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Familia similar a la lactococina
Identificadores
SímboloLactococina
PfamPF04369
Clan pfamCL0400
InterProIPR007464
TCDB1.C.22
Superfamilia OPM141
Proteína OPM6gnz
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
Bacteriocina (Lactococcin_972)
Identificadores
SímboloLactococcin_972
PfamPF09683
InterProIPR006540
TCDB1.C.37
Superfamilia OPM457
Proteína OPM2lgn
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura

Las bacteriocinas son toxinas proteínicas o peptídicas producidas por bacterias para inhibir el crecimiento de cepas bacterianas similares o estrechamente relacionadas. Son similares a los factores de muerte de levadura y paramecio , y son estructural, funcional y ecológicamente diversos. Se están probando aplicaciones de bacteriocinas para evaluar su aplicación como antibióticos de espectro reducido. [1]

Las bacteriocinas fueron descubiertas por primera vez por André Gratia en 1925. [2] [3] Estuvo involucrado en el proceso de búsqueda de formas de matar bacterias, lo que también resultó en el desarrollo de antibióticos y el descubrimiento de bacteriófagos , todo en un lapso de una pocos años. Llamó a su primer descubrimiento una colicina porque mató a E. coli .

Clasificación [ editar ]

Las bacteriocinas se clasifican de varias formas, incluida la cepa productora, los mecanismos de resistencia comunes y el mecanismo de destrucción. Hay varias categorías grandes de bacteriocina que solo están relacionadas fenomenológicamente. Estos incluyen las bacteriocinas de bacterias grampositivas, las colicinas , [4] las microcinas y las bacteriocinas de Archaea . Las bacteriocinas de E. coli se denominan colicinas (antes llamadas "colicinas", que significan "asesinos de coli"). Son las bacteriocinas más estudiadas. Son un grupo diverso de bacteriocinas y no incluyen todas las bacteriocinas producidas por E. coli. De hecho, uno de los más antiguos llamados colicinas conocidos se llamó colicina V y ahora es conocido como microcina V . Es mucho más pequeño y se produce y secreta de manera diferente a las clásicas colicinas.

Este sistema de nombres es problemático por varias razones. Primero, nombrar las bacteriocinas por lo que supuestamente matan sería más exacto si su espectro de muerte fuera contiguo a las designaciones de género o especie. Las bacteriocinas poseen con frecuencia espectros que exceden los límites de sus taxones nombrados y casi nunca matan a la mayoría de los taxones por los que se nombran. Además, el nombre original generalmente no se deriva de la cepa sensible que mata la bacteriocina, sino del organismo que produce la bacteriocina. Esto hace que el uso de este sistema de nombres sea una base problemática para la teoría; de ahí los sistemas de clasificación alternativos.

Las bacteriocinas que contienen el aminoácido modificado lantionina como parte de su estructura se denominan lantibióticos . Sin embargo, los esfuerzos por reorganizar la nomenclatura de la familia de productos naturales de péptidos modificados postraduccionalmente y sintetizados ribosómicamente (RiPP) han conducido a la diferenciación de lantipéptidos de bacteriocinas basadas en genes biosintéticos. [5]

Métodos de clasificación [ editar ]

Los métodos alternativos de clasificación incluyen: método de destrucción ( formación de poros , actividad nucleasa , inhibición de la producción de peptidoglicano , etc.), genética ( plásmidos grandes , plásmidos pequeños, cromosómicos ), peso molecular y química (proteína grande, péptido , con / sin azúcar resto, que contiene aminoácidos atípicos como lantionina), y método de producción ( ribosómico , modificaciones post-ribosomales, no ribosómico).

De bacterias Gram negativas [ editar ]

Las bacteriocinas gram negativas se clasifican típicamente por tamaño. Las microcinas tienen un tamaño de menos de 20 kDa, las bacteriocinas de tipo colicina tienen un tamaño de 20 a 90 kDa y las colas o las denominadas bacteriocinas de alto peso molecular que son bacteriocinas de múltiples subunidades que se asemejan a las colas de los bacteriófagos. Esta clasificación de tamaño también coincide con similitudes genéticas, estructurales y funcionales.

Microcinas [ editar ]

Ver artículo principal sobre microcinas .

Bacteriocinas similares a la colicina [ editar ]

Las colicinas son bacteriocinas (CLB) que se encuentran en E. coli Gram-negativas . Se producen bacteriocinas similares en otras bacterias gramnegativas. Estos CLB son distintos de las bacteriocinas Gram-positivas. Son proteínas modulares de entre 20 y 90 kDa de tamaño. A menudo constan de un dominio de unión al receptor, un dominio de translocación y un dominio citotóxico. Las combinaciones de estos dominios entre diferentes CLB ocurren con frecuencia en la naturaleza y pueden crearse en el laboratorio. Debido a estas combinaciones, la subclasificación adicional puede basarse en un mecanismo de importación (grupo A y B) o en un mecanismo citotóxico (nucleasas, formación de poros, tipo M, tipo L). [4]

Tailocins [ editar ]

Las más bien estudiadas son las colas de Pseudomonas aeruginosa . Pueden subdividirse en piocinas de tipo R y tipo F. [6] Se hicieron algunas investigaciones para identificar las piocinas y mostrar cómo están involucradas en la competencia "célula a célula" de las bacterias Pseudomonas estrechamente relacionadas.

