Chaperona (proteína)
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Una vista superior del modelo del complejo de chaperonas bacterianas GroES / GroEL

Las proteínas chaperonas participan en el plegamiento de más de la mitad de todas las proteínas de mamíferos. En biología molecular , las chaperonas moleculares son proteínas que ayudan al plegamiento o despliegue conformacional y al ensamblaje o desmontaje de otras estructuras macromoleculares. Las chaperonas están presentes cuando las macromoléculas realizan sus funciones biológicas normales y han completado correctamente los procesos de plegado y / o ensamblaje. Los acompañantes se ocupan principalmente del plegamiento de proteínas . La primera proteína que se llama chaperona ayuda al ensamblaje de nucleosomas a partir de histonas plegadas y ADN y tales chaperonas de ensamblaje, especialmente en el núcleo, [1][2] se refieren al ensamblaje de subunidades plegadas en estructuras oligoméricas. [3]

Una función principal de las chaperonas es evitar que tanto las cadenas polipeptídicas recién sintetizadas como las subunidades ensambladas se agreguen en estructuras no funcionales. Es por esta razón que muchas chaperonas, pero no todas, son proteínas de choque térmico porque la tendencia a agregarse aumenta a medida que las proteínas se desnaturalizan por el estrés. En este caso, las chaperonas no transmiten ninguna información estérica adicional necesaria para que las proteínas se plieguen. Sin embargo, algunas 'chaperonas estéricas' muy específicas transmiten información estructural (estérica) única a las proteínas, que no se pueden plegar de forma espontánea. Tales proteínas violan el dogma de Anfinsen , [4] requiriendo dinámica de proteínas.para doblar correctamente. La familia de chaperonas hsp70 (proteína de choque térmico de 70 kDa) se une a una secuencia corta de aminoácidos hidrófobos que surgen mientras se sintetiza un nuevo polipéptido que los protege del disolvente. La familia hsp60 se llama chaperoninas y difieren en su secuencia y estructura de la hsp70 y sus homólogos hsp60 actúan más tarde en el proceso de plegado a menudo junto con una hsp70 [5] Se han aplicado varios enfoques para estudiar la estructura, dinámica y funcionamiento de las chaperonas. Las mediciones bioquímicas a granel nos han informado sobre la eficacia del plegamiento de proteínas y la prevención de la agregación cuando hay chaperonas presentes durante el plegamiento de proteínas. Avances recientes en el análisis de una sola molécula [6] han aportado conocimientos sobre la heterogeneidad estructural de las chaperonas, los intermedios de plegado y la afinidad de las chaperonas por las cadenas de proteínas estructuradas y no estructuradas.

Ubicación y funciones

Algunos sistemas de chaperona funcionan como foldasas : apoyan el plegamiento de proteínas de una manera dependiente de ATP (por ejemplo, el sistema GroEL / GroES o el sistema DnaK / DnaJ / GrpE ). Aunque la mayoría de las proteínas recién sintetizadas pueden plegarse en ausencia de chaperonas, una minoría las requiere estrictamente para lo mismo. Otras chaperonas funcionan como holdasas : unen intermedios plegables para evitar su agregación, por ejemplo, DnaJ o Hsp33 . [7] Las chaperonas también pueden funcionar como gases desagregados , es decir, pueden interactuar con conjuntos de proteínas aberrantes y convertirlos en monómeros. [8]Algunas chaperonas pueden ayudar en la degradación de proteínas , llevando las proteínas a sistemas de proteasa , como el sistema de ubiquitina-proteasoma en eucariotas . [9]

Muchas chaperonas son proteínas de choque térmico , es decir, proteínas expresadas en respuesta a temperaturas elevadas u otras tensiones celulares. [10] La razón de este comportamiento es que el plegamiento de proteínas se ve gravemente afectado por el calor y, por lo tanto, algunos acompañantes actúan para prevenir o corregir el daño causado por el plegado incorrecto.

El apiñamiento macromolecular puede ser importante en la función de chaperón. El entorno abarrotado del citosol puede acelerar el proceso de plegado, ya que una proteína plegada compacta ocupará menos volumen que una cadena de proteína desplegada. [11] Sin embargo, el hacinamiento puede reducir el rendimiento de proteína correctamente plegada al aumentar la agregación de proteínas . [12] [13] El hacinamiento también puede aumentar la eficacia de las proteínas chaperonas como GroEL , [14] lo que podría contrarrestar esta reducción en la eficiencia del plegado. [15]

Se puede encontrar más información sobre los diversos tipos y mecanismos de un subconjunto de chaperonas que encapsulan sus sustratos de plegamiento (por ejemplo, GroES ) en el artículo sobre chaperoninas . Las chaperoninas se caracterizan por una estructura de doble anillo apilada y se encuentran en procariotas, en el citosol de eucariotas y en mitocondrias.

