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Biotina
Fórmula esquelética de biotina
Modelo de bola y palo de la molécula de biotina
Nombres
Nombre IUPAC
5 - [(3a S , 4 S , 6a R ) -2-oxohexahidro-1 H -tieno [3,4- d ] imidazol-4-il] pentanoico
Otros nombres
Vitamina B 7 ; Vitamina H; Coenzima R; Biopeiderm
Identificadores
Modelo 3D ( JSmol )
CHEBI
CHEMBL
ChemSpider
DrugBank
Tarjeta de información ECHA100.000.363 Edita esto en Wikidata
KEGG
UNII
  • EnChI = 1S / C10H16N2O3S / c13-8 (14) 4-2-1-3-7-9-6 (5-16-7) 11-10 (15) 12-9 / h6-7,9H, 1- 5H2, (H, 13,14) (H2,11,12,15) / t6-, 7-, 9- / m0 / s1 controlarY
    Clave: YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N controlarY
  • InChI = 1 / C10H16N2O3S / c13-8 (14) 4-2-1-3-7-9-6 (5-16-7) 11-10 (15) 12-9 / h6-7,9H, 1- 5H2, (H, 13,14) (H2,11,12,15) / t6-, 7-, 9- / m0 / s1
    Clave: YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHBB
  • O = C1N [C @@ H] 2 ​​[C @@ H] (SC [C @@ H] 2N1) CCCCC (= O) O
  • C1 [C @ H] 2 ​​[C @@ H] ([C @@ H] (S1) CCCCC (= O) O) NC (= O) N2
Propiedades
C 10 H 16 N 2 O 3 S
Masa molar244,31  g · mol −1
AparienciaAgujas cristalinas blancas
Punto de fusion 232 a 233 ° C (450 a 451 ° F; 505 a 506 K)
22 mg / 100 mL
Farmacología
A11HA05 ( OMS )
Peligros
NFPA 704 (diamante de fuego)
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
controlarY verificar  ( ¿qué es   ?)controlarY☒norte
Referencias de Infobox

La biotina , también llamada vitamina B 7 , es una de las vitaminas del complejo B . [1] [2] [3] Está involucrado en una amplia gama de procesos metabólicos, tanto en humanos como en otros organismos, principalmente relacionados con la utilización de grasas, carbohidratos y aminoácidos. [4] El nombre biotina deriva de la palabra griega "bios" (vivir) y el sufijo "-in" (un sufijo químico general utilizado en química orgánica). [5]

La deficiencia de biotina puede ser causada por una ingesta dietética inadecuada (poco común) o la herencia de uno o más trastornos genéticos congénitos que afectan el metabolismo de la biotina. El más común de ellos es la deficiencia de biotinidasa . La baja actividad de esta enzima provoca que no se recicle la biotina de la biocitina . Más raras son las deficiencias del transportador de carboxilasa y biotina. [4] [6] La deficiencia subclínica puede causar síntomas leves, como adelgazamiento del cabello, uñas quebradizas o erupción cutánea, generalmente en la cara. [2] [4] La detección neonatal para la deficiencia de biotinidasa comenzó en los Estados Unidos en 1984, y muchos países ahora también realizan pruebas para detectar este trastorno genético al nacer. El tratamiento consiste en un suplemento dietético de por vida con biotina.[1]

Definición [ editar ]

La biotina es una vitamina B soluble en agua. Está compuesto por un anillo de ureido fusionado con un anillo de tetrahidrotiofeno . El anillo ureido que contiene el grupo –N – CO – N– actúa como portador de dióxido de carbono en las reacciones de carboxilación. [7] Un sustituyente de ácido valérico está unido a uno de los átomos de carbono del anillo de tetrahidrotiofeno. La biotina es una coenzima de cinco enzimas carboxilasa , que participan en la digestión de carbohidratos, síntesis de ácidos grasos y gluconeogénesis . [3] [4] Biotinilación de proteínas histonas en cromatina nuclearjuega un papel en la estabilidad de la cromatina y la expresión génica. [4] [8]

Recomendaciones dietéticas [ editar ]

