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TRÍO
Protein TRIO PDB 1nty.png
Estructuras disponibles
PDBBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación de PDB

1NTY , 2NZ8

Identificadores
AliasTRIO , ARHGEF23, tgat, factor de intercambio de nucleótidos de guanina Rho trio, MEBAS, MRD44, MRD63
Identificaciones externasOMIM : 601893 MGI : 1927230 HomoloGene : 20847 GeneCards : TRIO
Ubicación de genes ( humanos )
Cromosoma 5 (humano)
Chr.Cromosoma 5 (humano) [1]
Cromosoma 5 (humano)
Ubicación genómica para TRIO
Ubicación genómica para TRIO
Banda5p15.2Comienzo14.143.342 pb [1]
Final14,532,128 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón )
Cromosoma 15 (ratón)
Chr.Cromosoma 15 (ratón) [2]
Cromosoma 15 (ratón)
Ubicación genómica para TRIO
Ubicación genómica para TRIO
Banda15 | 15 B1Comienzo27,730,651 pb [2]
Final28.025.848 pb [2]
Patrón de expresión de ARN
PBB GE TRIO 209012 en fs.png

PBB GE TRIO 209010 s en fs.png

PBB GE TRIO 208178 x a fs.png
Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes
Función molecular• actividad de transferasa
• unión de nucleótidos
• actividad de proteína quinasa
• actividad del factor de intercambio de nucleótidos de guanil-
• actividad quinasa
• serina / treonina proteína quinasa actividad
• GO: proteína de unión 0001948
• unión a ATP
Componente celular• citoplasma
• citosol
Proceso biológico• fosforilación
• la fosforilación de proteínas
• proteína del receptor transmembrana tirosina fosfatasa vía de señalización
• regulación positiva de proceso apoptótico
• regulación de Rho de transducción de señal de la proteína
• regulación de pequeña transducción de señales mediada GTPasa
• regulación negativa de la diferenciación de células de grasa
• ruta de señalización de receptor acoplado a proteína G
• guía de axones
• desarrollo del sistema nervioso central
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entrez

7204

223435

Ensembl

ENSG00000038382

ENSMUSG00000022263

UniProt

O75962

Q0KL02

RefSeq (ARNm)

NM_007118

NM_001081302

RefSeq (proteína)

NP_009049

NP_001074771

Ubicación (UCSC)Crónicas 5: 14,14 - 14,53 MbCrónicas 15: 27,73 - 28,03 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidata
Ver / editar humanoVer / Editar mouse

La proteína de dominio triple funcional es una proteína que en humanos está codificada por el gen TRIO . [5] [6]

Interacciones [ editar ]

Se ha demostrado que TRIO (gen) interactúa con Filamin [7] y RHOA . [8]

Referencias [ editar ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000038382 - Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000022263 - Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Debant A, Serra-Pagès C, Seipel K, O'Brien S, Tang M, Park SH, Streuli M (mayo de 1996). "La proteína multidominio Trio se une a la tirosina fosfatasa transmembrana LAR, contiene un dominio de proteína quinasa y tiene dominios de factor de intercambio de nucleótidos de guanina específicos de rac y específicos de rho separados" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 93 (11): 5466–71. doi : 10.1073 / pnas.93.11.5466 . PMC 39269 . PMID 8643598 .  
  6. ^ "Gen Entrez: dominio funcional triple TRIO (interacción PTPRF)" .
  7. ^ Bellanger JM, Astier C, Sardet C, Ohta Y, Stossel TP, Debant A (diciembre de 2000). "El dominio GEF específico de Rac1 y RhoG de Trio se dirige a la filamina para remodelar la actina citoesquelética". Biología celular de la naturaleza . 2 (12): 888–92. doi : 10.1038 / 35046533 . PMID 11146652 . S2CID 10182923 .  
  8. ^ Medley QG, ​​Serra-Pagès C, Iannotti E, Seipel K, Tang M, O'Brien SP, Streuli M (noviembre de 2000). "El factor de intercambio de nucleótidos de guanina trío es un objetivo de RhoA. Unión de RhoA al dominio de tipo inmunoglobulina trío" . La Revista de Química Biológica . 275 (46): 36116–23. doi : 10.1074 / jbc.M003775200 . PMID 10948190 . 

Lectura adicional [ editar ]