Los dos tipos de tailocins se diferencian por su estructura; Ambos están compuestos por una vaina y un tubo hueco que forman una estructura hexagonal helicoidal larga unida a una placa base. Hay múltiples fibras de la cola que permiten que la partícula viral se una a la célula diana. Sin embargo, las R-piocinas son una estructura grande y rígida con forma de cola contráctil, mientras que las F-piocinas son una estructura pequeña, flexible, no contráctil, con forma de cola.

Las tailocins están codificadas por secuencias de profagos en el genoma de las bacterias, y la producción se producirá cuando se detecte una bacteria pariente en el entorno de la bacteria competitiva. Las partículas se sintetizan en el centro de las células y después de la maduración migrarán al polo celular a través de la estructura de la tubulina. A continuación, las colas de cola se expulsarán en el medio con la lisis celular. Pueden proyectarse hasta varias decenas de micrómetros gracias a una muy alta presión de turgencia de la celda. Las tailocins liberadas reconocerán y se unirán a las bacterias parientes para matarlas. [7]

De bacterias Gram positivas [ editar ]

Las bacteriocinas de bacterias Gram positivas se clasifican típicamente en Clase I, Clase IIa / b / cy Clase III.[8]

Bacteriocinas de clase I [ editar ]

Las bacteriocinas de clase I son inhibidores de péptidos pequeños e incluyen nisina y otros lantibióticos .

Bacteriocinas de clase II [ editar ]

Las bacteriocinas de clase II son proteínas termoestables pequeñas (<10 kDa). Esta clase se subdivide en cinco subclases. Las bacteriocinas de clase IIa (bacteriocinas similares a la pediocina) son el subgrupo más grande y contienen una secuencia consenso N-terminal -Tyr-Gly-Asn-Gly-Val-Xaa-Cys en este grupo. El C-terminal es responsable de la actividad específica de la especie, lo que provoca la fuga celular al permeabilizar la pared celular diana.

Las bacteriocinas de clase IIa tienen un gran potencial de uso en la conservación de alimentos y en aplicaciones médicas debido a su fuerte actividad anti- Listeria y su amplio rango de actividad. Un ejemplo de bacteriocina de Clase IIa es la pediocina PA-1 . [9]
Las bacteriocinas de clase IIb (bacteriocinas de dos péptidos) requieren dos péptidos diferentes para su actividad. Un ejemplo de este tipo es la lactococina G , que permeabiliza las membranas celulares para los cationes de sodio y potasio monovalentes , pero no para los cationes divalentes. Casi todas estas bacteriocinas tienen motivos GxxxG. Este motivo también se encuentra en proteínas transmembrana , donde están involucradas en interacciones hélice-hélice. En consecuencia, los motivos de bacteriocina GxxxG pueden interactuar con los motivos en las membranas de las células bacterianas, matando las células. [10]
La clase IIc abarca péptidos cíclicos , en los que las regiones N-terminal y C-terminal están unidas covalentemente. La enterocina AS-48 es el prototipo de este grupo.
La clase IId cubre las bacteriocinas de un solo péptido, que no se modifican postraduccionalmente y no muestran la firma similar a la pediocina. El mejor ejemplo de este grupo es la aureocina A53 altamente estable . Esta bacteriocina es estable en condiciones muy ácidas, altas temperaturas y no se ve afectada por las proteasas . [11]

La subclase propuesta más recientemente es la Clase IIe, que engloba aquellas bacteriocinas compuestas por tres o cuatro péptidos no similares a la pediocina. El mejor ejemplo es la aureocina A70 , una bacteriocina de cuatro péptidos, muy activa contra Listeria monocytogenes , con potenciales aplicaciones biotecnológicas. [12]

Bacteriocinas de clase III [ editar ]

Las bacteriocinas de clase III son grandes bacteriocinas proteicas termolábiles (> 10 kDa). Esta clase se subdivide en dos subclases: subclase IIIa ( bacteriolisinas ) y subclase IIIb. La subclase IIIa comprende aquellos péptidos que destruyen las células bacterianas mediante la degradación de la pared celular , provocando así la lisis celular. La bacteriolisina mejor estudiada es la lisostafina , un péptido de 27 kDa que hidroliza las paredes celulares de varias especies de Staphylococcus , principalmente S. aureus . [13] La subclase IIIb, por el contrario, comprende aquellos péptidos que no causan lisis celular, matando las células diana al interrumpir el potencial de la membrana plasmática.