La Academia Nacional de Medicina de EE. UU. Actualizó las ingestas dietéticas de referencia para muchas vitaminas en 1998. En ese momento, no había información suficiente para establecer el requerimiento promedio estimado o la cantidad diaria recomendada, términos que existen para la mayoría de las vitaminas. En casos como este, la Academia establece ingestas adecuadas (IA) con el entendimiento de que en una fecha posterior, cuando la fisiologíaLos efectos de la biotina se comprenden mejor, los IA serán reemplazados por información más exacta. Los IA de biotina para hombres y mujeres son: 5 μg / día de biotina para niños de 0 a 6 meses, 6 μg / día de biotina para niños de 7 a 12 meses, 8 μg / día de biotina para niños de 1 a 3 años, 12 μg / día de biotina para niños de 4 a 8 años, 20 μg / día de biotina para niños de 9 a 13 años, 25 μg / día de biotina para los jóvenes de 14 a 18 años y 30 μg / día de biotina para los mayores de 19 años. Los IA de biotina para mujeres embarazadas o lactantes, respectivamente, son: 30 μg / día de biotina para mujeres embarazadas de 14 a 50 años y 35 μg / día de biotina para mujeres lactantes de 14 a 50 años. viejo. [2] Australia y Nueva Zelanda establecen IA similares a los de EE. UU. [9]

La Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria (EFSA) también identifica IA, estableciendo valores en 40 μg / día para adultos, embarazo en 40 μg / día y lactancia materna en 45 μg / día. Para los niños de 1 a 17 años, los IA aumentan con la edad de 20 a 35 μg / día. [10]

Seguridad [ editar ]

La Academia Nacional de Medicina de EE. UU. Estima los límites superiores (UL) para vitaminas y minerales cuando la evidencia de un límite real es suficiente. Sin embargo, para la biotina no existe UL porque no se han determinado los efectos adversos de la ingesta alta de biotina. [2] La EFSA también examinó la seguridad y llegó a la misma conclusión que en Estados Unidos. [11]

Regulaciones de etiquetado [ editar ]

Para propósitos de etiquetado de alimentos y suplementos dietéticos en EE. UU., La cantidad en una porción se expresa como un porcentaje del valor diario. Para fines de etiquetado de biotina, el 100% del valor diario fue de 300 μg / día, pero al 27 de mayo de 2016 se revisó a 30 μg / día para que coincida con la ingesta adecuada. [12] [13] El 1 de enero de 2020 se exigió el cumplimiento de las reglamentaciones de etiquetado actualizadas para los fabricantes con ventas anuales de alimentos por valor de 10 millones de dólares EE.UU. [14] [15] Se proporciona una tabla de los valores diarios de adultos nuevos y antiguos en Ingesta diaria de referencia .

Fuentes [ editar ]

Fuente [16]Cantidad
(μg / 100 g)
Hígado de pollo187
Hígado de res42
Huevos21
Clara de huevo5.8
Yema27
Salmón enlatado en agua5.9
Chuleta de cerdo4.5
Pechuga de pavo0,7
Atún , blanco, enlatado0,7
Fuente [16]Cantidad
(μg / 100 g)
Cacahuetes tostados17,5
Pipas de girasol tostadas7.8
Almendras tostadas4.4
Batata1,5
Brócoli0,9
Tomate0,7
fresa1,5
Palta1.0
Maíz enlatado0,05
Fuente [16]Cantidad
(μg / 100 g)
Queso1.4
Leche0,1
Cereal de hojuelas de maíz0,1
Avena0,1
Pan0,1
papas fritas0,3
Vino0,1
Cerveza0,1
Puré de patatas0,1

La biotina es estable a temperatura ambiente y no se destruye con la cocción. Se ha estimado que la ingesta dietética de biotina en las poblaciones occidentales está en el rango de 35 a 70 μg / día. Los lactantes ingieren alrededor de 6 μg / día. [4] La biotina está disponible en suplementos dietéticos , individualmente o como ingrediente en multivitamínicos . [1] [3]

No hay programas gubernamentales de fortificación [ editar ]

Según el Global Fortification Data Exchange, la deficiencia de biotina es tan rara que ningún país exige que los alimentos estén fortificados. [17]

Fisiología [ editar ]

La biotina es una vitamina B soluble en agua. El consumo de grandes cantidades como suplemento dietético da como resultado la absorción, seguida de la excreción en la orina como biotina. El consumo de biotina como parte de una dieta normal da como resultado la excreción urinaria de biotina y metabolitos de biotina. [4]

Absorción [ editar ]

