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La asparagina se puede abreviar como "Asn". Para otros usos de esta abreviatura, consulte ASN (desambiguación) .
No confundir con ácido aspártico .
l- asparagina
Fórmula esquelética de L-asparagina
Fórmula esquelética de L -asparagina
Modelo de bola y palo de la molécula de L-asparagina como un zwiterión
Asparagina-de-xtal-3D-bs-17.png
Asparagina-de-xtal-3D-sf.png
Nombres
Nombre IUPAC
Asparagina
Otros nombres
Ácido 2-amino-3-carbamoilpropanoico
Identificadores
Modelo 3D ( JSmol )
CHEBI
CHEMBL
ChemSpider
DrugBank
Tarjeta de información ECHA100.019.565 Edita esto en Wikidata
Número CE
  • 200-735-9
KEGG
UNII
  • InChI = 1S / C4H8N2O3 / c5-2 (4 (8) 9) 1-3 (6) 7 / h2H, 1,5H2, (H2,6,7) (H, 8,9) / t2- / m0 / s1 chequeY
    Clave: DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N chequeY
  • InChI = 1 / C4H8N2O3 / c5-2 (4 (8) 9) 1-3 (6) 7 / h2H, 1,5H2, (H2,6,7) (H, 8,9) / t2- / m0 / s1
    Clave: DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHBD
  • O = C (N) C [C @ H] (N) C (= O) O
  • Zwiterión : O = C (N) C [C @ H] ([NH3 +]) C (= O) [O-]
  • C ([C @@ H] (C (= O) O) N) C (= O) N
  • Zwiterión : C ([C @@ H] (C (= O) [O -]) [NH3 +]) C (= O) N
Propiedades
C 4 H 8 N 2 O 3
Masa molar132,119  g · mol −1
Aparienciacristales blancos
Densidad1,543 g / cm 3
Punto de fusion 234 ° C (453 ° F; 507 K)
Punto de ebullición 438 ° C (820 ° F; 711 K)
solubilidad en agua
2,94 g / 100 ml
Solubilidadsoluble en ácidos , bases , insignificante en metanol , etanol , éter , benceno
log P−3,82
Acidez (p K a )
  • 2,1 (carboxilo; 20 ° C, H 2 O)
  • 8.80 (amino; 20 ° C, H 2 O) [1]
Susceptibilidad magnética (χ)
-69,5 · 10 −6 cm 3 / mol
Estructura
Estructura cristalina
ortorrómbico
Termoquímica
Entalpía estándar de formación (Δ f H ⦵ 298 )
−789,4 kJ / mol
Peligros
Ficha de datos de seguridadVer: página de datos
Sigma-Alrich
NFPA 704 (diamante de fuego)
1
0
0
punto de inflamabilidad 219 ° C (426 ° F; 492 K)
Página de datos complementarios
Estructura y propiedades
Índice de refracción ( n ),
constante dieléctrica (ε r ), etc.

Datos termodinámicos
Comportamiento de fase
sólido-líquido-gas
Datos espectrales
UV , IR , RMN , MS
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
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Referencias de Infobox

La asparagina (símbolo Asn o N [2] ), es un α- aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un grupo α-amino (que se encuentra en el -NH protonado+
3formar en condiciones biológicas), un grupo α-carboxílico (que está en el -COO desprotonada - forma en condiciones biológicas), y una cadena lateral carboxamida , clasificándolo como polar (a pH fisiológico), alifático aminoácido. No es esencial en los seres humanos, lo que significa que el cuerpo puede sintetizarlo. Está codificado por los codones AAU y AAC.

Una reacción entre la asparagina y los azúcares reductores u otra fuente de carbonilos produce acrilamida en los alimentos cuando se calientan a una temperatura suficiente. Estos productos se encuentran en productos horneados como papas fritas, papas fritas y pan tostado.

Historia [ editar ]

La asparagina fue aislada por primera vez en 1806 en forma cristalina por los químicos franceses Louis Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet (entonces un joven asistente) a partir del jugo de espárragos , [3] [4] en el que es abundante, de ahí el nombre elegido. Fue el primer aminoácido que se aisló. [5]

Tres años más tarde, en 1809, Pierre Jean Robiquet identificó una sustancia de la raíz de regaliz con propiedades que calificó como muy similares a las de la asparagina, [6] y que Plisson identificó en 1828 como la propia asparagina. [7] [8]

