La arginina , también conocida como l -arginina (símbolo Arg o R ), [1] es un α- aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . [2] Contiene un grupo α- amino , un grupo de ácido α- carboxílico y una cadena lateral que consta de una cadena lineal alifática de 3 carbonos que termina en un grupo guanidino . A pH fisiológico, el ácido carboxílico se desprotona (−COO - ), el grupo amino se protona (−NH 3 + ) y el grupo guanidino también se protona para dar la forma guanidinio (-C- (NH 2) 2 + ), lo que convierte a la arginina en un aminoácido alifático cargado. [3] Es el precursor de la biosíntesis del óxido nítrico . Está codificado por los codones CGU, CGC, CGA, CGG, AGA y AGG.
Fórmula esquelética de arginina | |||
Nombres | |||
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Otros nombres Ácido 2-amino-5-guanidinopentanoico | |||
Identificadores | |||
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Modelo 3D ( JSmol ) |
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3DMet |
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1725411, 1725412 D , 1725413 L | |||
CHEBI |
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CHEMBL |
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ChemSpider | |||
DrugBank |
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Tarjeta de información ECHA | 100.000.738 | ||
Número CE |
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364938 D | |||
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KEGG |
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Malla | Arginina | ||
PubChem CID | |||
Número RTECS |
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UNII |
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Tablero CompTox ( EPA ) |
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InChI
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Sonrisas
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Propiedades | |||
Fórmula química | C 6 H 14 N 4 O 2 | ||
Masa molar | 174,204 g · mol −1 | ||
Apariencia | Cristales blancos | ||
Olor | Inodoro | ||
Punto de fusion | 260 ° C; 500 ° F; 533 K | ||
Punto de ebullición | 368 ° C (694 ° F; 641 K) | ||
solubilidad en agua | 14,87 g / 100 ml (20 ° C) | ||
Solubilidad | ligeramente soluble en etanol insoluble en éter etílico | ||
log P | −1,652 | ||
Acidez (p K a ) | 2,18 (carboxilo), 9,09 (amino), 13,2 (guanidino) | ||
Termoquímica | |||
Capacidad calorífica ( C ) | 232,8 JK −1 mol −1 (a 23,7 ° C) | ||
Entropía molar estándar ( S | 250,6 JK −1 mol −1 | ||
Entalpía estándar de formación (Δ f H ⦵ 298 ) | −624,9–−622,3 kJ mol −1 | ||
Entalpía estándar de combustión (Δ c H ⦵ 298 ) | −3,7396–−3,7370 MJ mol −1 | ||
Farmacología | |||
Código ATC | B05XB01 ( OMS ) S | ||
Peligros | |||
Ficha de datos de seguridad | Ver: página de datos www.sigmaaldrich.com | ||
Pictogramas GHS | |||
Palabra de señal GHS | Advertencia | ||
Declaraciones de peligro GHS | H319 | ||
Consejos de prudencia del SGA | P305 + 351 + 338 | ||
Dosis o concentración letal (LD, LC): | |||
LD 50 ( dosis media ) | 5110 mg / kg (rata, oral) | ||
Compuestos relacionados | |||
Ácidos alcanoicos relacionados |
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Compuestos relacionados |
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Página de datos complementarios | |||
Estructura y propiedades | Índice de refracción ( n ), constante dieléctrica (ε r ), etc. | ||
Datos termodinámicos | Comportamiento de fase sólido-líquido-gas | ||
Datos espectrales | UV , IR , RMN , MS | ||
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |||
verificar ( ¿qué es ?) | |||
Referencias de Infobox | |||
La arginina se clasifica como un aminoácido semiesencial o condicionalmente esencial , según la etapa de desarrollo y el estado de salud del individuo. [4] Los bebés prematuros no pueden sintetizar o crear arginina internamente, lo que hace que el aminoácido sea nutricionalmente esencial para ellos. [5] La mayoría de las personas sanas no necesitan suplementar con arginina porque es un componente de todos los alimentos que contienen proteínas [6] y se puede sintetizar en el cuerpo a partir de la glutamina a través de la citrulina . [7]
