Calcitonina

CALCA
Estructuras disponibles PDB Búsqueda humana UniProt: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 2JXZ , %% s 1LS7
Identificadores
Alias	CALCA , CALC1, CGRP, CGRP-I, CGRP1, CT, KC, PCT, polipéptido alfa relacionado con calcitonina, CGRP-alfa
Identificaciones externas	OMIM : 114130 HomoloGene : 88401 GeneCards : CALCA
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 11 (humano) [1] Banda 11p15.2 Comienzo 14,966,668 pb [1] Final 14,972,351 pb [1]
Patrón de expresión de ARN Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular • actividad hormonal • unión al receptor de calcitonina • GO: unión a proteínas 0001948 • unión a proteínas idéntica • unión al receptor • unión al complejo macromolecular GO: 0032403 Componente celular • citoplasma • intracelular • región extracelular • axón • boton terminal • cuerpo celular neuronal • proyección neuronal • núcleo celular • extracelular Proceso biológico • Proceso metabólico de la proteína celular • Respuesta celular al estímulo del factor de crecimiento nervioso • Regulación positiva de la concentración de iones de calcio citosólico involucrada en la vía de señalización acoplada a proteína G activadora de fosfolipasa C • Regulación negativa de la contracción del músculo liso • Regulación de la contracción del corazón • Quimiotaxis de monocitos • Negativo regulación de la presión arterial • regulación positiva de la concentración de iones de calcio citosólico • respuesta celular al factor de necrosis tumoral • envejecimiento • vasodilatación • homeostasis de iones de calcio celular • respuesta al calor • regulación negativa del proceso del sistema neurológico • regulación positiva de la osificación • activación de la actividad de la adenilato ciclasa • regulación de la frecuencia cardíaca • detección del estímulo de temperatura involucrado en la percepción sensorial del dolor • regulación negativa de la osificación • respuesta al dolor • vasodilatación de las arterias involucrada en la respuesta de los barorreceptores al aumento de la presión arterial sistémica • comportamiento de alimentación • respuesta inflamatoria • vía de señalización de neuropéptidos • regulación negativa de la transcripción, plantilla de ADN • Activación de la actividad de la proteína quinasa • Implantación de embriones • Regulación negativa de la resorción ósea • Regulación de la actividad del receptor • Vía de señalización del receptor acoplado a proteína G • Vía de señalización del receptor acoplado a proteína G activadora de adenilato ciclasa • Regulación de la concentración de iones de calcio citosólico • Célula leucocitaria- adhesión celular • internalización del receptor acoplado a proteína G • regulación positiva de la producción de interleucina-1 alfa • respuesta a la levadura • regulación negativa de la diferenciación de osteoclastos • señalización célula-célula • respuesta humoral antibacteriana • regulación positiva de la diferenciación de macrófagos • internalización del receptor • regulación de la presión arterial • fosforilación de proteínas • desarrollo de la vasculatura • respuesta de defensa a bacterias gramnegativas • proliferación de células endoteliales • regulación positiva de la producción de interleucina-8 • proceso del sistema neurológico involucrado en la regulación de la presión arterial sistémica • regulación negativa del transporte de iones calcio al citosol • sistema inmunológico innato • migración de células endoteliales • respuesta humoral antifúngico • respuesta de defensa a bacteria Gram-positiva • antimicrobiano humoral respuesta inmune mediada por el péptido antimicrobiano • regulación positiva de diámetro del vaso sanguíneo • amilina receptor vía de señalización • vía de señalización de la calcitonina de genes relacionados con el receptor péptido Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	796	n / A
Ensembl	ENSG00000110680	n / A
UniProt	P06881	n / A
RefSeq (ARNm)	NM_001033952 NM_001033953 NM_001741 NM_001378949 NM_001378950	n / A
RefSeq (proteína)	NP_001029125.1	n / A
Ubicación (UCSC)	Crónicas 11: 14,97 - 14,97 Mb	n / A
Búsqueda en PubMed	[2]	n / A
Wikidata
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La calcitonina es una hormona peptídica de 32 aminoácidos secretada por las células parafoliculares (también conocidas como células C) de la glándula tiroides en los seres humanos y en muchos otros animales del cuerpo ultimofaríngeo . ^[3] Actúa para reducir el calcio en sangre (Ca ²⁺ ), oponiéndose a los efectos de la hormona paratiroidea (PTH). ^[4]

Se ha encontrado calcitonina en peces, reptiles , aves y mamíferos . Su importancia en humanos no ha sido tan bien establecida como su importancia en otros animales, ya que su función no suele ser significativa en la regulación de la homeostasis normal del calcio . ^[5] Pertenece a la familia de proteínas similares a la calcitonina .

