Asparagina sintasa (hidrolizante de glutamina)

La asparagina sintasa (hidrolización de glutamina) ( EC 6.3.5.4 , asparagina sintetasa (hidrolización de glutamina) , asparagina sintetasa dependiente de glutamina , asparagina sintetasa B , AS , AS-B ) es una enzima con el nombre sistemático L-aspartato: L-glutamina amido-ligasa (formadora de AMP) . ^[1]^[2]^[3]^[4]^[5]^[6] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química

ATP + L- aspartato + L- glutamina + H ₂ O AMP + difosfato + L- asparagina + L- glutamato (reacción general)

{\ Displaystyle \ rightleftharpoons}

(1a) L-glutamina + H ₂ O L-glutamato + NH ₃

{\ Displaystyle \ rightleftharpoons}

(1b) ATP + L-aspartato + NH ₃ AMP + difosfato + L-asparagina

{\ Displaystyle \ rightleftharpoons}

La enzima de Escherichia coli tiene dos sitios activos6].

Referencias

^ Patterson MK, Orr GR (enero de 1968). "Biosíntesis de asparagina por los estudios de aislamiento, purificación, propiedades y mecanismo de Novikoff Hepatoma del sistema enzimático". La revista de química biológica . 243 (2): 376–80. PMID 4295091 .
^ Boehlein SK, Richards NG, Schuster SM (marzo de 1994). "Transferencia de nitrógeno dependiente de glutamina en Escherichia coli asparagina sintetasa B. Búsqueda de la tríada catalítica". La revista de química biológica . 269 (10): 7450–7. PMID 7907328 .
^ Richards NG, Schuster SM (1998). "Problemas mecanicistas en la catálisis de asparagina sintetasa". Avances en enzimología y áreas afines de la biología molecular . 72 : 145–98. PMID 9559053 .
^ Larsen TM, Boehlein SK, Schuster SM, Richards NG, Thoden JB, Holden HM, Rayment I (diciembre de 1999). "Estructura tridimensional de la asparagina sintetasa B de Escherichia coli: un corto viaje del sustrato al producto". Bioquímica . 38 (49): 16146–57. CiteSeerX 10.1.1.453.5998 . doi : 10.1021 / bi9915768 . PMID 10587437 .
^ Huang X, Holden HM, Raushel FM (2001). "Canalización de sustratos e intermedios en reacciones catalizadas por enzimas". Revisión anual de bioquímica . 70 : 149–80. doi : 10.1146 / annurev.biochem.70.1.149 . PMID 11395405 .
^ Tesson AR, Soper TS, Ciustea M, Richards NG (mayo de 2003). "Revisando el mecanismo cinético de estado estacionario de la sintetasa de asparagina dependiente de glutamina de Escherichia coli". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 413 (1): 23–31. doi : 10.1016 / s0003-9861 (03) 00118-8 . PMID 12706338 .

enlaces externos

Asparagina + sintasa + (hidrolización de glutamina) en los títulos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[1] Patterson MK, Orr GR (enero de 1968). "Biosíntesis de asparagina por los estudios de aislamiento, purificación, propiedades y mecanismo de Novikoff Hepatoma del sistema enzimático". La revista de química biológica . 243 (2): 376–80. PMID 4295091 .

[2] Boehlein SK, Richards NG, Schuster SM (marzo de 1994). "Transferencia de nitrógeno dependiente de glutamina en Escherichia coli asparagina sintetasa B. Búsqueda de la tríada catalítica". La revista de química biológica . 269 (10): 7450–7. PMID 7907328 .

[3] Richards NG, Schuster SM (1998). "Problemas mecanicistas en la catálisis de asparagina sintetasa". Avances en enzimología y áreas afines de la biología molecular . 72 : 145–98. PMID 9559053 .

[4] Larsen TM, Boehlein SK, Schuster SM, Richards NG, Thoden JB, Holden HM, Rayment I (diciembre de 1999). "Estructura tridimensional de la asparagina sintetasa B de Escherichia coli: un corto viaje del sustrato al producto". Bioquímica . 38 (49): 16146–57. CiteSeerX 10.1.1.453.5998 . doi : 10.1021 / bi9915768 . PMID 10587437 .

[5] Huang X, Holden HM, Raushel FM (2001). "Canalización de sustratos e intermedios en reacciones catalizadas por enzimas". Revisión anual de bioquímica . 70 : 149–80. doi : 10.1146 / annurev.biochem.70.1.149 . PMID 11395405 .

[6] Tesson AR, Soper TS, Ciustea M, Richards NG (mayo de 2003). "Revisando el mecanismo cinético de estado estacionario de la sintetasa de asparagina dependiente de glutamina de Escherichia coli". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 413 (1): 23–31. doi : 10.1016 / s0003-9861 (03) 00118-8 . PMID 12706338 .

[1]

vtmiEnzimas
Actividad	Sitio activo Sitio de unión Tríada catalítica Agujero de oxianión Promiscuidad enzimática Enzima catalíticamente perfecta Coenzima Cofactor Catálisis enzimática
Regulación	Regulación alostérica Cooperatividad Inhibidor de enzimas Activador de enzimas
Clasificación	Número CE Superfamilia de enzimas Familia de enzimas Lista de enzimas
Cinética	La cinética de enzimas Diagrama de Eadie-Hofstee Parcela de Hanes-Woolf Gráfico de Lineweaver-Burk Cinética de Michaelis-Menten
Tipos	EC1 Oxidoreductasas ( lista ) Transferasas EC2 ( lista ) Hidrolasas EC3 ( lista ) Liasas EC4 ( lista ) Isomerasas EC5 ( lista ) CE6 ligasas ( lista ) Translocases EC7 ( lista )