Historia
La arginina fue aislada por primera vez en 1886 a partir de plántulas de lupino amarillo por el químico alemán Ernst Schulze y su asistente Ernst Steiger. [8] [9] Lo nombró del griego árgyros ( ἄργυρος ) que significa "plata" debido a la apariencia de color blanco plateado de los cristales de nitrato de arginina. [10] En 1897, Schulze y Ernst Winterstein (1865-1949) determinaron la estructura de la arginina. [11] Schulze y Winterstein sintetizaron arginina a partir de ornitina y cianamida en 1899, [12] pero algunas dudas sobre la estructura de la arginina persistieron [13] hasta la síntesis de Sørensen de 1910. [14]
Fuentes
Producción
Tradicionalmente se obtiene por hidrólisis de diversas fuentes de proteínas baratas, como la gelatina . [15] Se obtiene comercialmente por fermentación. De esta forma, se pueden producir de 25 a 35 g / litro, utilizando glucosa como fuente de carbono. [dieciséis]
Fuentes dietéticas
La arginina es un aminoácido condicionalmente esencial en humanos y roedores, [17] ya que puede ser necesario según el estado de salud o el ciclo de vida del individuo. Los adultos sanos generalmente producen suficiente arginina para sus propios requisitos corporales, pero los individuos inmaduros y de rápido crecimiento requieren arginina adicional en su dieta. [18] Se necesita arginina dietética adicional para individuos sanos bajo estrés fisiológico, por ejemplo, durante la recuperación de quemaduras, lesiones y sepsis, [18] o si los sitios principales de biosíntesis de arginina, el intestino delgado y los riñones , tienen una función reducida. [17]
La arginina es un aminoácido esencial para las aves, ya que no tienen ciclo de urea . [19] Para algunos carnívoros, por ejemplo gatos, perros [20] y hurones, la arginina es esencial, [17] porque después de una comida, su catabolismo proteico altamente eficiente produce grandes cantidades de amoníaco que deben procesarse a través del ciclo de la urea. y si no hay suficiente arginina presente, la toxicidad del amoniaco resultante puede ser letal. [21] Esto no es un problema en la práctica, porque la carne contiene suficiente arginina para evitar esta situación. [21]
Las fuentes animales de arginina incluyen carne, productos lácteos y huevos, [22] [23] y las fuentes vegetales incluyen semillas de todo tipo, por ejemplo, granos, frijoles y nueces. [23]
Biosíntesis
La arginina se sintetiza a partir de la citrulina en el metabolismo de la arginina y la prolina por la acción secuencial de las enzimas citosólicas argininosuccinato sintetasa y argininosuccinato liasa . Este es un proceso energéticamente costoso, porque por cada molécula de argininosuccinato que se sintetiza, una molécula de trifosfato de adenosina (ATP) se hidroliza a monofosfato de adenosina (AMP), consumiendo dos equivalentes de ATP.
La citrulina se puede obtener de varias fuentes:
- de la propia arginina a través de la óxido nítrico sintasa , como subproducto de la producción de óxido nítrico con fines de señalización
- de ornitina a través de la descomposición de prolina o glutamina / glutamato
- de dimetilarginina asimétrica a través de DDAH
Las vías que unen la arginina, la glutamina y la prolina son bidireccionales. Por lo tanto, el uso neto o la producción de estos aminoácidos depende en gran medida del tipo de célula y la etapa de desarrollo.
En todo el cuerpo, la síntesis de arginina se produce principalmente a través del eje intestinal-renal: las células epiteliales del intestino delgado producen citrulina, principalmente a partir de glutamina y glutamato , que se transporta en el torrente sanguíneo a las células del túbulo proximal del riñón . que extraen la citrulina de la circulación y la convierten en arginina, que se devuelve a la circulación. Esto significa que la alteración de la función renal o del intestino delgado puede reducir la síntesis de arginina, aumentando el requerimiento dietético.