La determinación de la estructura de la asparagina requirió décadas de investigación. La fórmula empírica de la asparagina fue determinada por primera vez en 1833 por los químicos franceses Antoine François Boutron Charlard y Théophile-Jules Pelouze ; en el mismo año, el químico alemán Justus Liebig proporcionó una fórmula más precisa. [9] [10] En 1846, el químico italiano Raffaele Piria trató la asparagina con ácido nitroso , que eliminó los grupos amina de la molécula (–NH 2 ) y transformó la asparagina en ácido málico . [11] Esto reveló la estructura fundamental de la molécula: una cadena de cuatro átomos de carbono. Piria pensó que la asparagina era una diamida del ácido málico; [12] sin embargo, en 1862 el químico alemán Hermann Kolbe demostró que esta conjetura era incorrecta; en cambio, Kolbe concluyó que la asparagina era una amida de una amina de ácido succínico . [13] En 1886, el químico italiano Arnaldo Piutti (1857-1928) descubrió una imagen especular o " enantiómero " de la forma natural de la asparagina, que compartía muchas de las propiedades de la asparagina, pero que también difería de ella. [14] Dado que la estructura de la asparagina aún no se conocía por completo - la ubicación del grupo amina dentro de la molécula aún no estaba establecida [15] - Piutti sintetizó la asparagina y, por lo tanto, publicó su verdadera estructura en 1888. [16]

Función estructural en proteínas [ editar ]

Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar interacciones de enlace de hidrógeno con la estructura del péptido, los residuos de asparagina a menudo se encuentran cerca del comienzo de las hélices alfa como giros asx y motivos asx , y en motivos de giro similares, o como anillos amida , en láminas beta. Se puede pensar que su función es la de "limitar" las interacciones de los enlaces de hidrógeno que, de otro modo, serían satisfechas por la estructura polipeptídica.

La asparagina también proporciona sitios clave para la glicosilación ligada a N , modificación de la cadena de proteínas con la adición de cadenas de carbohidratos. Normalmente, un árbol de carbohidratos puede añadirse únicamente a un residuo de asparagina si este último está flanqueado en el lado C por X- serina o X- treonina , donde X es cualquier aminoácido con la excepción de prolina . [17]

La asparagina puede hidroxilarse en el factor de transcripción inducible por hipoxia HIF1. Esta modificación inhibe la activación del gen mediada por HIF1. [18]

Fuentes [ editar ]

Fuentes dietéticas [ editar ]

La asparagina no es esencial para los seres humanos, lo que significa que puede sintetizarse a partir de intermediarios de la vía metabólica central y no es necesaria en la dieta.

La asparagina se encuentra en:

  • Fuentes animales : lácteos , suero , carne de res , aves , huevos , pescado , lactoalbúmina , mariscos
  • Fuentes vegetales : espárragos , patatas , legumbres , frutos secos , semillas , soja , cereales integrales.

Biosíntesis [ editar ]

El precursor de la asparagina es el oxalacetato . El oxaloacetato se convierte en aspartato utilizando una enzima transaminasa . La enzima transfiere el grupo amino del glutamato al oxalacetato produciendo α-cetoglutarato y aspartato. La enzima asparagina sintetasa produce asparagina, AMP , glutamato y pirofosfato a partir de aspartato, glutamina y ATP . En la reacción de la asparagina sintetasa, el ATP se usa para activar el aspartato, formando β-aspartil-AMP. La glutamina dona un grupo amonio, que reacciona con β-aspartil-AMP para formar asparagina y AMP libre.

La biosíntesis de asparagina a partir de oxalacetato.

Degradación [ editar ]

La asparagina generalmente ingresa al ciclo del ácido cítrico en humanos como oxaloacetato. [ cita requerida ] En las bacterias, la degradación de la asparagina conduce a la producción de oxaloacetato, que es la molécula que se combina con el citrato en el ciclo del ácido cítrico (ciclo de Krebs). La asparagina se hidroliza a aspartato por la asparaginasa. El aspartato luego se somete a transaminación para formar glutamato y oxaloacetato a partir de alfa-cetoglutarato.

Función [ editar ]

La asparagina es necesaria para el desarrollo y el funcionamiento del cerebro. [19] También juega un papel importante en la síntesis de amoníaco. [ cita requerida ] La disponibilidad de asparagina también es importante para la síntesis de proteínas durante la replicación de poxvirus. [20]

La adición de N-acetilglucosamina a la asparagina se realiza mediante enzimas oligosacariltransferasas en el retículo endoplásmico . [21] Esta glicosilación es importante tanto para la estructura de la proteína [22] como para la función de la proteína. [23]

Estructura de zwiterión [ editar ]

( S ) -asparagina (izquierda) y ( R ) -asparagina (derecha) en forma zwiteriónica a pH neutro.

Presunto vínculo con el cáncer en ratones de laboratorio [ editar ]

Según un artículo de 2018 en The Guardian , un estudio encontró que la disminución de los niveles de asparagina redujo "drásticamente" la propagación del cáncer de mama en ratones de laboratorio. [24] [25] El artículo señaló que no se habían realizado estudios similares en humanos.