La biotina en los alimentos se une a las proteínas. Las enzimas digestivas reducen las proteínas a péptidos unidos a biotina. La enzima intestinal biotinidasa , que se encuentra en las secreciones pancreáticas y en las membranas del borde en cepillo de las tres partes del intestino delgado , libera biotina, que luego se absorbe en el intestino delgado. [4] Cuando se consume como un suplemento dietético de biotina, la absorción es no saturable, lo que significa que incluso cantidades muy altas se absorben eficazmente. El transporte a través del yeyuno es más rápido que a través del íleon . [4]

La microbiota del intestino grueso sintetiza cantidades de biotina estimadas similares a la cantidad ingerida en la dieta, y una porción significativa de esta biotina existe en forma libre (no unida a proteínas) y, por lo tanto, está disponible para su absorción. Se desconoce cuánto se absorbe en humanos, aunque una revisión informó que las células epiteliales humanas del colon in vitro demostraron una capacidad para absorber biotina. [18]

Una vez absorbido, el transportador multivitamínico dependiente de sodio (SMVT) media la captación de biotina en el hígado. [4] La SMVT también se une al ácido pantoténico , por lo que una ingesta elevada de cualquiera de estas vitaminas puede interferir con el transporte de la otra. [19]

Metabolismo y excreción [ editar ]

El catabolismo de la biotina se produce a través de dos vías. En uno, la cadena lateral del ácido valérico se escinde, dando como resultado bisnorbiotina. En la otra vía, el azufre se oxida, lo que resulta en sulfóxido de biotina. El contenido de orina es proporcionalmente aproximadamente la mitad de biotina, más bisnorbiotina, sulfóxido de biotina y pequeñas cantidades de otros metabolitos. [4]

Factores que afectan los requisitos de biotina [ editar ]

El consumo crónico de alcohol se asocia con una reducción significativa de la biotina plasmática. [20] Intestinal biotina captación también parece ser sensibles al efecto de la anti- epilepsia drogas carbamazepina y primidona . [20] También se notificaron niveles relativamente bajos de biotina en la orina o el plasma de pacientes que se sometieron a una gastrectomía parcial o que tenían otras causas de aclorhidria , pacientes quemados, ancianos y atletas. [21] El embarazo y la lactancia pueden estar asociados con una mayor demanda de biotina. En el embarazo, esto puede deberse a una posible aceleración del catabolismo de la biotina., mientras que, en la lactancia, la mayor demanda aún no se ha dilucidado. Estudios recientes han demostrado que la deficiencia marginal de biotina puede estar presente en la gestación humana , como lo demuestra el aumento de la excreción urinaria de ácido 3-hidroxiisovalérico , la disminución de la excreción urinaria de biotina y bisnorbiotina y la disminución de la concentración plasmática de biotina. [4]

Biosíntesis [ editar ]

La biotina es un ácido monocarboxílico heterocíclico que contiene azufre con dos anillos fusionados a través de uno de sus lados (figura). Los dos anillos son restos ureido y tetrahidrotiofeno . [22] La biotina, sintetizada en plantas, es esencial para el crecimiento y desarrollo de las plantas. [23] Las bacterias también sintetizan biotina, [24] y se cree que las bacterias que residen en el intestino grueso pueden sintetizar biotina que es absorbida y utilizada por el organismo huésped. [18]

La síntesis comienza a partir de dos precursores, alanina y pimeloil- CoA. Estos forman ácido 7-ceto-8-aminopelargónico (KAPA). KAPA se transporta desde los peroxisomas vegetales a las mitocondrias, donde se convierte en ácido 7,8-diaminopelargónico (DAPA). La enzima detiobiotina sintetasa cataliza la formación del anillo de ureido a través de un carbamato DAPA activado con ATP, creando detiobiotina, que luego se convierte en biotina. El último paso es catalizado por biotina sintasa . [22] [23]

Bioquímica de cofactores [ editar ]

La enzima holocarboxilasa sintetasa une covalentemente biotina a cinco enzimas carboxilasa humana : [4]

  • Acetil-CoA carboxilasa alfa (ACC1)
  • Acetil-CoA carboxilasa beta (ACC2)
  • Piruvato carboxilasa (PC)
  • Metilcrotonil-CoA carboxilasa (MCC)
  • Propionil-CoA carboxilasa (PCC)