La síntesis de arginina a partir de citrulina también ocurre a un nivel bajo en muchas otras células, y la capacidad celular para la síntesis de arginina puede incrementarse notablemente en circunstancias que aumentan la producción de NOS inducible . Esto permite que la citrulina, un subproducto de la producción de óxido nítrico catalizada por NOS, sea reciclada a arginina en una vía conocida como vía citrulina-NO o arginina-citrulina. Esto se demuestra por el hecho de que, en muchos tipos de células, la síntesis de NO puede ser apoyada hasta cierto punto por la citrulina, y no solo por la arginina. Sin embargo, este reciclaje no es cuantitativo porque la citrulina se acumula en las células productoras de NO junto con el nitrato y el nitrito , los productos finales estables de la descomposición del NO. [24]
Función
La arginina juega un papel importante en la división celular , la curación de heridas , la eliminación de amoníaco del cuerpo, la función inmune , [25] y la liberación de hormonas. [4] [26] [27] Es un precursor de la síntesis de óxido nítrico (NO), [28] lo que lo hace importante en la regulación de la presión arterial . [29] [30]
Proteínas
La cadena lateral de la arginina es anfipática , porque a pH fisiológico contiene un grupo guanidinio cargado positivamente, que es muy polar, al final de una cadena de hidrocarburo alifático hidrófobo . Debido a que las proteínas globulares tienen interiores hidrófobos y superficies hidrófilas, [31] la arginina se encuentra típicamente en el exterior de la proteína, donde el grupo de la cabeza hidrófila puede interactuar con el ambiente polar, por ejemplo, participando en enlaces de hidrógeno y puentes salinos. [32] Por esta razón, se encuentra con frecuencia en la interfaz entre dos proteínas. [33] La parte alifática de la cadena lateral a veces permanece por debajo de la superficie de la proteína. [32]
Los residuos de arginina en las proteínas pueden ser eliminados por enzimas PAD para formar citrulina, en un proceso de modificación postraduccional llamado citrulinación . Esto es importante en el desarrollo fetal, es parte del proceso inmunológico normal, así como el control de la expresión génica, pero es también significativo en enfermedades autoinmunes . [34] : 275 Otra modificación postraduccional de la arginina implica la metilación por las proteínas metiltransferasas . [34] : 176
Precursor
La arginina es el precursor inmediato del NO, una importante molécula de señalización que puede actuar como un segundo mensajero , así como un mensajero intercelular que regula la vasodilatación, y también tiene funciones en la reacción del sistema inmunológico a la infección.
La arginina también es un precursor de urea , ornitina y agmatina ; es necesario para la síntesis de creatina ; y también se puede utilizar para la síntesis de poliaminas (principalmente a través de ornitina y en menor grado a través de agmatina, citrulina y glutamato). La presencia de dimetilarginina asimétrica (ADMA), un pariente cercano, inhibe la reacción del óxido nítrico; por lo tanto, la ADMA se considera un marcador de enfermedad vascular , al igual que la L -arginina se considera un signo de un endotelio sano .
Estructura
La cadena lateral de aminoácidos de la arginina consta de una cadena lineal alifática de 3 carbonos , cuyo extremo distal está coronado por un grupo guanidinio , que tiene un p K a de 12,48 y, por lo tanto, siempre está protonado y cargado positivamente a pH fisiológico. . Debido a la conjugación entre el doble enlace y los pares de nitrógeno solitarios , la carga positiva se deslocaliza, lo que permite la formación de múltiples enlaces de hidrógeno .