  • Taviaux S, Diriong S, Bellanger JM, Streuli M, Debant A (1997). "Asignación de TRIO, el gen Trio (interacción de PTPRF) a bandas de cromosomas humanos 5p 15.1 -> p 14 por hibridación in situ". Citogenética y Genética Celular . 76 (1–2): 107–8. doi : 10.1159 / 000134524 . PMID  9154137 .
  • Liu X, Wang H, Eberstadt M, Schnuchel A, Olejniczak ET, Meadows RP, Schkeryantz JM, Janowick DA, Harlan JE, Harris EA, Staunton DE, Fesik SW (octubre de 1998). "Estructura de RMN y mutagénesis del dominio de homología Dbl N-terminal del factor de intercambio de nucleótidos Trio". Celular . 95 (2): 269–77. doi : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81757-2 . PMID  9790533 . S2CID  18146575 .
  • Seipel K, Medley QG, ​​Kedersha NL, Zhang XA, O'Brien SP, Serra-Pages C, Hemler ME, Streuli M (junio de 1999). "La expresión del dominio del factor de intercambio de nucleótidos de guanina trio amino terminal promueve la reorganización del citoesqueleto de actina, la migración celular y el crecimiento celular independiente del anclaje". Revista de ciencia celular . 112 (Parte 12) (12): 1825–34. PMID  10341202 .
  • Medley QG, ​​Serra-Pagès C, Iannotti E, Seipel K, Tang M, O'Brien SP, Streuli M (noviembre de 2000). "El factor de intercambio de nucleótidos de guanina trío es un objetivo de RhoA. Unión de RhoA al dominio de tipo inmunoglobulina trío" . La Revista de Química Biológica . 275 (46): 36116–23. doi : 10.1074 / jbc.M003775200 . PMID  10948190 .
  • Bellanger JM, Astier C, Sardet C, Ohta Y, Stossel TP, Debant A (diciembre de 2000). "El dominio GEF específico de Rac1 y RhoG de Trio se dirige a la filamina para remodelar la actina citoesquelética". Biología celular de la naturaleza . 2 (12): 888–92. doi : 10.1038 / 35046533 . PMID  11146652 . S2CID  10182923 .
  • Gao Y, Xing J, Streuli M, Leto TL, Zheng Y (diciembre de 2001). "Trp (56) de rac1 especifica la interacción con un subconjunto de factores de intercambio de nucleótidos de guanina" . La Revista de Química Biológica . 276 (50): 47530–41. doi : 10.1074 / jbc.M108865200 . PMID  11595749 .
  • Skowronek KR, Guo F, Zheng Y, Nassar N (septiembre de 2004). "La cola básica C-terminal de RhoG ayuda al trío del factor de intercambio de nucleótidos de guanina a unirse a los fosfolípidos" . La Revista de Química Biológica . 279 (36): 37895–907. doi : 10.1074 / jbc.M312677200 . PMID  15199069 .
  • Zheng M, Simon R, Mirlacher M, Maurer R, Gasser T, Forster T, Diener PA, Mihatsch MJ, Sauter G, Schraml P (julio de 2004). "La amplificación de TRIO y la expresión abundante de ARNm se asocian con el crecimiento tumoral invasivo y la rápida proliferación de células tumorales en el cáncer de vejiga urinaria" . La Revista Estadounidense de Patología . 165 (1): 63–9. doi : 10.1016 / S0002-9440 (10) 63275-0 . PMC  1618551 . PMID  15215162 .
  • Yoshizuka N, Moriuchi R, Mori T, Yamada K, Hasegawa S, Maeda T, Shimada T, Yamada Y, Kamihira S, Tomonaga M, Katamine S (octubre de 2004). "Una transcripción alternativa derivada del trio locus codifica un factor de intercambio de nucleótidos de guanosina con potencial de transformación de células de ratón" . La Revista de Química Biológica . 279 (42): 43998–4004. doi : 10.1074 / jbc.M406082200 . PMID  15308664 .
  • Portales-Casamar E, Briançon-Marjollet A, Fromont S, Triboulet R, Debant A (marzo de 2006). "Identificación de nuevas isoformas neuronales del Trío Rho-GEF". Biología de la célula . 98 (3): 183–93. doi : 10.1042 / BC20050009 . PMID  16033331 . S2CID  24166861 .
  • Tao WA, Wollscheid B, O'Brien R, Eng JK, Li XJ, Bodenmiller B, Watts JD, Hood L, Aebersold R (agosto de 2005). "Análisis cuantitativo de fosfoproteomas utilizando una química de conjugación de dendrímero y espectrometría de masas en tándem". Métodos de la naturaleza . 2 (8): 591–8. doi : 10.1038 / nmeth776 . PMID  16094384 . S2CID  20475874 .
  • Adamowicz M, Radlwimmer B, Rieker RJ, Mertens D, Schwarzbach M, Schraml P, Benner A, Lichter P, Mechtersheimer G, Joos S (septiembre de 2006). "Amplificaciones frecuentes y abundante expresión de TRIO, NKD2 e IRX2 en sarcomas de tejidos blandos". Genes, cromosomas y cáncer . 45 (9): 829–38. doi : 10.1002 / gcc.20343 . PMID  16752383 . S2CID  24491021 .
  • Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P, Mann M (noviembre de 2006). "Dinámica de fosforilación global, in vivo y específica del sitio en redes de señalización". Celular . 127 (3): 635–48. doi : 10.1016 / j.cell.2006.09.026 . PMID  17081983 . S2CID  7827573 .
  • Chhatriwala MK, Betts L, Worthylake DK, Sondek J (mayo de 2007). "Los dominios DH y PH de Trio involucran coordinadamente Rho GTPasas para su activación eficiente" . Revista de Biología Molecular . 368 (5): 1307–20. doi : 10.1016 / j.jmb.2007.02.060 . PMC  1890047 . PMID  17391702 .
  • Rojas RJ, Yohe ME, Gershburg S, Kawano T, Kozasa T, Sondek J (octubre de 2007). "Galphaq activa directamente p63RhoGEF y Trio a través de una extensión conservada del dominio de homología pleckstrin asociado a la homología Dbl" . La Revista de Química Biológica . 282 (40): 29201–10. doi : 10.1074 / jbc.M703458200 . PMC  2655113 . PMID  17606614 .

Enlaces externos [ editar ]

  • Descripción general de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : O75962 (proteína de dominio triple funcional) en el PDBe-KB .


  • v
  • t
  • mi