Históricamente, la calcitonina también se ha llamado tirocalcitonina.

Biosíntesis y regulación

La calcitonina se forma mediante la escisión proteolítica de un prepropéptido más grande , que es el producto del gen CALC1 ( CALCA ). Funcionalmente es un antagonista de la PTH y la vitamina D3. El gen CALC1 pertenece a una superfamilia de precursores de hormonas proteicas relacionadas que incluyen la proteína precursora amiloide de los islotes , el péptido relacionado con el gen de la calcitonina y el precursor de la adrenomedulina .

La secreción de calcitonina es estimulada por:

• un aumento en el suero [Ca ²⁺ ] ^[6]
• gastrina y pentagastrina . ^[7]

Función

Artículo principal: metabolismo del calcio

La hormona participa en el metabolismo del calcio (Ca ²⁺ ) y del fósforo . De muchas formas, la calcitonina contrarresta la hormona paratiroidea (PTH) y la vitamina D.

Más específicamente, la calcitonina reduce los niveles de Ca ²⁺ en sangre de dos formas:

• Efecto principal: inhibe la actividad de los osteoclastos en los huesos , que descomponen el hueso ^[8]
• Efecto menor: inhibe la reabsorción de Ca ²⁺ y fosfato de las células tubulares renales , lo que permite que se excreten en la orina ^{[9] [10]}

Las concentraciones elevadas de calcitonina pueden aumentar la excreción urinaria de calcio y fosfato a través de los túbulos renales . ^{[11] que} conduce a una marcada hipocalcemia. Sin embargo, este es un efecto menor sin importancia fisiológica en humanos. También es un efecto de corta duración porque los riñones se vuelven resistentes a la calcitonina, como lo demuestra la excreción renal de calcio no afectada en pacientes con tumores tiroideos que secretan calcitonina en exceso. ^[12]

En sus acciones de conservación del esqueleto, la calcitonina protege contra la pérdida de calcio del esqueleto durante los períodos de movilización de calcio, como el embarazo y, especialmente, la lactancia . Los mecanismos protectores incluyen la inhibición directa de la resorción ósea y el efecto indirecto a través de la inhibición de la liberación de prolactina de la glándula pituitaria. La razón es que la prolactina induce la liberación de péptidos relacionados con la PTH que mejora la resorción ósea, pero aún está bajo investigación. ^{[13] [14] [15]}

Otros efectos se encuentran en la prevención de la hipercalcemia posprandial resultante de la absorción de Ca ²⁺ . Además, la calcitonina inhibe la ingesta de alimentos en ratas y monos, y puede tener una acción sobre el SNC que implica la regulación de la alimentación y el apetito.

La calcitonina reduce el calcio y el fósforo en sangre principalmente mediante la inhibición de los osteoclastos. Los osteoblastos no tienen receptores de calcitonina y, por lo tanto, no se ven afectados directamente por los niveles de calcitonina. Sin embargo, dado que la resorción ósea y la formación de hueso son procesos acoplados, finalmente la inhibición de la actividad osteoclástica por la calcitonina conduce a un aumento de la actividad osteoblástica (como efecto indirecto). ^[12]

Receptor

El receptor de calcitonina , localizado en los osteoclastos , ^[16] el riñón, y las regiones del cerebro, es un receptor acoplado a proteína G . Está acoplado por G s a la adenilato ciclasa y, por lo tanto, a la generación de cAMP en las células diana. También puede afectar los ovarios en las mujeres y los testículos en los hombres.

Descubrimiento

La calcitonina fue purificada por primera vez en 1962 por Douglas Harold Copp y B. Cheney en la Universidad de British Columbia , Canadá. ^[17] Inicialmente se pensó que era secretada por la glándula paratiroidea, pero Iain Macintyre y su equipo de la Royal Postgraduate Medical School de Londres demostraron que era secretada por células parafoliculares de la glándula tiroides . ^{[18] El} Dr. Copp nombró calcitonina a la hormona descubierta debido a su papel en "mantener el tono normal de calcio". ^[17]

Importancia médica

El ensayo de calcitonina se utiliza para identificar pacientes con enfermedades tiroideas nodulares. Es útil para hacer un diagnóstico temprano de carcinoma medular de tiroides. Una malignidad de las células parafoliculares, es decir, cáncer de tiroides medular, típicamente produce un nivel elevado de calcitonina sérica. El pronóstico de MTC depende de la detección y el tratamiento tempranos.