Referencias [ editar ]

  1. ^ Haynes WM, ed. (2016). Manual CRC de Química y Física (97ª ed.). Prensa CRC . págs. 5-89. ISBN 978-1498754286.
  2. ^ "Nomenclatura y simbolismo de aminoácidos y péptidos" . Comisión Conjunta IUPAC-IUB sobre Nomenclatura Bioquímica. 1983. Archivado desde el original el 9 de octubre de 2008 . Consultado el 5 de marzo de 2018 .
  3. ^ Vauquelin LN, Robiquet PJ (1806). "La découverte d'un nouveau principe végétal dans le suc des asperges". Annales de Chimie (en francés). 57 : 88–93. hdl : 2027 / nyp.33433062722578 .
  4. ^ Plimmer RH (1912) [1908]. Plimmer RH, Hopkins FG (eds.). La composición química de las proteínas . Monografías de bioquímica. Parte I. Análisis (2ª ed.). Londres: Longmans, Green and Co. p. 112 . Consultado el 18 de enero de 2010 .
  5. ^ Anfinsen CB, Edsall JT, Richards FM (1972). Avances en la química de proteínas . Nueva York: Academic Press. pp.  99, 103 . ISBN 978-0-12-034226-6.
  6. ^ Robiquet PJ (1809). "Analyse de la racine de réglisse" [Análisis de la raíz de regaliz]. Annales de Chimie et de Physique (en francés). 72 (1): 143-159.
  7. ↑ Plisson A (1828). "De l'indentité de l'asparagine avec l'agédoïte" [Sobre la identidad de asparagina con agédoïte]. Journal de Pharmacie et des Sciences Accessoires (en francés). 14 (4): 177–182.
  8. ^ Felter HW, Lloyd JU (1898). "Glycyrrhiza (USP) —Glycyrrhiza" . Dispensatorio americano del rey . Página de inicio de hierbas de Henriette.
  9. ^ Boutron-Charlard; Pelouze (1833). "Ueber das Asparamid (Asparagin des Herrn Robiquet) und die Asparamidsäure" [Sobre asparamida (la asparamida del Sr. Robiquet) y ácido aspártico]. Annalen der Chemie (en alemán). 6 : 75–88. doi : 10.1002 / jlac.18330060111 . La fórmula empírica de la asparagina aparece en la p. 80.
  10. ↑ Liebig J (1833). "Ueber die Zusammensetzung des Asparamids und der Asparaginsäure" [Sobre la composición de asparamida [asparagina] y ácido aspártico]. Annalen der Chemie (en alemán). 7 (14): 146–150. Código Bibliográfico : 1834AnP ... 107..220L . doi : 10.1002 / yp.18341071405 . La fórmula empírica aparece en la p. 149; la fórmula es correcta si los subíndices se dividen por 2.
  11. ^ Ver:
    • Piria R (enero de 1846). "Studi sulla costituzione chimica dell 'asparagina e dell' acido aspartico" [Estudios de la constitución química de la asparagina y el ácido aspártico]. Il Cimento (en italiano). 4 : 55–73. doi : 10.1007 / BF02532918 . S2CID  177614807 .
    • Traducción al francés: Piria R (1848). "Recherches sur la Constitution chimique de l'asparagina et de l'acide aspartique" [Investigaciones sobre la constitución química de la asparagina y del ácido aspártico]. Annales de Chimie et de Physique . 3ª serie (en francés). 22 : 160-179. Desde p. 175: "... on voit, en outre, que l'asparagine et l'acide aspartique lui-même se décomposent avec une facilité remarquable, sous l'influence de l'acide hyponitrique, en fournissant du gaz azote et de l'acide malique . " (... se ve, además, que la asparagina y el propio ácido aspártico se descomponen con una facilidad notable bajo la influencia del ácido nitroso, lo que produce nitrógeno gaseoso y ácido málico).
  12. ^ Plimmer RH (1912). La constitución química de las proteínas. Parte I: Análisis (2ª ed.). Londres, Inglaterra: Longmans, Green and Co. p. 112.
  13. ↑ Kolbe H (1862). "Ueber die chemische Constitution des Asparagins und der Asparaginsäure" [Sobre la constitución química de la asparagina y el ácido aspártico]. Annalen der Chemie (en alemán). 121 (2): 232–236. doi : 10.1002 / jlac.18621210209 .
  14. ↑ Piutti A (1886). "Ein neues Asparagin" [Una nueva asparagina]. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft (en alemán). 19 (2): 1691-1695. doi : 10.1002 / cber.18860190211 .
  15. ↑ El químico francés Edouard Grimaux pensó que el grupo amina (–NH 2 ) estaba ubicado al lado del grupo amida (–C (O) NH 2 ), mientras que el químico italiano Icilio Guareschi pensó que el grupo amina estaba ubicado al lado del carboxilo grupo (–COOH).
