Aminoacil tRNA sintetasa


Una aminoacil-tRNA sintetasa ( aaRS o ARS ), también llamada tRNA-ligasa, es una enzima que une el aminoácido apropiado a su correspondiente tRNA . Lo hace al catalizar la transesterificación de un aminoácido afín específico o su precursor a uno de todos sus tRNA afines compatibles para formar un aminoacil-tRNA . En los humanos, los 20 tipos diferentes de aa-tRNA están hechos por las 20 aminoacil-tRNA sintetasas diferentes, una para cada aminoácido del código genético .

Esto a veces se denomina "cargar" o "cargar" el ARNt con un aminoácido. Una vez que se carga el ARNt, un ribosoma puede transferir el aminoácido del ARNt a un péptido en crecimiento , de acuerdo con el código genético. Por lo tanto, el ARNt de aminoacilo juega un papel importante en la traducción del ARN , la expresión de genes para crear proteínas.

La sintetasa primero se une al ATP y al aminoácido correspondiente (o su precursor) para formar un aminoacil-adenilato, liberando pirofosfato inorgánico (PPi). El complejo adenilato-aaRS luego se une al brazo D de la molécula de tRNA apropiada , y el aminoácido se transfiere desde el aa-AMP al 2'- o al 3'-OH del último nucleótido de tRNA (A76) en el 3'- fin.

Algunas sintetasas también median en una reacción de edición para garantizar una alta fidelidad de la carga del ARNt. Si se agrega el tRNA incorrecto (es decir, se encuentra que el tRNA está cargado incorrectamente), el enlace aminoacil-tRNA se hidroliza . Esto puede suceder cuando dos aminoácidos tienen propiedades diferentes incluso si tienen formas similares, como es el caso de la valina y la treonina .

La precisión de la aminoacil-tRNA sintetasa es tan alta que a menudo se asocia con la palabra "superespecificidad" cuando se compara con otras enzimas que están involucradas en el metabolismo. Aunque no todas las sintetasas tienen un dominio con el único propósito de editar, hacen por tener unión específica y activación de sus aminoácidos afiliados.Otra contribución a la precisión de estas sintetasas es la proporción de concentraciones de aminoacil-tRNA sintetasa y su tRNA afín.Dado que la tRNA sintetasa acila incorrectamente el tRNA cuando la sintetasa se produce en exceso , debe existir un límite en los niveles de aaRSs y tRNAs in vivo [1] [2].

Los aminoácidos se unen al grupo hidroxilo (-OH) de la adenosina a través del grupo carboxilo (-COOH).


Aquí se muestra una estructura general de una aminoacil-tRNA sintetasa con un sitio de edición y un sitio de activación. La principal diferencia entre las sintetasas de clase I y clase II es el sitio de activación. Aquí puede ver la estructura general del pliegue de Rossmann que se ve en las aaRS de clase I y la estructura general de las láminas beta antiparalelas que se ven en las aaRS de clase II.
Alineación de los dominios centrales de las aminoacil-tRNA sintetasas de clase I y clase II. Los residuos del sitio de unión esencial (brackets de columna vertebral y pinzas de arginina) están coloreados. Los residuos N-terminal están resaltados en azul, C-terminal en rojo.