Las aminoacil-tRNA sintetasas catalizan la unión de un aminoácido a su molécula de ARN de transferencia análoga en una reacción de dos pasos altamente específica. Estas proteínas difieren ampliamente en tamaño y estado oligomérico, y tienen una homología de secuencia limitada. [1] Las 20 aminoacil-tRNA sintetasas se dividen en dos clases, I y II. Las sintetasas de aminoacil-tRNA de clase I contienen un dominio catalítico de pliegue de Rossmann característico y son en su mayoría monoméricas. [2] Las aminoacil-tRNA sintetasas de clase II comparten un pliegue de hoja beta antiparalelo flanqueado por hélices alfa, [3] y son en su mayoría diméricas o multiméricas, que contienen al menos tres regiones conservadas.[4] [5] [6] Sin embargo, la unión del tRNA implica una estructura alfa helicoidal que se conserva entre las sintetasas de clase I y II. En reacciones catalizadas por las sintetasas de aminoacil-ARNt de clase I, el grupo aminoacilo se acopla al 2'-hidroxilo del ARNt, mientras que, en reacciones de clase II, se prefiere el sitio 3'-hidroxilo. Las sintetasas específicas de arginina, cisteína, ácido glutámico, glutamina, isoleucina, leucina, metionina, tirosina, triptófano y valina pertenecen a las sintetasas de clase I; estas sintetasas se dividen además en tres subclases, a, byc, según la homología de secuencia. Las sintetasas específicas de alanina, asparagina, ácido aspártico, glicina, histidina, lisina, fenilalanina, prolina, serina y treonina pertenecen a las sintetasas de clase II. [7]
Glutamil / glutaminil-tRNA sintetasa, clase Ic | ||||||||||
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Identificadores | ||||||||||
Símbolo | Glu / Gln-tRNA-synth_Ic | |||||||||
Pfam | PF00749 | |||||||||
InterPro | IPR000924 | |||||||||
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La glutamil-tRNA sintetasa ( EC 6.1.1.17 ) es una sintetasa de clase Ic y muestra varias similitudes con la glutaminil-tRNA sintetasa en cuanto a estructura y propiedades catalíticas. Es un dímero alfa2. Hasta la fecha se ha resuelto una estructura cristalina de una glutamil-tRNA sintetasa (Thermus thermophilus). La molécula tiene la forma de un cilindro doblado y consta de cuatro dominios. La mitad N-terminal (dominios 1 y 2) contiene el 'pliegue de Rossman' típico de las sintetasas de clase I y se asemeja a la parte correspondiente de E. coli GlnRS, mientras que la mitad C-terminal exhibe una estructura específica de GluRS. [8]
Proteínas humanas que contienen este dominio
Referencias
- ^ Delarue M, Moras D, Poch O, Eriani G, Gangloff J (1990). "Partición de tRNA sintetasas en dos clases basadas en conjuntos mutuamente excluyentes de motivos de secuencia". Naturaleza . 347 (6289): 203–206. doi : 10.1038 / 347203a0 . PMID 2203971 . S2CID 4324290 .
- ^ Moras D, Konno M, Shimada A, Nureki O, Tateno M, Yokoyama S, Sugiura I, Ugaji-Yoshikawa Y, Kuwabara S, Lorber B, Giege R (2000). "La estructura cristalina 2.0 A de la metionil-tRNA sintetasa de Thermus thermophilus revela dos módulos de unión al ARN". Estructura . 8 (2): 197–208. doi : 10.1016 / S0969-2126 (00) 00095-2 . PMID 10673435 .
- ^ Perona JJ, Steitz TA, Rould MA (1993). "Base estructural para la transferencia de aminoacilación de ARN por Escherichia coli glutaminil-tRNA sintetasa". Bioquímica . 32 (34): 8758–8771. doi : 10.1021 / bi00085a006 . PMID 8364025 .
- ^ Delarue M, Moras D (1993). "La familia de la aminoacil-tRNA sintetasa: módulos en el trabajo". BioEssays . 15 (10): 675–687. doi : 10.1002 / bies.950151007 . PMID 8274143 . S2CID 35612984 .
- ^ Schimmel P (1991). "Clases de aminoacil-tRNA sintetasas y el establecimiento del código genético". Trends Biochem. Sci . 16 (1): 1-3. doi : 10.1016 / 0968-0004 (91) 90002-D . PMID 2053131 .
- ^ Cusack S, Leberman R, Hartlein M (1991). "Secuencia, relaciones estructurales y evolutivas entre sintetasas de aminoacil-tRNA de clase 2" . Ácidos nucleicos Res . 19 (13): 3489–3498. doi : 10.1093 / nar / 19.13.3489 . PMC 328370 . PMID 1852601 .
- ^ Bairoch A (2004). "Lista de aminoacil-tRNA sintetasas". Cite journal requiere
|journal=
( ayuda ) - ^ Soll D, Freist W, Gauss DH, Lapointe J (1997). "Glutamil-tRNA sintetasa". Biol. Chem . 378 (11): 1313-1329. doi : 10.1515 / bchm.1997.378.11.1299 . PMID 9426192 .