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No confundir con teanina .
Treonina
Fórmula esquelética
Fórmula esquelética de L- treonina
Modelo de pelota y palo
Modelo que llena el espacio
Nombres
Nombre IUPAC
Treonina
Otros nombres
Ácido 2-amino-3-hidroxibutanoico
Identificadores
Modelo 3D ( JSmol )
CHEBI
CHEMBL
ChemSpider
DrugBank
Tarjeta de información ECHA100.000.704 Edita esto en Wikidata
Número CE
  • 201-300-6
UNII
  • InChI = 1S / C4H9NO3 / c1-2 (6) 3 (5) 4 (7) 8 / h2-3,6H, 5H2,1H3, (H, 7,8) / t2-, 3 + / m1 / s1 controlarY
    Clave: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N controlarY
  • InChI = 1S / C4H9NO3 / c1-2 (6) 3 (5) 4 (7) 8 / h2-3,6H, 5H2,1H3, (H, 7,8) / t2-, 3 + / m1 / s1
  • Clave: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N
  • C [C @ H] ([C @@ H] (C (= O) O) N) O
  • Zwiterión : C [C @ H] ([C @@ H] (C (= O) [O -]) [NH3 +]) O
Propiedades
C 4 H 9 N O 3
Masa molar119.120  g · mol −1
(H2O, g / dl) 10,6 (30 °), 14,1 (52 °), 19,0 (61 °)
Acidez (p K a )2,63 (carboxilo), 10,43 (amino) [1]
Página de datos complementarios
Índice de refracción ( n ),
constante dieléctrica (ε r ), etc.

Datos termodinámicos
Comportamiento de fase
sólido-líquido-gas
Datos espectrales
UV , IR , RMN , MS
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
☒norte verificar  ( ¿qué es   ?)controlarY☒norte
Referencias de Infobox

La treonina (símbolo Thr o T ) [2] es un aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un grupo α-amino (que se encuentra en el -NH protonado+
3forma en condiciones biológicas), un grupo carboxilo (que está en la -COO desprotonada - forma en condiciones biológicas), y una cadena lateral que contiene un grupo hidroxilo , convirtiéndolo en un polar, no cargada de aminoácidos. Es esencial en el ser humano, lo que significa que el cuerpo no puede sintetizarlo: debe obtenerse de la dieta. La treonina se sintetiza a partir del aspartato en bacterias como E. coli . [3] Está codificado por todos los codones que comienzan con AC (ACU, ACC, ACA y ACG).

Las cadenas laterales de treonina suelen estar unidas por enlaces de hidrógeno; los motivos pequeños más comunes que se forman se basan en interacciones con la serina : giros ST , motivos ST (a menudo al comienzo de las hélices alfa) y grapas ST (normalmente en el medio de las hélices alfa).

Modificaciones [ editar ]

El residuo de treonina es susceptible a numerosas modificaciones postraduccionales . El hidroxilo de cadena lateral puede someterse O glicosilación -vinculada . Además, los residuos de treonina sufren fosforilación a través de la acción de una treonina quinasa . En su forma fosforilada, puede denominarse fosfotreonina . La fosfotreonina tiene tres sitios de coordinación potenciales (grupo carboxilo, amina y fosfato) y la determinación del modo de coordinación entre los ligandos fosforilados y los iones metálicos que se encuentran en un organismo es importante para explicar la función de la fosfotreonina en los procesos biológicos. [4]

Historia [ editar ]

La treonina fue el último de los 20 aminoácidos proteinogénicos comunes que se descubrió. Fue descubierto en 1936 por William Cumming Rose , [5] en colaboración con Curtis Meyer. El aminoácido se denominó treonina porque tenía una estructura similar al ácido treónico , un monosacárido de cuatro carbonos con fórmula molecular C 4 H 8 O 5 [6]

 
L- treonina (2 S , 3 R ) y D- treonina (2 R , 3 S )
 
L -alotreonina (2 S , 3 S ) y D -alotreonina (2 R , 3 R )

La treonina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos con dos centros estereogénicos , siendo el otro isoleucina . La treonina puede existir en cuatro estereoisómeros posibles con las siguientes configuraciones: (2 S , 3 R ), (2 R , 3 S ), (2 S , 3 S ) y (2 R , 3 R ). Sin embargo, el nombre L- treonina se usa para un solo estereoisómero , ácido (2 S , 3 R ) -2-amino-3-hidroxibutanoico. El segundo estereoisómero (2 S , 3 S), que rara vez está presente en la naturaleza, se llama L -alotreonina. [7] Los dos estereoisómeros (2 R , 3 S ) - y ácido (2 R , 3 R ) -2-amino-3-hidroxibutanoico son sólo de menor importancia. [ cita requerida ]

Biosíntesis [ editar ]

Como aminoácido esencial, la treonina no se sintetiza en humanos y debe estar presente en las proteínas de la dieta. Los seres humanos adultos requieren alrededor de 20 mg / kg de peso corporal / día. [8] En plantas y microorganismos, la treonina se sintetiza a partir del ácido aspártico a través de α-aspartil-semialdehído y homoserina . La homoserina sufre O- fosforilación; este éster de fosfato sufre hidrólisis concomitante con la reubicación del grupo OH. [9] Las enzimas involucradas en una biosíntesis típica de treonina incluyen:

  1. aspartoquinasa
  2. β-aspartato semialdehído deshidrogenasa
  3. homoserina deshidrogenasa
  4. homoserina quinasa
  5. treonina sintasa .
Biosíntesis de treonina

Metabolismo [ editar ]

La treonina se metaboliza de al menos tres formas:

  • En muchos animales se convierte en piruvato a través de la treonina deshidrogenasa . Un intermedio de esta vía puede someterse a tiolisis con CoA para producir acetil-CoA y glicina .
  • En los seres humanos, el gen de la treonina deshidrogenasa es un pseudogén inactivo , [10] por lo que la treonina se convierte en α-cetobutirato . El mecanismo del primer paso es análogo al catalizado por la serina deshidratasa , y las reacciones de la serina y la treonina deshidratasa probablemente son catalizadas por la misma enzima. [11]
  • En muchos organismos es O-fosforilado por una quinasa preparatoria para un mayor metabolismo. Esto es especialmente importante en bacterias como parte de la biosíntesis de cobalamina ( vitamina B12 ), ya que el producto se convierte en (R) -1-aminopropan-2-ol para su incorporación a la cadena lateral de la vitamina. [12]
  • La treonina se usa para sintetizar glicina durante la producción endógena de L-carnitina en el cerebro y el hígado de ratas. [13] [14]

Fuentes [ editar ]

Los alimentos con alto contenido de treonina son el requesón , las aves , el pescado , la carne , las lentejas , el frijol negro [15] y las semillas de sésamo . [dieciséis]

La treonina racémica se puede preparar a partir de ácido crotónico mediante funcionalización alfa utilizando acetato de mercurio (II) . [17]

Referencias [ editar ]

  1. ^ Dawson, RMC, et al., Datos para la investigación bioquímica , Oxford, Clarendon Press, 1959.
  2. ^ "Nomenclatura y simbolismo de aminoácidos y péptidos" . Comisión Conjunta IUPAC-IUB sobre Nomenclatura Bioquímica. 1983. Archivado desde el original el 9 de octubre de 2008 . Consultado el 5 de marzo de 2018 .
  3. ^ Raïs, Badr; Chassagnole, Christophe; Lettelier, Thierry; Cayó, David; Mazat, Jean-Pierre (2001). "Síntesis de treonina a partir de aspartato en extractos libres de células de Escherichia coli: dinámica de la vía" . J Biochem . 356 (Parte 2): 425–32. doi : 10.1042 / bj3560425 . PMC 1221853 . PMID 11368769 .  
  4. ^ Jastrzab, Renata (2013). "Estudios de nuevos complejos de fosfotreonina formados en sistemas binarios y ternarios incluyendo aminas biogénicas y cobre (II)". Revista de Química de Coordinación. 66 (1): 98-113. doi: 10.1080 / 00958972.2012.746678
  5. ^ Un diccionario de científicos . Daintith, John., Gjertsen, Derek. Oxford: Prensa de la Universidad de Oxford. 1999. p. 459. ISBN 9780192800862. OCLC  44963215 .CS1 maint: otros ( enlace )
  6. ^ Meyer, Curtis (20 de julio de 1936). "La configuración espacial del ácido alfa-amino-beta-hidroxi-n-butírico" (PDF) . Revista de Química Biológica . 115 (3): 721–729. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 74711-X .
  7. ^ "Nomenclatura y simbolismo de aminoácidos y péptidos (Recomendaciones 1983)". Química pura y aplicada . 56 (5): 601, 603, 608. 1 de enero de 1984. doi : 10.1351 / pac198456050595 .
  8. ^ Instituto de Medicina (2002). "Proteínas y Aminoácidos" . Ingestas dietéticas de referencia para energía, carbohidratos, fibra, grasas, ácidos grasos, colesterol, proteínas y aminoácidos . Washington, DC: The National Academies Press. págs. 589–768.
  9. ^ Lehninger, Albert L .; Nelson, David L .; Cox, Michael M. (2000). Principios de bioquímica (3ª ed.). Nueva York: W. H. Freeman. ISBN 1-57259-153-6..
  10. ^ Stipanuk, Martha H .; Caudill, Marie A. (13 de agosto de 2013). Aspectos bioquímicos, fisiológicos y moleculares de la nutrición humana - E-Book . Ciencias de la salud de Elsevier. ISBN 9780323266956.
  11. ^ Bhardwaj, Uma; Bhardwaj, Ravindra. Bioquímica para enfermeras . Pearson Education India. ISBN 9788131795286.
  12. ^ Colmillo, H; Kang, J; Zhang, D (30 de enero de 2017). "Producción microbiana de vitamina B 12 : una revisión y perspectivas de futuro" . Fábricas de células microbianas . 16 (1): 15. doi : 10.1186 / s12934-017-0631-y . PMC 5282855 . PMID 28137297 .  
  13. ↑ Adeva-Andany, M; Souto-Adeva, G; Ameneiros-Rodríguez, E; Fernández-Fernández, C; Donapetry-García, C; Domínguez-Montero, A (enero de 2018). "Resistencia a la insulina y metabolismo de la glicina en humanos". Aminoácidos . 50 (1): 11-27. doi : 10.1007 / s00726-017-2508-0 . PMID 29094215 . S2CID 3708658 .  
  14. ^ Dalangin, R; Kim, A; Campbell, RE (27 de agosto de 2020). "El papel de los aminoácidos en la neurotransmisión y las herramientas fluorescentes para su detección" . Revista Internacional de Ciencias Moleculares . 21 (17): 6197. doi : 10.3390 / ijms21176197 . PMC 7503967 . PMID 32867295 .  
  15. ^ "Error" . ndb.nal.usda.gov .
  16. ^ "Datos de nutrición propia - calculadora de calorías, información y datos alimentarios" . Nutritiondata.self.com . Consultado el 27 de marzo de 2018 .
  17. ^ Carter, Herbert E .; West, Harold D. (1940). "dl-treonina" . Síntesis orgánicas . 20 : 101.; Volumen colectivo , 3 , p. 813.

Enlaces externos [ editar ]

  • Biosíntesis de treonina
  • CID 205
  • CID 6288