La calcitonina también ha tenido un impacto significativo en la biología molecular , ya que el gen que codifica la calcitonina fue el primer gen descubierto en células de mamíferos que se empalmó alternativamente , lo que ahora se sabe que es un mecanismo ubicuo en eucariotas . ^{[19] [20]}

Farmacología

La calcitonina de salmón se utiliza para el tratamiento de:

• Osteoporosis posmenopáusica
• Hipercalcemia
• Enfermedad de Paget
• Metástasis óseas
• Dolor del miembro fantasma ^[21]

Se ha investigado como un posible tratamiento no quirúrgico para la estenosis espinal . ^[22]

La siguiente información procede del Compendio de medicamentos electrónicos del Reino Unido ^[23].

Características generales de la sustancia activa

La calcitonina de salmón se absorbe y elimina rápidamente. Las concentraciones plasmáticas máximas se alcanzan en la primera hora de administración.

Los estudios en animales han demostrado que la calcitonina se metaboliza principalmente mediante proteólisis en el riñón tras la administración parenteral. Los metabolitos carecen de la actividad biológica específica de la calcitonina. La biodisponibilidad tras la inyección subcutánea e intramuscular en humanos es alta y similar para las dos vías de administración (71% y 66%, respectivamente).

La calcitonina tiene semividas de absorción y eliminación breves de 10 a 15 minutos y 50 a 80 minutos, respectivamente. La calcitonina de salmón se degrada primaria y casi exclusivamente en los riñones, formando fragmentos farmacológicamente inactivos de la molécula. Por tanto, el aclaramiento metabólico es mucho menor en pacientes con insuficiencia renal terminal que en sujetos sanos. Sin embargo, se desconoce la relevancia clínica de este hallazgo. La unión a proteínas plasmáticas es del 30% al 40%.

Características en pacientes

Existe una relación entre la dosis subcutánea de calcitonina y las concentraciones plasmáticas máximas. Tras la administración parenteral de 100 UI de calcitonina, la concentración plasmática máxima se sitúa entre aproximadamente 200 y 400 pg / ml. Los niveles sanguíneos más altos pueden estar asociados con una mayor incidencia de náuseas, vómitos y diarrea secretora.

Datos preclínicos sobre seguridad

Se han realizado estudios convencionales de toxicidad a largo plazo, reproducción, mutagenicidad y carcinogenicidad en animales de laboratorio. La calcitonina de salmón carece de potencial embriotóxico, teratogénico y mutagénico.

Se ha informado una mayor incidencia de adenomas hipofisarios en ratas que recibieron calcitonina sintética de salmón durante 1 año. Esto se considera un efecto específico de la especie y no tiene relevancia clínica. ^[24] La calcitonina de salmón no atraviesa la barrera placentaria.

En animales lactantes que recibieron calcitonina, se ha observado supresión de la producción de leche. La calcitonina se secreta en la leche.

Fabricación farmacéutica

La calcitonina se extrajo de las glándulas ultimobranquiales (glándulas similares a la tiroides) de los peces, en particular del salmón. La calcitonina de salmón se parece a la calcitonina humana, pero es más activa. En la actualidad, se produce mediante tecnología de ADN recombinante o mediante síntesis química de péptidos . Se ha demostrado que las propiedades farmacológicas de los péptidos sintéticos y recombinantes son cualitativa y cuantitativamente equivalentes. ^[23]

Usos de calcitonina

Tratamientos

Calcitonina que afecta a la columna.

La calcitonina se puede usar terapéuticamente para el tratamiento de la hipercalcemia o la osteoporosis . ^[25] En un estudio clínico reciente, las inyecciones subcutáneas de calcitonina redujeron la incidencia de fracturas y redujeron la disminución de la masa ósea en mujeres con diabetes tipo 2 complicada con osteoporosis. ^[26]

Las inyecciones subcutáneas de calcitonina en pacientes que padecían manía dieron como resultado una disminución significativa de la irritabilidad, la euforia y la hiperactividad y, por lo tanto, la calcitonina es prometedora para el tratamiento del trastorno bipolar . ^[27] Sin embargo, no se ha informado de ningún trabajo adicional sobre esta posible aplicación de calcitonina.