Otros tipos de chaperonas participan en el transporte a través de las membranas , por ejemplo, las membranas de las mitocondrias y el retículo endoplásmico (RE) en eucariotas . Una chaperona específica de translocación bacteriana mantiene las cadenas polipeptídicas precursoras recién sintetizadas en un estado de translocación competente ( generalmente desplegadas ) y las guía hacia el translocón . [dieciséis]

Se siguen descubriendo nuevas funciones para las chaperonas, como la actividad adhesina bacteriana , la inducción de la agregación hacia agregados no amiloides, [17] la supresión de oligómeros de proteínas tóxicas a través de su agrupación, [18] [19] y en la respuesta a enfermedades relacionadas con las proteínas. agregación [20] (por ejemplo, ver priones ) y mantenimiento del cáncer. [21]

Proteínas chaperonas humanas

Las chaperonas se encuentran, por ejemplo, en el retículo endoplásmico (RE), ya que la síntesis de proteínas a menudo ocurre en esta área.

Retículo endoplásmico

En el retículo endoplásmico (RE) hay chaperonas moleculares generales, lectinas y no clásicas que ayudan a plegar las proteínas.

  • Chaperones generales: GRP78 / BiP , GRP94 , GRP170 .
  • Chaperonas de lectina: calnexina y calreticulina
  • Chaperonas moleculares no clásicas: HSP47 y ERp29
  • Chaperones plegables:
    • Proteína disulfuro isomerasa (PDI), [22]
    • Peptidil prolil cis-trans isomerasa (PPI), prolil isomerasa [23]
    • ERp57 [24]

Nomenclatura y ejemplos de chaperones bacterianos y arqueales

Hay muchas familias diferentes de acompañantes; cada familia actúa para ayudar al plegamiento de proteínas de una manera diferente. En bacterias como E. coli , muchas de estas proteínas se expresan altamente en condiciones de alto estrés, por ejemplo, cuando la bacteria se coloca a altas temperaturas. Por esta razón, el término " proteína de choque térmico " se ha utilizado históricamente para nombrar a estos acompañantes. El prefijo "Hsp" indica que la proteína es una proteína de choque térmico.

Hsp60

Hsp60 (complejo GroEL / GroES en E. coli ) es el complejo chaperona grande (~ 1 MDa) mejor caracterizado. GroEL es un 14mer de doble anillo con unparche hidrofóbico en su abertura; es tan grande que puede acomodar el plegamiento nativo de GFP de 54 kDaen su lumen. GroES es un heptámero de anillo único que se une a GroEL en presencia de ATP o ADP. Es posible que GroEL / GroES no pueda deshacer la agregación anterior, pero compite en la ruta del plegado incorrecto y la agregación. [25] También actúa en la matriz mitocondrial como acompañante molecular.

Hsp70

Hsp70 (DnaK en E. coli ) es quizás la chaperona pequeña (~ 70 kDa) mejor caracterizada.

bolsillo hsp70 para encuadernar sustrato

Las proteínas Hsp70 reciben ayuda de las proteínas Hsp40 (DnaJ en E. coli ), que aumentan la tasa de consumo de ATP y la actividad de las Hsp70.

Se ha observado que el aumento de la expresión de proteínas Hsp70 en la célula da como resultado una disminución de la tendencia a la apoptosis .

Aunque todavía no se ha determinado una comprensión mecánica precisa, se sabe que las Hsp70 tienen un estado de unión de alta afinidad a proteínas desplegadas cuando se unen a ADP , y un estado de baja afinidad cuando se unen a ATP .

Se cree que muchas Hsp70 se agrupan alrededor de un sustrato desplegado, estabilizándolo y previniendo la agregación hasta que la molécula desplegada se pliega correctamente, momento en el que las Hsp70 pierden afinidad por la molécula y se difunden. [26] Hsp70 también actúa como chaperona molecular mitocondrial y cloroplástica en eucariotas.

Hsp90

Hsp90 (HtpG en E. coli ) puede ser la acompañante menos comprendida. Su peso molecular es de aproximadamente 90 kDa y es necesario para la viabilidad en eucariotas (posiblemente también para procariotas).

La proteína de choque térmico 90 (Hsp90) es una chaperona molecular esencial para activar muchas proteínas de señalización en la célula eucariota.

Cada Hsp90 tiene un dominio de unión a ATP, un dominio medio y un dominio de dimerización . Originalmente se pensó que se sujetaba a su proteína sustrato (también conocida como proteína cliente) al unirse a ATP, las estructuras recientemente publicadas por Vaughan et al. y Ali et al. indican que las proteínas cliente pueden unirse externamente a los dominios N-terminal y medio de Hsp90. [27] [28]

Hsp90 también puede requerir co-chaperonas, como inmunofilinas , Sti1 , p50 ( Cdc37 ) y Aha1 , y también coopera con el sistema de chaperonas Hsp70. [29] [30]

Hsp100

Las proteínas Hsp100 (familia Clp en E. coli ) se han estudiado in vivo e in vitro por su capacidad para apuntar y desplegar proteínas etiquetadas y mal plegadas.

