Crambin es una pequeña proteína de almacenamiento de semillas del repollo abisinio . Pertenece a las tioninas . Tiene 46 residuos (aminoácidos). Ha sido ampliamente estudiado por cristalografía de rayos X ya que sus cristales son únicos y difractan a una resolución de 0.48 Å. Las mediciones de dispersión de neutrones también están disponibles con una resolución de 1,1 Å. [2]
Crambin | ||||||
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Identificadores | ||||||
Organismo | ||||||
Símbolo | THI2 | |||||
UniProt | P01542 | |||||
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Referencias
- ^ Schmidt A, Teeter M, Weckert E, Lamzin VS (abril de 2011). "Estructura cristalina de crambin de proteína pequeña a una resolución de 0,48 Å" . Acta Crystallographica Sección F . 67 (Pt 4): 424–8. doi : 10.1107 / S1744309110052607 . PMC 3080141 . PMID 21505232 .
- ^ PDB : 3U7T ; Chen JC, Fisher Z, Kovalevsky AY, Mustyakimov M, Hanson BL, Zhurov VV, Langan P (febrero de 2012). "Estudios de difracción de rayos X y neutrones de tiempo de vuelo de ultra alta resolución a temperatura ambiente de crambin intercambiado H / D" . Acta Crystallographica Sección F . 68 (Pt 2): 119–23. doi : 10.1107 / S1744309111051499 . PMC 3274385 . PMID 22297981 .