Diagnóstico

Se puede usar para el diagnóstico como un marcador tumoral para el cáncer de tiroides medular , en el que pueden estar presentes niveles altos de calcitonina y niveles elevados después de la cirugía pueden indicar recurrencia. Incluso se puede utilizar en la biopsia muestras de lesiones sospechosas (por ejemplo, los ganglios linfáticos que están hinchados ) para establecer si son metástasis del cáncer original.

Se ha sugerido que los límites de calcitonina para distinguir los casos de cáncer de tiroides medular son los siguientes, con un valor más alto que aumenta la sospecha de cáncer de tiroides medular: ^[28]

• hembras: 5 ng / L o pg / mL
• machos: 12 ng / L o pg / mL
• niños menores de 6 meses: 40 ng / L o pg / mL
• niños entre 6 meses y 3 años de edad: 15 ng / L o pg / mL

Cuando sea mayor de 3 años, se pueden usar valores de corte para adultos.

También se han informado niveles elevados de calcitonina para varias otras afecciones. Incluyen: hiperplasia de células C , carcinoma de células de avena no tiroideo, carcinoma no tiroideo y otras neoplasias malignas no tiroideas, lesión renal aguda e insuficiencia renal crónica , hipercalcemia , hipergastrinemia y otros trastornos gastrointestinales y enfermedad pulmonar . ^[29]

Estructura

La calcitonina es una hormona polipeptídica de 32 aminoácidos, con un peso molecular de 3454,93 daltons. Su estructura comprende una única hélice alfa. ^[30] El empalme alternativo del gen que codifica la calcitonina produce un péptido lejanamente relacionado de 37 aminoácidos, llamado péptido relacionado con el gen de la calcitonina (CGRP), tipo beta. ^[31]

Las siguientes son las secuencias de aminoácidos del salmón y la calcitonina humana: ^{[ cita requerida ] [32]}

• salmón:

Cys-Ser-Asn-Leu-Ser-Thr-Cys-Val-Leu-Gly-Lys-Leu-Ser-Gln-Glu-Leu-His-Lys-Leu-Gln-Thr-Tyr-Pro-Arg-Thr- Asn-Thr-Gly-Ser-Gly-Thr-Pro

• humano:

Cys-Gly-Asn-Leu-Ser-Thr-Cys-Met-Leu-Gly-Thr-Tyr-Thr-Gln-Asp-Phe-Asn-Lys-Phe-His-Thr-Phe-Pro-Gln-Thr- Ala-Ile-Gly-Val-Gly-Ala-Pro

En comparación con la calcitonina de salmón, la calcitonina humana difiere en 16 residuos.