Bacteriocinas de clase IV [ editar ]

Las bacteriocinas de clase IV se definen como bacteriocinas complejas que contienen restos de lípidos o carbohidratos . La confirmación por datos experimentales se estableció con la caracterización de sublancina y glicocina F (GccF) por dos grupos independientes. [14] [15]

Bases de datos [ editar ]

Hay dos bases de datos de bacteriocinas disponibles: BAGEL [16] y BACTIBASE. [17] [18]

Usos [ editar ]

A partir de 2016, la nisina era la única bacteriocina generalmente reconocida como segura por la FDA y se usaba como conservante de alimentos en varios países. [19] Generalmente, las bacteriocinas no son útiles como conservantes de alimentos porque son costosas de fabricar, se descomponen en los productos alimenticios, dañan algunas proteínas de los alimentos y se dirigen a un rango demasiado limitado de microbios. [19]

Además, se han producido en planta bacteriocinas activas frente a E. coli , Salmonella y Pseudomonas aeruginosa con el objetivo de que se utilicen como aditivos alimentarios. [20] [21] [22] El uso de bacteriocinas en los alimentos generalmente ha sido considerado seguro por la FDA . [20]

Además, se ha demostrado recientemente que las bacteriocinas activas contra las bacterias patógenas de las plantas pueden expresarse en las plantas para proporcionar una resistencia sólida contra las enfermedades de las plantas. [23]

Relevancia para la salud humana [ editar ]

Las bacteriocinas son producidas por lactobacilos no patógenos en la vagina y ayudan a mantener la estabilidad del microbioma vaginal . [24]

Investigación [ editar ]

Se han propuesto las bacteriocinas como sustituto de los antibióticos a los que las bacterias patógenas se han vuelto resistentes . Potencialmente, las bacteriocinas podrían ser producidas por bacterias introducidas intencionalmente en el paciente para combatir la infección. [1] Existen varias estrategias mediante las cuales se pueden descubrir nuevas bacteriocinas. En el pasado, las bacteriocinas debían identificarse mediante un cribado intensivo basado en cultivos para determinar la actividad antimicrobiana frente a objetivos adecuados y, posteriormente, purificarse mediante métodos exigentes antes de realizar la prueba. Sin embargo, desde el advenimiento de la era genómica, la disponibilidad de las secuencias del genoma bacteriano ha revolucionado el enfoque para identificar bacteriocinas. Desarrollado recientemente en silicoPueden aplicarse métodos basados ​​en el cribado rápido de miles de genomas bacterianos con el fin de identificar nuevos péptidos antimicrobianos. [25]

A partir de 2014 algunas bacteriocinas habían sido estudiadas en in vitro estudios para ver si pueden evitar que los virus se replique, a saber staphylococcin 188 contra el virus de la enfermedad de Newcastle , virus de la gripe , y el virus de la HSA colífagos; cada uno de enterocina AAR-71 clase IIa, enterocina AAR-74 clase IIa y erwiniocina NA4 contra el virus colifago HSA; cada uno de enterocina ST5Ha, enterocina NKR-5-3C y subtilosina contra HSV-1; cada uno de enterocina ST4V y enterocina CRL35 clase IIa contra HSV-1 y HSV-2; laberintopeptina A1 contra VIH-1 y HSV-1; y bacteriocina de Lactobacillus delbrueckii contra el virus de la influenza. [26]

En 2009, algunas bacteriocinas, citolisina, pyocyn S2, colicinas A y E1, y la microcina MccE492 se habían probado en líneas celulares cancerosas y en un modelo de cáncer de ratón. [27]

Por nombre [ editar ]

  • acidocina
  • actagardina
  • agrocina
  • alveicina
  • aureocina
  • aureocina A53
  • aureocina A70
  • bisin
  • carnocina
  • carnociclina
  • caseicina
  • cereina [28]
  • circular en A [29]
  • colicina
  • curvaticin
  • diversion
  • duramicina
  • enterocina
  • enterolisina
  • epidermina / gallidermina
  • erwiniocina
  • gardimicina
  • gassericina A [30]
  • glicinecina
  • halocina
  • haloduracina
  • klebicina
  • lactocina S [31]
  • lactococina
  • lacticina
  • leucoccin
  • lisostafina
  • macedocina
  • mersacidina
  • mesentericina
  • microbisporicina
  • microcina S
  • mutacina
  • nisina
  • paenibacilina
  • planosporicina
  • pediocina
  • pentocina
  • plantaricina
  • neumociclicina [32]
  • piocina [33]
  • reutericina 6 [34]
  • sakacin
  • salivaricina [35]
  • sublancina
  • subtilin
  • sulfolobicina
  • tasmancina [36]
  • thuricin 17
  • trifolitoxina
  • variacin
  • vibriocina
  • warnericina
  • Warnerin

Ver también [ editar ]

  • Proteínas de membrana periférica

Referencias [ editar ]

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Enlaces externos [ editar ]

  • Base de datos de bacteriocina de bagel
  • Base de datos BACTIBASE
  • Bacteriocinas en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .