Chaetomium thermophilum


Chaetomium thermophilum es un hongo filamentoso termófilo. Crece sobre estiércol o compost (material orgánico podrido). Se destaca por ser un eucariota con tolerancia a altas temperaturas (60 °C). Su temperatura óptima de crecimiento es de 50 a 55 °C. [1]

Dado que los hongos son eucariotas y no distantes de los animales, son buenos modelos para la investigación comparativa y fáciles de manipular, y en el caso de C. thermophilum , tiene una importancia especial. Primero, dado que es termofílico, las proteínas derivadas de este hongo son termoestables y, por lo tanto, más fáciles de trabajar. Las proteínas de C. thermophilum son termófilas y, por lo tanto, mejores para los estudios (estructurales y bioquímicos) que los hongos mesófilos comparables. Al estudiar las proteínas del complejo de poro nuclear, se encontró que el aislamiento de proteínas era más abundante y más soluble que en la levadura (las proteínas de levadura precipitan a una temperatura más baja). [2]

El genoma de C. thermophilum ha sido completamente secuenciado. Abarca 28,3 Mb y codifica 7227 genes de codificación de proteínas predichos. [1] [3] Saccharomyces cerevisiae , una levadura modelo, tiene un 73 % de homología proteica con este hongo.

Se ha estudiado el proteoma de C. thermophilum y se han identificado 27 comunidades de proteínas distintas, incluidos 108 complejos interconectados. [4]

La primera observación de un metabolón en el metabolismo de los ácidos grasos a alta resolución provino del análisis microscópico crioelectrónico de homogeneizados celulares de C. thermophilum . Se predijeron y validaron otros complejos de proteínas e interacciones de orden superior mediante una integración novedosa de métodos experimentales y computacionales que incluyen proteómica, espectrometría de masas de reticulación, biología estructural computacional y microscopía electrónica. Los homogeneizados celulares de C. thermophilum se usaron para derivar estructuras de complejos proteicos a alta resolución, con una pureza del complejo proteico nativo < 40 %. [4]


Imagen microscópica crio-electrónica de lisado fraccionado de extractos celulares de C. thermophilum. Se observan complejos proteicos Megadalton (p. ej., la sintasa de ácidos grasos en forma de barril) que se eluyen conjuntamente o interactúan para formar conjuntos de complejos proteicos de orden superior (comunidades).