Amidasa


En enzimología , una amidasa ( EC 3.5.1.4 , acilamidasa , acilasa (engañosa) , amidohidrolasa (ambigua) , desaminasa (ambigua) , acilamidasa grasa , N-acetilaminohidrolasa (ambigua) ) es una enzima que cataliza la hidrólisis de una amida:

Así, los dos sustratos de esta enzima son una amida y H 2 O , mientras que sus dos productos son monocarboxilato y NH 3 .

Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas , las que actúan sobre enlaces carbono-nitrógeno distintos de los enlaces peptídicos, concretamente en amidas lineales. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es acilamida amidohidrolasa . Otros nombres de uso común incluyen acilamidasa , acilasa , amidohidrolasa , desaminasa , acilamidasa grasa y N-acetilaminohidrolasa . Esta enzima participa en 6 vías metabólicas : ciclo de la urea y metabolismo de los grupos amino , metabolismo de la fenilalanina , metabolismo del triptófano ,metabolismo del cianoaminoácido , degradación del benzoato mediante ligadura de coa y degradación del estireno .

Las amidasas contienen un tramo conservado de aproximadamente 130 aminoácidos conocido como secuencia AS . Están muy extendidos y se encuentran tanto en procariotas como en eucariotas . Las enzimas AS catalizan la hidrólisis de enlaces amida (CO-NH2), aunque la familia ha divergido ampliamente con respecto a la especificidad y función del sustrato . No obstante, estas enzimas mantienen una estructura central alfa / beta / alfa, donde las topologías de las mitades N- y C-terminales son similares. Las enzimas AS tienen característicamente una región C-terminal altamente conservada rica en serinay residuos de glicina, pero desprovistos de residuos de ácido aspártico e histidina , por lo que se diferencian de las serina hidrolasas clásicas . Estas enzimas poseen una tríada catalítica Ser-Ser-Lys única y altamente conservada que se utiliza para la hidrólisis de amidas, aunque el mecanismo catalítico para la formación de intermediarios acil-enzima puede diferir entre enzimas. [1]

A finales de 2018 se han resuelto 162 estructuras para esta familia, a las que se puede acceder en el Pfam .