La familia de exportadores de precursores de mureína bacteriana (MPE) ( TC # 2.A.103 ) es un miembro de la superfamilia de transportadores de membrana de facilitadores de difusión de cationes (CDF) . Los miembros de la familia MPE se encuentran en una gran variedad de bacterias Gram negativas y Gram positivas y facilitan la translocación de precursores de mureína ligada a lípidos (también conocida como peptidoglicano ). Se puede encontrar una lista representativa de proteínas que pertenecen a la familia MPE en la base de datos de clasificación de transportadores . [1]
Los miembros de la familia MPE consisten en 370-420 residuos de amino acilo con 9 (RodA; TC # 2.A.103.1.2 ) o 10 (FtsW; TC # 2.A.103.1.1 ) putativas llaves transmembrana α-helicoidales. Se ha informado de pruebas experimentales de un modelo de 10 TMS para FtsW de Streptococcus pneumoniae . [2] La proteína S. pneumoniae tiene sus extremos N y C en el citoplasma, un dominio citoplasmático grande (~ 60 residuos) entre los TMS 4 y 5, y un bucle extracitoplasmático grande (~ 80 residuos) entre los TMS 7 y 8.
El crecimiento de células bacterianas necesita la síntesis de peptidoglicano . El ensamblaje de peptidoglicano es un proceso de varios pasos que comienza en el citoplasma y termina en la superficie exterior de la célula. La parte intracelular de la vía da como resultado la producción del precursor de la pared celular anclado a la membrana, el lípido II . Después de la síntesis, este intermedio lipídico se transloca a través de la membrana celular. El paso de translocación (volteo) del lípido II requiere una proteína específica ( flippasa ). Mohammadi y col. (2011) demostraron que la proteína de membrana integral FtsW ( TC # 2.A.103.1.1,4-7 ), una proteína esencial para la división celular, es un transportador de los precursores de peptidoglicanos ligados a lípidos a través de la membrana citoplasmática. UtilizandoVesículas de membrana de E. coli , encontraron que el transporte del lípido II requiere la presencia de FtsW, y FtsW purificado indujo el movimiento transbicapa del lípido II en las membranas modelo. [3]
Los miembros mejor caracterizados de la familia son la proteína de división celular FtsW, la proteína determinante de la forma de la varilla RodA (ambas de E. coli; TC # 2.A.103.1.2 ) y la proteína SpoVE de B. subtilis ( TC # 2 .A.103.1.3 ). [4] [5] [6] [7] Se ha demostrado que funcionan en la translocación (exportación) de precursores de mureína ligados a lípidos como NAG-NAM-pentapéptido pirofosforil undecaprenol ( lípido II ). [8] Interactúan con mureína sintasas, así como con dos transpeptidasas (PBP2 y PBP3). En las bacterias gramnegativas, el gen ftsW está físicamente ligado a murG ( CT # 9.B.146), que es responsable del paso citoplásmico final en la síntesis del lípido II antes de que se invierta al lado periplásmico de la membrana. Por lo tanto, pueden ser parte de un dispositivo de tunelización que dirige el flujo de precursores de mureína a las enzimas de la membrana que insertan los precursores en el sáculo de mureína preexistente .