    • Grimaux E (1875). "Recherches synthétiques sur le groupe urique" [Investigaciones sintéticas del grupo úrico]. Bulletin de la Société Chimique de Paris . 2ª serie (en francés). 24 : 337–355.En P. 352, Grimaux presentó dos estructuras putativas para la asparagina, y en la p. 353, favoreció la estructura (I.), que es incorrecta. Desde p. 353: "... ce sont les formules marquées du chiffre I qui me semblent devoir être adoptées pour l'asparagine, ..." (... son las fórmulas marcadas por la figura I las que, me parece, deberían adoptarse para la asparagina, ... )
    • Guareschi I (1876). "Studi sull 'asparagina e sull' acido aspartico" [Estudios de asparagina y de ácido aspártico]. Atti della Reale Academia del Lincei . Segunda serie (en italiano). 3 (pt. 2): 378–393.En P. 388, Guareschi propuso dos estructuras (α y β) para la asparagina; favoreció a α, la correcta. Desde p. 388: "La formola α mi sembra preferibile per seguente ragione:…" (La fórmula α me parece preferible por la siguiente razón:…)
    • Resumen en inglés en: Guareschi J (1877). "Asparagina y ácido aspártico" . Revista de la Sociedad Química . 31 : 457–459.Ver especialmente la p. 458.
  16. ↑ Piutti A (1888). "Sintesi e costituzione delle asparagina" [Síntesis y constitución de la asparagina]. Gazzetta Chimica Italiana (en italiano). 18 : 457–472.
  17. ^ Brooker R, Widmaier E, Graham L, Stiling P, Hasenkampf C, Hunter F, Bidochka M, Riggs D (2010). "Capítulo 5: Biología de sistemas de organización celular". Biología (ed. Canadiense). Estados Unidos de América: McGraw-Hill Ryerson. págs. 105-106. ISBN 978-0-07-074175-1.
  18. ^ Lando D, Peet DJ, Gorman JJ, Whelan DA, Whitelaw ML, Bruick RK (junio de 2002). "FIH-1 es una enzima asparaginil hidroxilasa que regula la actividad transcripcional del factor inducible por hipoxia" . Genes y desarrollo . 16 (12): 1466–71. doi : 10.1101 / gad.991402 . PMC 186346 . PMID 12080085 .  
  19. ^ Ruzzo EK, Capo-Chichi JM, Ben-Zeev B, Chitayat D, Mao H, Pappas AL, et al. (Octubre 2013). "La deficiencia de asparagina sintetasa provoca microcefalia congénita y una forma progresiva de encefalopatía" . Neurona . 80 (2): 429–41. doi : 10.1016 / j.neuron.2013.08.013 . PMC 3820368 . PMID 24139043 .  
  20. ^ Pant A, Cao S, Yang Z (julio de 2019). Shisler JL (ed.). "La asparagina es un metabolito limitante crítico para la síntesis de proteínas del virus vaccinia durante la privación de glutamina" . Revista de Virología . 93 (13): e01834–18, /jvi/93/13/JVI.01834–18.atom. doi : 10.1128 / JVI.01834-18 . PMC 6580962 . PMID 30996100 .  
  21. ^ Burda P, Aebi M (enero de 1999). "La vía de la glicosilación ligada a N del dolicol". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Temas generales . 1426 (2): 239–57. doi : 10.1016 / S0304-4165 (98) 00127-5 . PMID 9878760 . 
  22. ^ Imperiali B, O'Connor SE (diciembre de 1999). "Efecto de la glicosilación ligada a N sobre la estructura de glicopéptidos y glicoproteínas". Opinión actual en biología química . 3 (6): 643–9. doi : 10.1016 / S1367-5931 (99) 00021-6 . PMID 10600722 . 
  23. ^ Patterson MC (septiembre de 2005). "Imitadores metabólicos: los trastornos de la glicosilación ligada a N". Seminarios de Neurología Pediátrica . 12 (3): 144–51. doi : 10.1016 / j.spen.2005.10.002 . PMID 16584073 . 
  24. ^ Muestra I (7 de febrero de 2018). "Propagación del cáncer de mama vinculado a compuestos en espárragos y otros alimentos" . The Guardian . Consultado el 30 de mayo de 2018 .
  25. ^ Knott SR, Wagenblast E, Khan S, Kim SY, Soto M, Wagner M, et al. (Febrero de 2018). "La biodisponibilidad de la asparagina gobierna la metástasis en un modelo de cáncer de mama" . Naturaleza . 554 (7692): 378–381. Código Bibliográfico : 2018Natur.554..378K . doi : 10.1038 / nature25465 . PMC 5898613 . PMID 29414946 .  

Enlaces externos [ editar ]

  • Espectro de GMD MS
  • Por qué los espárragos hacen que su orina apesta