Para los dos primeros, la biotina sirve como cofactor responsable de la transferencia de bicarbonato a acetil-CoA , convirtiéndolo en malonil-CoA para la síntesis de ácidos grasos . PC participa en la gluconeogénesis . MCC cataliza un paso en el metabolismo de la leucina . PCC cataliza un paso en el metabolismo de propionil-CoA . [1] [3] [4] La degradación metabólica de las carboxilasas biotiniladas conduce a la formación de biocitina . Este compuesto se degrada aún más por la biotinidasa para liberar biotina, que luego es reutilizada por la holocarboxilasa sintetasa. [4]

Bioquímica de histonas [ editar ]

Las histonas son proteínas muy básicas que se encuentran en los núcleos de las células eucariotas , los principales componentes proteicos de la cromatina , que compactan y ordenan el ADN nuclear en unidades estructurales llamadas nucleosomas y juegan un papel en la regulación genética . [25] La biotinilación de las proteínas histonas en la cromatina nuclear es una modificación postraduccional que desempeña un papel en la estabilidad de la cromatina y la expresión génica. [4] [8]

Deficiencia [ editar ]

Artículo principal: deficiencia de biotina

La deficiencia primaria de biotina, que significa deficiencia como consecuencia de muy poca biotina en la dieta, es rara, porque la biotina está contenida en muchos alimentos. Se han descrito signos de deficiencia de biotina en personas que estaban recibiendo toda la nutrición por vía intravenosa sin biotina, y también en personas que consumen regularmente claras de huevo crudas o incompletamente cocidas, porque las claras de huevo contienen avidina, una proteína que se une a la biotina. Los síntomas de deficiencia incluyen: uñas delgadas y quebradizas, caída del cabello ( alopecia ), conjuntivitis , dermatitis en forma de sarpullido rojo y escamoso alrededor de los ojos, nariz, boca y área genital, además de síntomas neurológicos como depresión, letargo, alucinaciones, y entumecimiento y hormigueo de las extremidades [4]Los síntomas neurológicos y psicológicos pueden ocurrir solo con deficiencias leves. La dermatitis, la conjuntivitis y la caída del cabello generalmente ocurren solo cuando la deficiencia se vuelve más severa. Las personas con trastornos hereditarios de deficiencia de biotina tienen evidencia de deterioro de la función del sistema inmunológico, incluida una mayor susceptibilidad a infecciones bacterianas y fúngicas. [3]

Diagnóstico [ editar ]

Los niveles bajos de biotina en suero y orina no son indicadores sensibles de una ingesta inadecuada de biotina. [4] Sin embargo, las pruebas de suero pueden ser útiles para confirmar el consumo de suplementos dietéticos que contienen biotina y si un período de abstención del uso de suplementos es lo suficientemente largo como para eliminar la posibilidad de interferir con las pruebas de drogas. [26] [27] Las medidas indirectas dependen del requisito de biotina para las carboxilasas. La 3-metilcrotonil-CoA es un paso intermedio en el catabolismo del aminoácido leucina . En ausencia de biotina, la vía se desvía al ácido 3-hidroxiisovalérico . La excreción urinaria de este compuesto es un indicador temprano y sensible de deficiencia de biotina. [2] [4]

Deficiencia como resultado de trastornos metabólicos [ editar ]

La deficiencia de biotinidasa es una deficiencia de la enzima que recicla la biotina, consecuencia de una mutación genética heredada. [1] La biotinidasa cataliza la escisión de biotina a partir de biocitina y biotinil-péptidos (los productos de degradación proteolítica de cada holocarboxilasa) y, por tanto, recicla la biotina. [2] También es importante para liberar la biotina de la biotina unida a proteínas de la dieta. [28] El cribado neonatal para la deficiencia de biotinidasa comenzó en los Estados Unidos en 1984, [29] que a partir de 2017 se informó como requerido en más de 30 países. [30]

La deficiencia profunda de biotinidasa, definida como menos del 10% de la actividad enzimática sérica normal, que se ha informado como 7,1 nmol / min / ml, tiene una incidencia de 1 en 40.000 a 1 en 60.000, pero con tasas de hasta 1 en 10.000 en países con alta incidencia de matrimonios consanguíneos (primos segundos o más cercanos). La deficiencia parcial de biotinidasa se define como del 10 al 30% de la actividad sérica normal. [29] Los datos de incidencia provienen de exámenes de detección de recién nacidos exigidos por el gobierno. [30] Para la deficiencia profunda, el tratamiento es una dosis oral de 5 a 20 mg por día. Se informa que las convulsiones se resuelven en horas o días, y otros síntomas se resuelven en semanas. [29] También se recomienda el tratamiento de la deficiencia parcial de biotinidasa, aunque algunas personas no tratadas nunca manifiestan síntomas.[29] Se recomienda el tratamiento de por vida con biotina suplementaria para la deficiencia de biotinidasa tanto profunda como parcial. [1]

Los trastornos metabólicos hereditarios caracterizados por actividades deficientes de las carboxilasas dependientes de biotina se denominan deficiencia de carboxilasa múltiple . Estos incluyen deficiencias en las enzimas holocarboxilasa sintetasa . [1] La deficiencia de holocarboxilasa sintetasa impide que las células del cuerpo utilicen la biotina de manera eficaz y, por lo tanto, interfiere con múltiples reacciones de carboxilasa. [28] También puede haber un defecto genético que afecte a la proteína transportadora multivitamínica dependiente de sodio. [6]

Las manifestaciones bioquímicas y clínicas de cualquiera de estos trastornos metabólicos pueden incluir acidosis ceto- láctica , aciduria orgánica , hiperamonemia , erupción cutánea, hipotonía , convulsiones , retraso en el desarrollo , alopecia y coma . [4]

Uso en biotecnología [ editar ]

Las versiones químicamente modificadas de biotina se utilizan ampliamente en la industria de la biotecnología para aislar proteínas y compuestos no proteicos para ensayos bioquímicos . [31] Debido a que la avidina derivada de huevo se une fuertemente a la biotina con una constante de disociación K d de ≈10 −8 M, [32] los compuestos biotinilados de interés pueden aislarse de una muestra aprovechando esta interacción altamente estable. Primero, los reactivos de biotina modificados químicamente se unen a los compuestos objetivo en una solución a través de un proceso llamado biotinilación. La elección de qué modificación química utilizar es responsable de que el reactivo de biotina se una a una proteína específica.[31] En segundo lugar, la muestra se incuba con avidina unida a perlas, luego se enjuaga, eliminando todas las proteínas no unidas y dejando solo la proteína biotinilada unida a la avidina. Por último, la proteína biotinilada se puede eluir de las perlas con un exceso de biotina libre. [33] El proceso también puede utilizar estreptavidina derivada de bacteriasunida a perlas, pero debido a que tiene una constante de disociación más alta que la avidina, se necesitan condiciones muy duras para eluir la proteína biotinilada de las perlas, que a menudo desnaturalizarán la proteína de interés. [32]

Interferencia con los resultados del laboratorio médico [ editar ]

Cuando las personas ingieren altos niveles de biotina en suplementos dietéticos , una consecuencia puede ser una interferencia clínicamente significativa con los análisis de sangre de diagnóstico que utilizan la tecnología de biotina-estreptavidina. Esta metodología se usa comúnmente para medir niveles de hormonas como las hormonas tiroideas y otros analitos como la 25-hidroxivitamina D. La interferencia de biotina puede producir resultados tanto falsamente normales como falsamente anormales. [1] [34] En los EE. UU., La biotina como suplemento dietético sin receta se vende en cantidades de 1 a 10 mg por porción, con afirmaciones de que respalda la salud del cabello y las uñas, y de 300 mg por día como tratamiento posiblemente eficaz para la esclerosis múltiple [35] [36] (verInvestigación ). El consumo excesivo de 5 mg / día o más provoca una concentración plasmática elevada que interfiere con los inmunoensayos de biotina-estreptavidina de manera impredecible. [26] [27] Se recomienda a los profesionales de la salud que indiquen a los pacientes que dejen de tomar suplementos de biotina durante 48 ho incluso semanas antes de la prueba, según la prueba, la dosis y la frecuencia de absorción de biotina específicas. [26] Se propone orientación para el personal de laboratorio para detectar y gestionar la interferencia de biotina. [27]

Historia [ editar ]

Más información: Vitamina § Historia

En 1916, WG Bateman observó que una dieta rica en claras de huevo crudas causaba síntomas tóxicos en perros, gatos, conejos y humanos. [37] En 1927, científicos como Margarete Boas y Helen Parsons habían realizado experimentos que demostraban los síntomas asociados con la "lesión de la clara de huevo". Descubrieron que las ratas alimentadas con grandes cantidades de clara de huevo como única fuente de proteínas presentaban disfunción neurológica, pérdida de cabello , dermatitis y, finalmente, la muerte. [38] [39]

En 1936, Fritz Kögl y Benno Tönnis documentaron el aislamiento de un factor de crecimiento de levadura en un artículo de revista titulado "Darstellung von krystallisiertem biotin aus eigelb". (Representación de biotina cristalizada de yema de huevo). [40] El nombre "biotina" deriva de la palabra griega "bios" (vivir) y el sufijo "-in" (un sufijo químico general utilizado en química orgánica). [5] Otros grupos de investigación, trabajando de forma independiente, habían aislado el mismo compuesto con diferentes nombres. El científico húngaro Paul Gyorgy comenzó a investigar el factor responsable de la lesión de la clara de huevo en 1933 y, en 1939, logró identificar lo que llamó "Vitamina H" (la H representa Haar und Haut , en alemán para cabello y piel). [41] [42]La caracterización química adicional de la vitamina H reveló que era soluble en agua y estaba presente en grandes cantidades en el hígado. [43] Después de experimentos realizados con levadura y Rhizobium trifolii , West y Wilson aislaron un compuesto que llamaron coenzima R. [44] [45] Para 1940, se reconoció que los tres compuestos eran idénticos y colectivamente se les dio el nombre: biotina. [46] Gyorgy continuó su trabajo sobre la biotina y en 1941 publicó un artículo que demostraba que la lesión de la clara de huevo era causada por la unión de la biotina por la avidina . [47] [48]A diferencia de muchas vitaminas, no hay información suficiente para establecer una cantidad dietética recomendada, por lo que las pautas dietéticas identifican una "ingesta adecuada" basada en la mejor ciencia disponible en el entendimiento de que en una fecha posterior será reemplazada por información más exacta. [2] [9] [10]

Usando E. coli , Rolfe y Eisenberg propusieron una ruta de biosíntesis en 1968. El paso inicial se describió como una condensación de pimelil-CoA y alanina para formar ácido 7-oxo-8-aminopelargónico. A partir de ahí, describieron el proceso de tres pasos, siendo el último la introducción de un átomo de azufre para formar el anillo de tetrahidrotiofeno. [49]

Investigación [ editar ]

Esclerosis múltiple [ editar ]

La biotina en dosis altas (300 mg / día = 10.000 veces la ingesta adecuada ) se ha utilizado en ensayos clínicos para el tratamiento de la esclerosis múltiple , una enfermedad autoinmune desmielinizante. [35] [36] La hipótesis es que la biotina puede promover la remielinización de la vaina de mielina de las células nerviosas, ralentizando o incluso revertiendo la neurodegeneración. Los mecanismos propuestos son que la biotina activa la acetil-coA carboxilasa, que es una enzima limitante clave durante la síntesis de mielina, y al reducir la hipoxia axonal a través de una mayor producción de energía. [35] [36]Los resultados de los ensayos clínicos son mixtos; una revisión de 2019 concluyó que se debe realizar una investigación adicional de la asociación entre los síntomas de la esclerosis múltiple y la biotina, [35] mientras que dos revisiones de 2020 de un mayor número de ensayos clínicos no informaron evidencia consistente de beneficios, [50] y alguna evidencia de un aumento actividad de la enfermedad y mayor riesgo de recaída. [51]

Cabello, uñas, piel [ editar ]

En los Estados Unidos, la biotina se promueve como un suplemento dietético para fortalecer el cabello y las uñas , aunque los datos científicos que respaldan estos resultados en humanos son muy débiles. [3] [52] [53] Una revisión de la literatura sobre uñas informó una mejoría de las uñas quebradizas como evidencia de dos ensayos clínicos anteriores a 1990 que habían administrado un suplemento dietético oral de 2.5 mg / día durante varios meses, sin un grupo de comparación de control con placebo . No hay literatura de ensayos clínicos más reciente. [52]Una revisión de la biotina como tratamiento para la caída del cabello identificó estudios de casos de bebés y niños pequeños con deficiencia de biotina por defecto genético que habían mejorado el crecimiento del cabello después de la suplementación, pero continuó informando que "no ha habido ensayos controlados aleatorizados para demostrar la eficacia de la suplementación con biotina en individuos normales y sanos ". [53] La biotina también se incorpora a productos tópicos para el cabello y la piel con afirmaciones similares. [54]

