La catepsina B pertenece a una familia de cisteína proteasas lisosomales y desempeña un papel importante en la proteólisis intracelular. [5] En los seres humanos, la catepsina B está codificada por el gen CTSB . [6] [7] La catepsina B se regula positivamente en ciertos cánceres, en lesiones premalignas y en varias otras afecciones patológicas. [8] [9] [10] [11]
CTSB | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | CTSB , APPS, CPSB, catepsina B, RECEUP | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 116810 MGI : 88561 HomoloGene : 37550 GeneCards : CTSB | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ensembl |
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UniProt |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 8: 11,84 - 11,87 Mb | Crónicas 14: 63,12 - 63,15 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Estructura
Gene
El gen CTSB se encuentra en el cromosoma 8p 22, que consta de 13 exones . El promotor del gen CTSB contiene una región rica en GC que incluye muchos sitios SP1, que es similar a los genes internos . [12] Se han encontrado al menos cinco variantes de transcripción que codifican la misma proteína para este gen. [13]
Proteína
La catepsina B se sintetiza en el retículo endoplásmico rugoso como una preproenzima de 339 aminoácidos con un péptido señal de 17 aminoácidos. [14] [15] La procatepsina B de 43/46 kDa luego se transporta al aparato de Golgi , donde se forma la catepsina B. La catepsina B madura está compuesta por una cadena pesada de 25-26 kDa y una cadena ligera de 5 kDa, que están unidas por un dímero de disulfuro.
Función
La catepsina B puede mejorar la actividad de otras proteasas, incluida la metaloproteinasa de la matriz , la uroquinasa (activador del plasminógeno de serina proteasa uroquinasa) y la catepsina D , [16] [17] y, por lo tanto, tiene una posición esencial para la proteólisis de los componentes de la matriz extracelular, la comunicación intercelular disrupción y reducción de la expresión del inhibidor de proteasa. [11] También está involucrado en la autofagia y el catabolismo , lo cual es ventajoso en la malignidad del tumor, y posiblemente esté involucrado en la resistencia inmunitaria específica . [18] Además, recientemente se determinó que tiene actividad de ligasa menor con la capacidad de unir fragmentos de péptidos a través de un enlace amida. [19]
Significación clínica
Se ha propuesto la catepsina B como un biomarcador potencialmente eficaz para una variedad de cánceres . [16] [20] [21] [22] [23] [24] La sobreexpresión de catepsina B se correlaciona con cánceres invasivos y metastásicos. [25] La catepsina B se produce en el tejido muscular durante el metabolismo. [26] Es capaz de cruzar la barrera hematoencefálica [27] y está asociado con la neurogénesis, específicamente en la circunvolución dentada del ratón . Una amplia gama de enfermedades dan como resultado niveles elevados de catepsina B, que causa numerosos procesos patológicos que incluyen muerte celular , inflamación y producción de péptidos tóxicos. Centrándose en las enfermedades neurológicas, los estudios de eliminación del gen de la catepsina B en un modelo de roedor epiléptico han demostrado que la catepsina B causa una cantidad significativa de la muerte celular apoptótica que se produce como resultado de la inducción de la epilepsia . [28] El tratamiento con inhibidores de la catepsina B en ratas en las que se indujo una convulsión dio como resultado puntuaciones neurológicas mejoradas, capacidad de aprendizaje y péptidos de muerte celular neuronal y muerte celular proapoptóticos muy reducidos. [29] De manera similar, los estudios de tratamiento con inhibidor de la catepsina B y la desactivación del gen de la catepsina B en modelos de ratones con lesión cerebral traumática han demostrado que la catepsina B es clave para causar la disfunción neuromuscular resultante, la pérdida de memoria, la muerte de las células neuronales y el aumento de la producción de pro-necróticos y péptidos proapoptóticos de muerte celular. [30] [31] En modelos isquémicos de primates y roedores no humanos, el tratamiento con inhibidores de la catepsina B previno una pérdida significativa de neuronas cerebrales, especialmente en el hipocampo . [32] [33] [34] En un modelo de roedor con meningitis por Streptococcus pneumoniae , el tratamiento con inhibidor de la catepsina B mejoró en gran medida el curso clínico de la infección y redujo la inflamación cerebral y la interleucina-1β (IL1-β) inflamatoria y el factor de necrosis tumoral-α ( TNF-α ). [35] En un modelo animal transgénico de la enfermedad de Alzheimer (EA) que expresa la proteína precursora amiloide humana (APP) que contiene la secuencia del sitio de la beta-secretasa de tipo salvaje que se encuentra en la mayoría de los pacientes con EA o en cobayas, que son un modelo natural de seres humanos silvestres. El procesamiento de tipo APP, eliminando genéticamente el gen de la catepsina B o inhibiendo químicamente la actividad cerebral de la catepsina B resultó en una mejora significativa en los déficits de memoria que se desarrollan en tales ratones y reduce los niveles de Abeta neurotóxico de longitud completa (1-40 / 42) y el particularmente piroglutamato pernicioso Abeta (3-40 / 42), que se cree que causan la enfermedad. [36] [37] [38] [39] [40] [41] [42] En una cepa de ratón no transgénica con senescencia acelerada, que también tiene APP que contiene la secuencia del sitio de beta-secretasa de tipo salvaje, tratamiento con bilobalida , que es un extracto de hojas de Gingko biloba , también redujo la Abeta cerebral al inhibir la catepsina B. [43] Además, el ARNip silencia o inhibe químicamente la catepsina B en las células primarias del hipocampo de roedores o en las células cromafines bovinas , que tienen beta-secretasa de tipo salvaje humano actividad, reduce la secreción de Abeta por la vía secretora regulada. [44] [45] Las mutaciones en el gen CTSB se relacionaron con la pancreatitis tropical, una forma de pancreatitis crónica . [46]
Interacciones
Se ha demostrado que la catepsina B interactúa con:
- CTSD [47]
- CSTA , [48] [49]
- CSTB , [48] [50] y
- S100A10 . [51]
La catepsina B es inhibida por:
- Nitroxolina [52]
- CA-074 [53]
Ver también
- Catepsinas
Referencias
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Otras lecturas
- Yan S, Sloane BF (junio de 2003). "Regulación molecular de la catepsina B humana: implicación en patologías". Química biológica . 384 (6): 845–54. doi : 10.1515 / BC.2003.095 . PMID 12887051 . S2CID 27472370 .
enlaces externos
- La base de datos en línea MEROPS para peptidasas y sus inhibidores: C01.060
- Catepsina + B en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .