La beta-1-glucoproteína 1 específica del embarazo ( PSBG-1 ), también conocida como CD66f (Cluster of Differentiation 66f), es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen PSG1 y es miembro de la familia de genes del antígeno carcinoembrionario (CEA) . [3] Las glicoproteínas específicas del embarazo (PSG) son un complejo que consta de carbohidratos y proteínas, que están presentes en el cuerpo de los mamíferos específicamente durante el embarazo. Esta glicoproteína es la proteína más abundante que se encuentra en el torrente sanguíneo materno durante las últimas etapas del embarazo [4] y es de vital importancia en el desarrollo fetal. [5]El PSG funciona principalmente como inmunomodulador para proteger al feto en crecimiento. [6]
PSG es un miembro de la superfamilia de inmunoglobulinas (Ig) y contiene cuatro dominios de inmunoglobulinas . [7] [8]
El aislamiento completo de ciertas glicoproteínas, luego clasificadas como específicas del embarazo, dentro del suero sanguíneo humano ocurrió a principios de la década de 1980, cuando las técnicas experimentales como la clonación molecular se convirtieron en una práctica común. [9] El suero se recolectaba durante el primer trimestre del embarazo para analizar otras moléculas vitales que están presentes durante el embarazo y fue en esas muestras que pudieron aislar los PSG específicamente y caracterizar su estructura. Los PSG se han estudiado extensamente en múltiples especies de mamíferos; mamíferos que incluyen roedores, monos, alces, alces, vacas, ovejas y seres humanos. [10] Los ratones son el tema principal en una parte significativa de los estudios de PSG. La estructura específica puede variar entre especies con respecto a diferentes azúcares dentro del carbohidrato y aminoácidos dentro de la proteína; todas las especies que contienen una glicoproteína tendrán una proteína central unida covalentemente a un carbohidrato. Esta estructura compleja unida covalentemente contribuye en gran medida a la estabilidad del PSG; Los PSG de mamíferos han demostrado una actividad continua cuando se someten a un entorno de 20 a 60 ° C y dentro de un pH de 5,0-11,0. La porción de proteína de la PSG varía según el gen que la codifica. Varios de los genes y proteínas se han caracterizado por métodos experimentales comunes como la reacción en cadena de la polimerasa, electroforesis en gel, ELISA y enzimas de restricción. [11] Los diferentes genes producen PSG con masas variables que contienen diferentes residuos de aminoácidos expuestos; los residuos que están expuestos determinan el tipo de sitio de unión que se puede usar para unir PSG.
Si bien se han identificado receptores para otros miembros de la familia PSG, se desconoce el receptor preciso para PSG1. [6] Los receptores de la superficie celular para las PSG se encuentran en muchas células de todo el cuerpo, incluidas las células dendríticas y las células epiteliales . Estos receptores están presentes tanto durante el desarrollo como en el adulto. Estos receptores también son similares entre especies. Los estudios que compararon ratones y PSG humanos descubrieron que algunos PSG humanos cuando se insertaban en ratones demostraban niveles parciales de actividad, porque los receptores presentes en las células de los ratones podían interactuar con el PSG humano. Los PSG requieren la presencia de un proteoglicano (PG) en la superficie de la célula para unirse. [6] El PSG en realidad se unirá específicamente a la porción de glicosaminoglicano (GAG) del PG, que sobresale de la membrana de la célula. Su unión a PSG puede verse afectada por la heparina, que es un inhibidor competitivo que se une a la porción GAG de una PG.
La beta-1-glicoproteína específica del embarazo es un producto principal del sincitiotrofoblasto en la placenta, alcanzando concentraciones de 100 a 290 mg / L a término en el suero de mujeres embarazadas. [3] [12]