Ver también

• Procalcitonina

Referencias

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000110680 - Ensembl , mayo de 2017
2. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
3. Costoff A. "Sect. 5, Ch. 6: Anatomía, estructura y síntesis de calcitonina (CT)" . Endocrinología: control hormonal de calcio y fosfato . Colegio Médico de Georgia. Archivado desde el original el 5 de septiembre de 2008 . Consultado el 7 de agosto de 2008 .
4. Boro WF, Boulpaep EL (2004). "Capítulo del sistema endocrino". Fisiología médica: un enfoque celular y molecular . Elsevier / Saunders. ISBN 1-4160-2328-3.
5. Costoff A. "Sect. 5, Ch. 6: Acciones biológicas de CT" . Colegio Médico de Georgia. Archivado desde el original el 5 de julio de 2008 . Consultado el 7 de agosto de 2008 .
6. Costanzo, Linda S. (2007). Fisiología BRS . Lippincott, Williams y Wilkins. págs.  263 . ISBN 978-0-7817-7311-9.
7. Erdogan MF, Gursoy A, Kulaksizoglu M (octubre de 2006). "Efectos a largo plazo de los niveles elevados de gastrina sobre la secreción de calcitonina". J. Endocrinol. Invertir . 29 (9): 771–5. doi : 10.1007 / BF03347369 . PMID 17114906 . S2CID 41798141 .  
8. Costoff A. "Sect. 5, Ch. 6: Efectos de CT en el hueso" . Colegio Médico de Georgia. Archivado desde el original el 22 de junio de 2008 . Consultado el 7 de agosto de 2008 .
9. Potts J, Jüppner H (2008). "Capítulo 353. Trastornos de la glándula paratiroidea y homeostasis del calcio". En Longo DL, Kasper DL, Jameson JL, Fauci AS, Hauser SL, Loscalzo J (eds.). Principios de Medicina Interna de Harrison (18a ed.). McGraw-Hill. Archivado desde el original el 8 de mayo de 2017 . Consultado el 29 de mayo de 2017 .
10. Rhoades R (2009). Fisiología médica: principios de la medicina clínica . Filadelfia: Lippincott Williams y Wilkins. ISBN 978-0-7817-6852-8.
11. Carney SL (1997). "Calcitonina y transporte de electrolitos y calcio renal humano". Metabolismo de minerales y electrolitos . 23 (1): 43–7. PMID 9058369 . 
12. Goodman HM (2009). Endocrinología médica básica (Cuarta ed.). Elsevier. ISBN 978-0-12-373975-9.
13. Horwitz MJ, Tedesco MB, Sereika SM, Syed MA, Garcia-Ocaña A, Bisello A, Hollis BW, Rosen CJ, Wysolmerski JJ, Dann P, Gundberg C, Stewart AF (octubre de 2005). "La infusión continua de PTH y PTHrP provoca la supresión de la formación de hueso y efectos discordantes en la 1,25 (OH) 2 vitamina D" . J. Bone Miner. Res . 20 (10): 1792–803. doi : 10.1359 / JBMR.050602 . PMID 16160737 . S2CID 25594820 .  
14. Davey RA, Turner AG, McManus JF, Chiu WS, Tjahyono F, Moore AJ, Atkins GJ, Anderson PH, Ma C, Glatt V, MacLean HE, Vincent C, Bouxsein M, Morris HA, Findlay DM, Zajac JD (agosto 2008). "El receptor de calcitonina juega un papel fisiológico para proteger contra la hipercalcemia en ratones" . J. Bone Miner. Res . 23 (8): 1182–93. doi : 10.1359 / jbmr.080310 . PMC 2680171 . PMID 18627265 .  
15. Woodrow JP, Sharpe CJ, Fudge NJ, Hoff AO, Gagel RF, Kovacs CS (septiembre de 2006). "La calcitonina juega un papel fundamental en la regulación del metabolismo mineral esquelético durante la lactancia" . Endocrinología . 147 (9): 4010-21. doi : 10.1210 / en.2005-1616 . PMID 16675524 . 
16. Nicholson GC, Moseley JM, Sexton PM, Mendelsohn FA, Martin TJ (agosto de 1986). "Abundantes receptores de calcitonina en osteoclastos aislados de rata. Caracterización bioquímica y autorradiográfica" . J. Clin. Invertir . 78 (2): 355–60. doi : 10.1172 / JCI112584 . PMC 423551 . PMID 3016026 .  
17. Copp DH, Cheney B (enero de 1962). "Calcitonina, una hormona de la paratiroides que reduce el nivel de calcio en la sangre". Naturaleza . 193 (4813): 381–2. doi : 10.1038 / 193381a0 . PMID 13881213 . S2CID 4292938 .  
18. Foster GV, Baghdiantz A, Kumar MA, Slack E, Soliman HA, Macintyre I (junio de 1964). "Origen tiroideo de la calcitonina". Naturaleza . 202 (4939): 1303–5. doi : 10.1038 / 2021303a0 . PMID 14210962 . S2CID 2443410 .  
19. Rosenfeld MG, Amara SG, Roos BA, Ong ES, Evans RM (marzo de 1981). "Expresión alterada del gen de la calcitonina asociado al polimorfismo de ARN". Naturaleza . 290 (5801): 63–5. Código Bibliográfico : 1981Natur.290 ... 63R . doi : 10.1038 / 290063a0 . PMID 7207587 . S2CID 4318349 .  
20. Rosenfeld MG, Lin CR, Amara SG, Stolarsky L, Roos BA, Ong ES, Evans RM (marzo de 1982). "Polimorfismo de ARNm de calcitonina: cambio de péptido asociado con eventos alternativos de empalme de ARN" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 79 (6): 1717–21. Código Bibliográfico : 1982PNAS ... 79.1717R . doi : 10.1073 / pnas.79.6.1717 . PMC 346051 . PMID 6952224 .  
21. Wall GC, Heyneman CA (abril de 1999). "Calcitonina en el dolor del miembro fantasma". Los anales de la farmacoterapia . 33 (4): 499–501. doi : 10.1345 / aph.18204 . PMID 10332543 . S2CID 30651328 .  
22. Tran DQ, Duong S, Finlayson RJ (julio de 2010). "Estenosis espinal lumbar: una breve revisión del manejo no quirúrgico" . Can J Anaesth . 57 (7): 694–703. doi : 10.1007 / s12630-010-9315-3 . PMID 20428988 . 
23. "Compendio de medicamentos electrónicos" . Archivado desde el original el 8 de noviembre de 2005 . Consultado el 7 de agosto de 2008 .
24. "Calcitonina de salmón inyectable" (PDF) .
25. Inzerillo AM, Zaidi M, Huang CL (2004). "Calcitonina: acciones fisiológicas y aplicaciones clínicas". Revista de Endocrinología y Metabolismo Pediátricos . 17 (7): 931–40. doi : 10.1007 / s00198-015-3149-3 . PMID 15301040 . S2CID 23551343 .  
26. Dexue L, Yueyue Z (noviembre de 2014). "Calcitonina de salmón en el tratamiento de mujeres mayores con diabetes tipo 2 complicada con osteoporosis". Pak J Pharm Sci . 27 (Supl. 6): 2079–81. PMID 25410076 . 
27. Vik A, Yatham LN (marzo de 1998). "Calcitonina y trastorno bipolar: una hipótesis revisada" . Revista de Psiquiatría y Neurociencia . 23 (2): 109-17. PMC 1188909 . PMID 9549251 .  
28. Basuyau JP, Mallet E, Leroy M, Brunelle P (octubre de 2004). "Intervalos de referencia para la calcitonina sérica en hombres, mujeres y niños" . Clin. Chem . 50 (10): 1828–30. doi : 10.1373 / clinchem.2003.026963 . PMID 15388660 . 
29. Burtis CA, Ashwood ER, Bruns DE (2012). Libro de texto Tietz de Química Clínica y Diagnóstico Molecular (5ª ed.). Elsevier Saunders. pag. 1774. ISBN 978-1-4160-6164-9.
30. Andreotti G, Méndez BL, Amodeo P, Morelli MA, Nakamuta H, Motta A (agosto de 2006). "Determinantes estructurales de la bioactividad de la calcitonina de salmón: el papel de la alfa-hélice anfipática basada en Leu" . J. Biol. Chem . 281 (34): 24193–203. doi : 10.1074 / jbc.M603528200 . PMID 16766525 . 
31. "anotación de dominio de calcitonina" . SMART (una herramienta de investigación de arquitectura modular simple) . embl-heidelberg.de . Consultado el 22 de febrero de 2009 .
32. "Calicitonina de salmón" . prospecbio .

