Horquilla beta
La horquilla beta (a veces también llamada cinta beta o unidad beta-beta ) es un motivo estructural de proteína simple que involucra dos hebras beta que parecen una horquilla . El motivo consta de dos hebras que son adyacentes en la estructura primaria , orientadas en una dirección antiparalela (el extremo N de una hoja está adyacente al extremo C de la siguiente) y unidas por un bucle corto de dos a cinco aminoácidos. . Las horquillas beta pueden ocurrir de forma aislada o como parte de una serie de hebras con enlaces de hidrógeno que comprenden colectivamente unhoja beta .
Investigadores como Francisco Blanco et al. han utilizado la RMN de proteínas para mostrar que las horquillas beta pueden formarse a partir de péptidos cortos aislados en solución acuosa, lo que sugiere que las horquillas podrían formar sitios de nucleación para el plegamiento de proteínas . [1]
Las horquillas beta se clasificaron originalmente únicamente por el número de residuos de aminoácidos en sus secuencias de bucle, por lo que se denominaron un residuo, dos residuos, etc. [2] Este sistema, sin embargo, es algo ambiguo ya que no tiene en cuenta Tenga en cuenta si los residuos que señalan el final de la horquilla están unidos por enlaces de hidrógeno simple o doble entre sí. Desde entonces, Milner-White y Poet han propuesto un método mejorado de clasificación. [3] Las horquillas beta se dividen en cuatro clases distintas, como se muestra en la Figura 1 de la publicación. Cada clase comienza con el menor número posible de residuos de bucle y aumenta progresivamente el tamaño del bucle mediante la eliminación de enlaces de hidrógeno.en la hoja beta. La horquilla principal de la clase 1 es un bucle de un residuo donde los residuos unidos comparten dos enlaces de hidrógeno. A continuación, se elimina un enlace de hidrógeno para crear un bucle de tres residuos, que es la horquilla secundaria de la clase 1. Los residuos unidos por separado se cuentan en la secuencia del bucle, pero también señalan el final del bucle, por lo que se define esta horquilla como una horquilla de tres residuos. círculo. Este enlace de hidrógeno simple se elimina luego para crear la horquilla terciaria; un bucle de cinco residuos con residuos doblemente unidos. Este patrón continúa indefinidamente y define todas las horquillas beta dentro de la clase. La clase 2 sigue el mismo patrón comenzando con un bucle de dos residuos con residuos terminales que comparten dos enlaces de hidrógeno. La clase 3 comienza con un residuo de tres y la clase 4 con un residuo de cuatro. La clase 5 no existe porque esa horquilla primaria ya está definida en la clase 1.Pi Este esquema de clasificación no solo da cuenta de varios grados de enlaces de hidrógeno, sino que también dice algo sobre el comportamiento biológico de la horquilla. Los reemplazos de un solo aminoácido pueden destruir un enlace de hidrógeno en particular, pero no desplegarán la horquilla ni cambiarán su clase. Por otro lado, las inserciones y deleciones de aminoácidos deberán desplegarse y reformar todohebra beta para evitar una protuberancia beta en la estructura secundaria. Esto cambiará la clase de la horquilla en el proceso. Como las sustituciones son las mutaciones de aminoácidos más comunes, una proteína podría potencialmente sufrir una conversión sin afectar la funcionalidad de la horquilla beta. [3]
Comprender el mecanismo a través del cual se pliegan los microdominios puede ayudar a arrojar luz sobre los patrones de plegamiento de proteínas completas . Los estudios de una horquilla beta llamada chignolina (ver Chignolin en Proteopedia ) han descubierto un proceso de plegado gradual que impulsa el plegado de horquilla beta. Esta horquilla tiene características de secuencia similares a más de 13.000 horquillas conocidas y, por lo tanto, puede servir como un modelo más general para la formación de horquillas beta. La formación de una región de giro nativa indica el inicio de la cascada de plegado, donde un giro nativo es uno que está presente en la estructura plegada final.
