En enzimología , una arginina desiminasa ( EC 3.5.3.6 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
arginina deiminasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 3.5.3.6 | |||||||
No CAS. | 9027-98-9 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- L-arginina + H 2 O L-citrulina + NH 3
Así, los dos sustratos de esta enzima son L-arginina y H 2 O , mientras que sus dos productos son L-citrulina y NH 3 .
Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas , las que actúan sobre enlaces carbono-nitrógeno distintos de los enlaces peptídicos, concretamente en las amidinas lineales. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-arginina iminohidrolasa . Otros nombres de uso común incluyen arginina dihidrolasa , citrulina iminasa y L-arginina deiminasa . Esta enzima participa en el metabolismo de la arginina y la prolina . Esta enzima se expresa ampliamente en bacterias, incluidos estreptococos y actinomices . La expresión de la arginina desiminasa bacteriana podría estar regulada por varios factores ambientales.
Recientemente, una nueva enzima que cataliza la reacción química
- L-arginina + 2H 2 O Se identificó L-ornitina + 2NH 3 + CO 2 en cianobacterias [1] que deberían denominarse arginina dihidrolasa .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 7 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1LXY , 1RXX , 1S9R , 2A9G , 2AAF , 2ABR y 2ACI .
Referencias
- OGINSKY EL, GEHRIG RF (1952). "El sistema de arginina dihidrolasa de Streptococcus faecalis. II Propiedades de la arginina desimidasa". J. Biol. Chem . 198 (2): 799–805. PMID 12999797 .
- LIU Y, BURNE RA (2009). "Múltiples sistemas de dos componentes modulan la generación de álcalis en Streptococcus gordonii en respuesta a tensiones ambientales" . J. Bacteriol . 191 (23): 7353–7362. doi : 10.1128 / JB.01053-09 . PMC 2786566 . PMID 19783634 .
- PETRAK B, SULLIAN L, RETARN S (1957). "Comportamiento de la arginina deiminasa purificada de S. faecalis". Arco. Biochem. Biophys . 69 : 186-197. doi : 10.1016 / 0003-9861 (57) 90485-X . PMID 13445192 .
- RATNER S (1954). Síntesis de urea y metabolismo de arginina y citrulina . Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem . Avances en enzimología y áreas relacionadas de la biología molecular. 15 . págs. 319–87. doi : 10.1002 / 9780470122600.ch8 . ISBN 9780470122600. PMID 13158183 .
- LIU Y, BURNE RA (2008). "Regulación ambiental y de la fase de crecimiento de los genes de la arginina deiminasa de Streptococcus gordonii" . Appl Environ Microbiol . 74 (16): 5023–5030. doi : 10.1128 / AEM.00556-08 . PMC 2519279 . PMID 18552185 .