Lectura adicional

• MacIntyre I, Alevizaki M, Bevis PJ, Zaidi M (abril de 1987). "Calcitonina y péptidos del gen de la calcitonina". Ortopedia clínica e investigaciones relacionadas (217): 45–55. doi : 10.1097 / 00003086-198704000-00007 . PMID  3549095 .
• Di Angelantonio S, Giniatullin R, Costa V, Sokolova E, Nistri A (julio de 2003). "Modulación de la función del receptor nicotínico neuronal por los neuropéptidos CGRP y la sustancia P en las células nerviosas autónomas" . Revista británica de farmacología . 139 (6): 1061–73. doi : 10.1038 / sj.bjp.0705337 . PMC  1573932 . PMID  12871824 .
• Findlay DM, Sexton PM (diciembre de 2004). "Calcitonina". Factores de crecimiento . 22 (4): 217–24. doi : 10.1080 / 08977190410001728033 . PMID  15621724 . S2CID  218910711 .
• Sponholz C, Sakr Y, Reinhart K, Brunkhorst F (2007). "Valor diagnóstico e implicaciones pronósticas de la procalcitonina sérica después de la cirugía cardíaca: una revisión sistemática de la literatura" . Cuidados intensivos . 10 (5): R145. doi : 10.1186 / cc5067 . PMC  1751067 . PMID  17038199 .
• Schneider HG, Lam QT (agosto de 2007). "Procalcitonina para el laboratorio clínico: una revisión". Patología . 39 (4): 383–90. doi : 10.1080 / 00313020701444564 . PMID  17676478 . S2CID  28018130 .
• Grani G, Nesca A, Del Sordo M, Calvanese A, Carbotta G, Bianchini M, Fumarola A (junio de 2012). "Interpretación de la calcitonina sérica en pacientes con tiroiditis autoinmune crónica" . Cáncer relacionado con endocrino . Bioscientifica . 19 (3): 345–9. doi : 10.1530 / ERC-12-0013 . PMID  22399011 .

Enlaces externos

Wikimedia Commons tiene medios relacionados con calcitonina .

• La proteína calcitonina
• Calcitonina en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .