El dominio CRAL-TRIO es un dominio estructural de proteína que se une a pequeñas moléculas lipofílicas. [2] Este dominio lleva el nombre de la proteína de unión al retinaldehído celular (CRALBP) y el factor de intercambio de guanina TRIO .
La proteína CRALB transporta 11-cis- retinol o 11-cis-retinaldehído. Modula la interacción de los retinoides con las enzimas del ciclo visual. TRIO participa en la coordinación de la remodelación de actina , que es necesaria para la migración y el crecimiento celular.
Otros miembros de la familia son la proteína de transferencia de alfa - tocoferol y la proteína de transferencia de fosfatidilinositol (Sec14). Transportan sus sustratos ( alfa-tocoferol y fosfatidilinositol o fosfatidilcolina , respectivamente) entre distintas membranas intracelulares. La familia también incluye un factor de intercambio de nucleótidos de guanina que puede funcionar como un efector de la proteína G pequeña RAC1 .
Se ha identificado que el dominio N-terminal de la proteína ECM25 de levadura contiene un dominio CRAL-TRIO de unión a lípidos. [3]
La proteína Sec14 fue el primer dominio CRAL-TRIO para el que se determinó la estructura. [4] La estructura contiene varias hélices alfa así como una lámina beta compuesta por 6 hilos. Los hilos 2, 3, 4 y 5 forman una lámina beta paralela con los hilos 1 y 6 antiparalelos. La estructura también identificó un bolsillo de unión hidrofóbico para la unión de lípidos .
C20orf121 ; MOSPD2 ; PTPN9 ; RLBP1 ; RLBP1L1 ; RLBP1L2 ; SEC14L1 ; SEC14L2 ;SEC14L3 ; SEC14L4 ; TTPA ;