Las proteínas en las Hsp100 forma de la familia / Clp grandes hexaméricas estructuras con actividad unfoldase en presencia de ATP. Se cree que estas proteínas funcionan como chaperonas al enhebrar procesivamente las proteínas cliente a través de un poro pequeño de 20 Å (2 nm ), lo que le da a cada proteína cliente una segunda oportunidad de plegarse.

Algunas de estas chaperonas de Hsp100, como ClpA y ClpX, se asocian con la serina proteasa tetradecamérica de doble anillo ClpP; en lugar de catalizar el replegamiento de las proteínas cliente, estos complejos son responsables de la destrucción dirigida de proteínas etiquetadas y mal plegadas.

Hsp104 , la Hsp100 de Saccharomyces cerevisiae , es esencial para la propagación de muchos priones de levadura . La deleción del gen HSP104 da como resultado células que no pueden propagar ciertos priones .

Bacteriófago

Los genes del bacteriófago (fago) T4 que codifican proteínas con un papel en la determinación de la estructura del fago T4 se identificaron utilizando mutantes letales condicionales . [31] La mayoría de estas proteínas demostraron ser componentes estructurales mayores o menores de la partícula de fago completa. Sin embargo, entre los productos génicos (gps) necesarios para el ensamblaje de fagos, Snustad [32] identificó un grupo de gps que actúan catalíticamenteen lugar de incorporarse a la estructura del fago. Estos gps fueron gp26, gp31, gp38, gp51, gp28 y gp4 [el gen 4 es sinónimo de los genes 50 y 65, por lo que la gp puede denominarse gp4 (50) (65)]. Desde entonces, los primeros cuatro de estos seis productos génicos han sido reconocidos como proteínas acompañantes. Además, ahora también se han identificado como acompañantes gp40, gp57A, gp63 y gpwac.

La morfogénesis del fago T4 se divide en tres vías independientes: la cabeza, la cola y las vías de las fibras de la cola larga, según lo detallado por Yap y Rossman. [33]

Con respecto a la morfogénesis de la cabeza, la chaperona gp31 interactúa con la chaperona del hospedador bacteriano GroEL para promover el plegamiento adecuado de la proteína gp23 de la cápside principal de la cabeza . [34] [33] La chaperona gp40 participa en el ensamblaje de gp20, lo que ayuda a la formación del complejo conector que inicia el ensamblaje de la procapside de la cabeza. [34] [33] Gp4 (50) (65), aunque no figura específicamente como acompañante, actúa catalíticamente como una nucleasa que parece ser esencial para la morfogénesis al escindir el ADN empaquetado para permitir la unión de las cabezas con las colas. [35]

Durante el ensamblaje general de la cola, las proteínas acompañantes gp26 y gp51 son necesarias para el ensamblaje del cubo de la placa base. [36] Se requiere Gp57A para el plegado correcto de gp12, un componente estructural de las fibras de cola corta de la placa base. [36]

La síntesis de las fibras de la cola larga depende de la proteína acompañante gp57A que se necesita para la trimerización de gp34 y gp37, las principales proteínas estructurales de las fibras de la cola. [34] [33] La proteína acompañante gp38 también es necesaria para el plegado adecuado de gp37. [36] [37] Las proteínas chaperonas gp63 y gpwac se emplean en la unión de las fibras de la cola larga a la placa base de la cola. [36]

Historia

La investigación de los acompañantes tiene una larga historia. [38] El término "chaperona molecular" apareció por primera vez en la literatura en 1978 y fue inventado por Ron Laskey para describir la capacidad de una proteína nuclear llamada nucleoplasmina para prevenir la agregación de proteínas histonas plegadas con ADN durante el ensamblaje de nucleosomas. [39] El término fue ampliado posteriormente por R. John Ellis en 1987 para describir las proteínas que median el ensamblaje postraduccional de complejos de proteínas. [40] En 1988, se descubrió que proteínas similares median este proceso tanto en procariotas como en eucariotas. [41]Los detalles de este proceso se determinaron en 1989, cuando se demostró in vitro el plegamiento de proteínas dependiente de ATP . [42]

Significación clínica

Hay muchos trastornos asociados con mutaciones en genes que codifican chaperonas (es decir, proteinopatía multisistémica ) que pueden afectar a los músculos, los huesos y / o el sistema nervioso central. [43]

Ver también

  • Máquinas biológicas
  • Chaperome
  • Chaperonina
  • Chaperones químicos
  • Proteína de choque térmico
  • Factor de choque térmico 1
  • Terapia de chaperona molecular
  • Farmacoperona
  • Proteasoma
  • Dinámica proteica

Medios relacionados con las proteínas Chaperone en Wikimedia Commons

Referencias

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