Investigar
Hormona de crecimiento
La arginina administrada por vía intravenosa se utiliza en las pruebas de estimulación de la hormona del crecimiento [35] porque estimula la secreción de la hormona del crecimiento . [36] Una revisión de ensayos clínicos concluyó que la arginina oral aumenta la hormona del crecimiento, pero disminuye la secreción de la hormona del crecimiento, que normalmente se asocia con el ejercicio. [37] Sin embargo, un ensayo más reciente informó que aunque la arginina oral aumentó los niveles plasmáticos de L -arginina, no causó un aumento en la hormona del crecimiento. [38]
Virus del herpes simple (herpes labial)
La investigación de 1964 sobre los requisitos de aminoácidos del virus del herpes simple en las células humanas indicó que "... la falta de arginina o histidina , y posiblemente la presencia de lisina , interferiría notablemente con la síntesis del virus", pero concluye que "no hay una explicación fácil disponible para cualquiera de estas observaciones ". [39]
Más evidencia médica indica que "absorber más arginina puede causar indirectamente herpes labial al alterar el equilibrio corporal de arginina y otro aminoácido llamado lisina". [40] [41]
Revisiones posteriores concluyen que "la eficacia de la lisina para el herpes labial puede residir más en la prevención que en el tratamiento". y que no se apoya "el uso de lisina para disminuir la gravedad o la duración de los brotes", aunque se necesitan más investigaciones. [42] Un estudio de 2017 concluye que "los médicos podrían considerar advertir a los pacientes que existe un papel teórico de la suplementación con lisina en la prevención de las llagas de herpes simple, pero la evidencia de la investigación es insuficiente para respaldar esto. Se debe advertir a los pacientes con enfermedades cardiovasculares o de la vesícula biliar y advirtió de los riesgos teóricos ". [43]
Alta presión sanguínea
Un metanálisis mostró que la L -arginina reduce la presión arterial con estimaciones combinadas de 5,4 mmHg para la presión arterial sistólica y 2,7 mmHg para la presión arterial diastólica. [44]
Suplementación con La l -arginina reduce la presión arterial diastólica y prolonga el embarazo en mujeres con hipertensión gestacional , incluidas las mujeres con presión arterial alta como parte de la preeclampsia . No redujo la presión arterial sistólica ni mejoró el peso al nacer . [45]
Esquizofrenia
Tanto la cromatografía líquida como la cromatografía líquida / ensayos de espectrometría de masas han encontrado que el tejido cerebral de esquizofrénicos fallecidos muestra un metabolismo de la arginina alterado. Los ensayos también confirmaron niveles significativamente reducidos de ácido γ-aminobutírico (GABA), pero mayor concentración de agmatina y proporción glutamato / GABA en los casos de esquizofrenia. El análisis de regresión indicó correlaciones positivas entre la actividad de la arginasa y la edad de inicio de la enfermedad y entre el nivel de L-ornitina y la duración de la enfermedad. Además, los análisis de grupos revelaron que la L-arginina y sus principales metabolitos L-citrulina, L-ornitina y agmatina formaban grupos distintos, que estaban alterados en el grupo de esquizofrenia. A pesar de esto, la base biológica de la esquizofrenia aún no se comprende bien, varios factores, como la hiperfunción de la dopamina, la hipofunción glutamatérgica, los déficits GABAérgicos, la disfunción del sistema colinérgico, la vulnerabilidad al estrés y la alteración del neurodesarrollo, se han relacionado con la etiología y / o fisiopatología de la enfermedad. la enfermedad. [46]
Ver también
- Glutamato de arginina
- AAKG
- La canavanina y la canalina son análogos tóxicos de la arginina y la ornitina.
Seguridad
La L-arginina se reconoce como segura (estado GRAS) en ingestas de hasta 20 gramos por día. [47]
Referencias
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enlaces externos
- Libro web de química del NIST
- Discusión de Mayo Clinic sobre la arginina.
- Discusión del Instituto Nacional de Salud sobre la arginina.