hélice alfa

La hélice alfa ( hélice α ) es un motivo común en la estructura secundaria de las proteínas y es una conformación de hélice derecha en la que cada grupo N − H de la columna vertebral se une al hidrógeno del grupo C=O de la columna vertebral del aminoácido ubicado en cuatro residuos . antes a lo largo de la secuencia proteica.

La hélice alfa también se denomina hélice alfa clásica de Pauling-Corey-Branson . El nombre 3.6 ₁₃ -helix también se usa para este tipo de hélice, denotando el número promedio de residuos por vuelta helicoidal, con 13 átomos involucrados en el anillo formado por el enlace de hidrógeno.

Entre los tipos de estructura local en las proteínas, la hélice α es la más extrema y la secuencia más predecible, así como la más prevalente.

A principios de la década de 1930, William Astbury demostró que había cambios drásticos en la difracción de rayos X de la fibra de lana húmeda o fibras capilares tras un estiramiento significativo. Los datos sugirieron que las fibras sin estirar tenían una estructura molecular enrollada con una repetición característica de ≈5,1 ångströms (0,51 nanómetros ).

Astbury propuso inicialmente una estructura de cadena unida para las fibras. Más tarde se unió a otros investigadores (en particular, el químico estadounidense Maurice Huggins ) al proponer que:

Aunque incorrectos en sus detalles, los modelos de Astbury de estas formas eran correctos en esencia y corresponden a elementos modernos de estructura secundaria , la hélice α y la hebra β (se mantuvo la nomenclatura de Astbury), que fueron desarrollados por Linus Pauling , Robert Corey y Herman Branson en 1951 (ver más abajo); ese artículo mostró hélices tanto dextrógiras como levógiras, aunque en 1960 la estructura cristalina de la mioglobina ^[1] mostró que la forma levógira es la común. Hans Neurath fue el primero en demostrar que los modelos de Astbury no podían ser correctos en detalle porque involucraban choques de átomos. ^[2]El artículo de Neurath y los datos de Astbury inspiraron a HS Taylor , ^[3] Maurice Huggins ^[4] y Bragg y colaboradores ^[5] a proponer modelos de queratina que se parecen un poco a la hélice α moderna.

Estructura tridimensional de una hélice alfa en la proteína crambin

Diagrama interactivo de enlaces de hidrógeno en la estructura secundaria de proteínas . Caricatura arriba, átomos abajo con nitrógeno en azul, oxígeno en rojo ( PDB : 1AXC​ ​)

Vista superior de la misma hélice que se muestra arriba. Cuatro grupos carbonilo apuntan hacia arriba, hacia el espectador, separados aproximadamente 100° en el círculo, lo que corresponde a 3,6 residuos de aminoácidos por vuelta de la hélice.

Contraste de las vistas finales de la hélice entre α (cuadrado compensado) y 3 ₁₀ (triangular)

Gráfico de Ramachandran ( gráfico φ ,  ψ ), con puntos de datos para residuos de hélice α que forman un grupo diagonal denso debajo y a la izquierda del centro, alrededor del mínimo de energía global para la conformación de la columna vertebral. ^[13]

Una hélice α en contornos de densidad electrónica de ultra alta resolución, con átomos de oxígeno en rojo, átomos de nitrógeno en azul y enlaces de hidrógeno como líneas de puntos verdes (archivo PDB 2NRL, 17–32). El terminal N está en la parte superior, aquí.

La molécula de hemoglobina tiene cuatro subunidades de unión al grupo hemo, cada una compuesta en gran parte por hélices α.

Hélices de bobina enrollada con cremallera de leucina y hélices de unión al ADN : factor de transcripción Max ( archivo PDB 1HLO)

Rodopsina bovina ( archivo PDB 1GZM), con un haz de siete hélices que cruzan la membrana (superficies de la membrana marcadas con líneas horizontales)

Alpha Helix de Julian Voss-Andreae para Linus Pauling ( 2004 ), acero con recubrimiento en polvo, altura 10 pies (3 m). La escultura se encuentra frente a la casa de la infancia de Pauling en 3945 SE Hawthorne Boulevard en Portland, Oregón , EE. UU.