En enzimología , una arogenación deshidrogenasa ( EC 1.3.1.43 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
ciclohexadienil deshidrogenasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.3.1.43 | |||||||
No CAS. | 64295-75-6 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- L-arogenato + NAD +L-tirosina + NADH + CO 2
Así, los dos sustratos de esta enzima son L-arogenado y NAD + , mientras que sus 3 productos son L-tirosina , NADH y CO 2 .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre el grupo CH-CH del donante con NAD + o NADP + como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-arogenato: NAD + oxidorreductasa (descarboxilante) . Otros nombres de uso común incluyen deshidrogenasa arogénica (ambigua) , ciclohexadienil deshidrogenasa , pretirosina deshidrogenasa (ambigua) y L-arogenato: NAD + oxidorreductasa . Esta enzima participa en la biosíntesis de fenilalanina, tirosina y triptófano y en la biosíntesis de novobiocina .
Estudios estructurales
A finales de 2007, solo se ha resuelto una estructura para esta clase de enzimas, con el código de acceso PDB 2F1K .
Referencias
- Stenmark SL, Pierson DL, Jensen RA, Glover GI (1974). "Las bacterias verde azuladas sintetizan L-tirosina por la vía de la pretirosina". Naturaleza . 247 (439): 290–2. Código Bibliográfico : 1974Natur.247..290S . doi : 10.1038 / 247290a0 . PMID 4206476 . S2CID 4200115 .
- Byng G, Whitaker R, Flick C, Jensen RA (1981). "Enzimología de la biosíntesis de L-tirosina en maíz (Zea mays)". Fitoquímica . 20 (6): 1289-1292. doi : 10.1016 / 0031-9422 (81) 80023-4 .
- Mayer E, Waldner-Sander S, Keller B, Keller E, Lingens F (1985). "Purificación de arogenate deshidrogenasa de Phenylobacterium immobile". FEBS Lett . 179 (2): 208–12. doi : 10.1016 / 0014-5793 (85) 80519-6 . PMID 3967752 . S2CID 35594546 .
- Lingens F, Keller E, Keller B (1987). "Arogenate deshidrogenasa de Phenylobacterium immobile". Métodos Enzymol . Métodos en enzimología. 142 : 513-518. doi : 10.1016 / S0076-6879 (87) 42064-8 . ISBN 978-0-12-182042-8.
- Zamir LO, Tiberio R, Devor KA, Sauriol F, Ahmad S, Jensen RA (1988). "Estructura de D-prefenilactato. Un metabolito carboxiciclohexadienilo de Neurospora crassa". J. Biol. Chem . 263 (33): 17284–90. PMID 2972718 .