPro | IPR012128 | |||||||
| SCOP2 | 1cpc / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Los ficobilisomas son antenas recolectoras de luz del fotosistema II en cianobacterias , algas rojas y glaucophytes .
Estructura general [ editar ]
Los ficobilisomas son complejos de proteínas (hasta 600 polipéptidos ) anclados a las membranas tilacoides . Están formados por pilas de proteínas cromoforiladas , las ficobiliproteínas y sus polipéptidos enlazadores asociados. Cada ficobilisoma consta de un núcleo hecho de aloficocianina , a partir del cual varias barras orientadas hacia afuera están hechas de discos apilados de ficocianina y (si está presente) ficoeritrina (s) o ficoeritrocianina . La propiedad espectral de las ficobiliproteínas está determinada principalmente por sus grupos protésicos , que son tetrapirroles lineales conocidos como ficobilinas.incluyendo ficocianobilina , ficoeritrobilina , ficocurobilina y ficobiliviolina . Las propiedades espectrales de una ficobilina determinada están influenciadas por su entorno proteico. [1]
Función [ editar ]
Cada ficobiliproteína tiene un máximo específico de absorción y emisión de fluorescencia en el rango de luz visible. Por tanto, su presencia y la disposición particular dentro de los ficobilisomas permiten la absorción y transferencia unidireccional de energía luminosa a la clorofila a del fotosistema II. De esta manera, las células aprovechan las longitudes de onda de luz disponibles (en el rango de 500-650 nm), que son inaccesibles para la clorofila, y utilizan su energía para la fotosíntesis. Esto es particularmente ventajoso en las profundidades de la columna de agua , donde la luz con longitudes de onda más largas se transmite menos y por lo tanto está menos disponible directamente para la clorofila.
La disposición geométrica de un ficobilisoma es muy elegante en un montaje similar a una antena. Da como resultado una eficiencia del 95% de transferencia de energía . [2]
Evolución y diversidad [ editar ]
Existen muchas variaciones en la estructura general de los ficobilisomas. Su forma puede ser hemidiscoidal (en cianobacterias) o hemiellipsoidal (en algas rojas). Las especies que carecen de ficoeritrina tienen al menos dos discos de ficocianina por varilla, lo que es suficiente para una fotosíntesis máxima. [3]
Las propias ficobiliproteínas muestran poca evolución de secuencia debido a su función altamente restringida (absorción y transferencia de longitudes de onda específicas). En algunas especies de cianobacterias, cuando están presentes tanto la ficocianina como la ficoeritrina, el ficobilisoma puede sufrir una reestructuración significativa como respuesta al color de la luz. En luz verde, las porciones distales de las varillas están hechas de ficoeritrina de color rojo, que absorbe mejor la luz verde. En luz roja, esta se reemplaza por ficocianina de color azul, que absorbe mejor la luz roja. Este proceso reversible se conoce como adaptación cromática complementaria. Es el componente del sistema fotosintético de las cianobacterias, como una partícula con la que se unen varias estructuras (es decir, membrana tilacoide, etc.).
Aplicaciones [ editar ]
Los ficobilisomas se pueden utilizar en fluorescencia rápida , [4] [5] citometría de flujo , [6] transferencia de Western y microarrays de proteínas . Algunos ficobilisomas tienen un perfil de absorción y emisión similar al Cy5 , lo que les permite usarse en muchas de las mismas aplicaciones. También pueden ser hasta 200 veces más brillantes y con un cambio de Stokes más grande , proporcionando una señal más grande por evento de enlace. Esta propiedad permite la detección de moléculas diana de bajo nivel] \ [6] o eventos raros.
Espectros de excitación y emisión de un ficobilisoma de un alga azul verdosa.
Capacidades de detección de tinte de ficobilisoma versus cianina en la aplicación de Western blot.
Referencias [ editar ]
- ^ Singh, NK; Sonani, RR; Rastogi, RP; Señora, D (2015). "Los ficobilisomas: un requisito temprano para la fotosíntesis eficiente en cianobacterias" . EXCLI Journal . 14 : 268–89. doi : 10.17179 / excli2014-723 . PMC 4553884 . PMID 26417362 .
- ^ Cosecha de luz por ficobilisomas Revisión anual de biofísica y química biofísica vol. 14: 47-77 (fecha de publicación del volumen junio de 1985)
- ^ Lea-Smith DJ, Bombelli P, Dennis JS, Scott SA, Smith AG , Howe CJ (junio de 2014). "Las cepas de Synechocystis sp. PCC 6803 deficientes en ficobilisomas tienen un tamaño reducido y requieren condiciones de limitación de carbono para exhibir una productividad mejorada" . Fisiología vegetal . 165 (2): 705–714. doi : 10.1104 / pp.114.237206 . PMC 4044857 . PMID 24760817 .
- ^ Zoha SJ, Ramnarain S, Morseman JP, Moss MW, Allnutt FC, Rogers Y, Harvey B (1999). "Tintes fluorescentes PBXL para detección directa ultrasensible". Diario de fluorescencia . 9 (3): 197–208. doi : 10.1023 / A: 1022503600141 . S2CID 12373519 .
- ^ "Comparación de detección de microplacas entre SureLight®P-3L, otros fluoróforos y detección enzimática" (PDF) . Columbia Biosciences. 2010.
- ^ a b Telford WG, Moss MW, Morseman JP, Allnutt FC (agosto de 2001). "Ficobilisomas estabilizados con cianobacterias como fluorocromos para la detección de antígenos extracelulares por citometría de flujo" (PDF) . Revista de métodos inmunológicos . 254 (1–2): 13–30. doi : 10.1016 / s0022-1759 (01) 00367-2 . PMID 11406150 .
Enlaces externos [ editar ]
- Ficobilisomas en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- Columbia Biosciences - Recurso de ficobilisomas