La Ley de Educación y Salud de Suplementos Dietéticos de 1994 establece que la Administración de Alimentos y Medicamentos de EE. UU. Debe permitir en la etiqueta del producto lo que se describe como "Estructura: Función" (S: F), afirmaciones de salud de que los ingredientes son esenciales para la salud. Por ejemplo: la biotina ayuda a mantener la piel, el cabello y las uñas sanos. Si se hace una afirmación S: F, la etiqueta debe incluir la exención de responsabilidad "Esta afirmación no ha sido evaluada por la Administración de Drogas y Alimentos. Este producto no está destinado a diagnosticar, tratar, curar o prevenir ninguna enfermedad". [55]

Animales [ editar ]

En el ganado, la biotina es necesaria para la salud de las pezuñas. La cojera debida a problemas en las pezuñas es común, con una prevalencia de rebaño estimada en 10 a 35%. Las consecuencias de la cojera incluyen un menor consumo de alimentos, menor producción de leche y mayores costos de tratamiento veterinario. La suplementación dietética con biotina a 20 mg / día reduce el riesgo de cojera. [56] Una revisión de ensayos controlados informó que la suplementación a 20 mg / día aumentó la producción de leche en un 4.8%. La discusión especuló que esto podría ser una consecuencia indirecta de la mejora de la salud de las pezuñas o un efecto directo en la producción de leche. [57]

Para los caballos, afecciones como laminitis crónica, cascos agrietados o pies secos y quebradizos que no pueden sostener los zapatos son un problema común. La biotina es un suplemento nutricional popular. Hay recomendaciones de que los caballos necesitan de 15 a 25 mg / día. Los estudios informan que la biotina mejora el crecimiento del nuevo cuerno de la pezuña en lugar de mejorar el estado de la pezuña existente, por lo que se necesitan meses de suplementación para que la pared de la pezuña se reemplace por completo. [58]

Ver también [ editar ]

  • Biotinilación
  • Deficiencia múltiple de carboxilasa
  • NeutrAvidina
  • Fotobiotina

Referencias [ editar ]

  1. ^ a b c d e f g h "Biotina - Hoja de datos para profesionales de la salud" . Oficina de Suplementos Dietéticos, Institutos Nacionales de Salud de EE. UU . 8 de diciembre de 2017 . Consultado el 25 de febrero de 2018 .
  2. ^ a b c d e f g Instituto de Medicina (1998). "Biotina" . Ingestas dietéticas de referencia para tiamina, riboflavina, niacina, vitamina B6, ácido fólico, vitamina B12, ácido pantoténico, biotina y colina . Washington, DC: The National Academies Press. págs. 374–389. ISBN 0-309-06554-2. Consultado el 29 de agosto de 2017 .
  3. ^ a b c d e f "Biotina" . Centro de información sobre micronutrientes, Instituto Linus Pauling, Universidad Estatal de Oregón, Corvallis, Oregón. 21 de octubre de 2015 . Consultado el 16 de enero de 2018 .
  4. ^ a b c d e f g h i j k l m n o p q r s t Penberthy WT, Sadri M, Zempleni J (2020). "Biotina". En BP Marriott, DF Birt, VA Stallings, AA Yates (eds.). Presente el conocimiento en nutrición, undécima edición . Londres, Reino Unido: Academic Press (Elsevier). págs. 289-304. ISBN 978-0-323-66162-1.
  5. ^ a b "biotina | Origen y significado de la biotina por el diccionario de etimología en línea" . www.etymonline.com . Consultado el 14 de noviembre de 2020 .
  6. ↑ a b Zempleni J, Hassan YI, Wijeratne SS (noviembre de 2008). "Deficiencia de biotina y biotinidasa" . Revisión de expertos de endocrinología y metabolismo . 3 (6): 715–24. doi : 10.1586 / 17446651.3.6.715 . PMC 2726758 . PMID 19727438 .  
  7. ^ Waldrop GL, Holden HM, St Maurice M (noviembre de 2012). "Las enzimas del metabolismo del CO₂ dependiente de biotina: qué estructuras revelan sobre sus mecanismos de reacción" . Ciencia de las proteínas . 21 (11): 1597–619. doi : 10.1002 / pro.2156 . PMC 3527699 . PMID 22969052 .  
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Enlaces externos [ editar ]

  • Medios relacionados con la biotina en Wikimedia Commons