Quitinasas ( quitodextrinasa , 1,4-beta-poli-N-acetilglucosaminidasa , poli-beta-glucosaminidasa , beta-1,4 -poli-N-acetilglucosamidinasa , poli [1,4- (N-acetil-beta-D- glucosaminida)] glucanohidrolasa , (1-> 4) -2-acetamido-2-desoxi-beta-D-glucano glucanohidrolasa ) son enzimas hidrolíticas que rompen los enlaces glucosídicos en la quitina . [1]
Quitinasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 3.2.1.14 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
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quitinasa, ácida | ||||||
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Identificadores | ||||||
Símbolo | CHIA | |||||
Gen NCBI | 27159 | |||||
HGNC | 17432 | |||||
OMIM | 606080 | |||||
RefSeq | NM_001040623 | |||||
UniProt | Q9BZP6 | |||||
Otros datos | ||||||
Lugar | Chr. 1 p13.1-21.3 | |||||
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quitinasa 1 (quitotriosidasa) | ||||||
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Identificadores | ||||||
Símbolo | CHIT1 | |||||
Gen NCBI | 1118 | |||||
HGNC | 1936 | |||||
OMIM | 600031 | |||||
RefSeq | NM_003465 | |||||
UniProt | Q13231 | |||||
Otros datos | ||||||
Lugar | Chr. 1 q31-q32 | |||||
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Como la quitina es un componente de las paredes celulares de los hongos y los elementos exoesqueléticos de algunos animales (incluidos los moluscos y los artrópodos ), las quitinasas se encuentran generalmente en organismos que necesitan remodelar su propia quitina [2] o disolver y digerir la quitina de los hongos o animales.
Distribución de especies
Los organismos quitinívoros incluyen muchas bacterias [3] ( Aeromonads , Bacillus , Vibrio , [4] entre otras), que pueden ser patógenas o detritívoras. Atacan artrópodos vivos , zooplancton u hongos o pueden degradar los restos de estos organismos.
Los hongos, como Coccidioides immitis , también poseen quitinasas degradantes relacionadas con su papel como detritívoros y también con su potencial como artrópodos patógenos.
Las quitinasas también están presentes en plantas (quitinasa de semilla de cebada: PDB : 1CNS , EC 3.2.1.14 ); algunas de estas son proteínas relacionadas con la patogenia (PR) que se inducen como parte de la resistencia sistémica adquirida. La expresión está mediada por el gen NPR1 y la vía del ácido salicílico, ambos implicados en la resistencia al ataque de hongos e insectos. Pueden ser necesarias otras quitinasas vegetales para crear simbiosis fúngicas. [5]
Aunque los mamíferos no producen quitina, tienen dos quitinasas funcionales, la quitotriosidasa (CHIT1) y la quitinasa ácida de mamíferos (AMCasa), así como proteínas similares a la quitinasa (como YKL-40 ) que tienen una gran similitud de secuencia pero carecen de actividad quitinasa. [6]
Clasificación
- Las endoquitinasas ( EC 3.2.1.14 ) dividen aleatoriamente la quitina en los sitios internos de la microfibrilla de quitina, formando productos multiméricos solubles de masa molecular baja . Los productos multiméricos incluyen di-acetilquitobiosa, quitotriosa y quitotetraosa, siendo el dímero el producto predominante. [7]
- Las exoquitinasas también se han dividido en dos subcategorías:
- Las quitobiosidasas ( EC 3.2.1.29 ) actúan sobre el extremo no reductor de la microfibrilla de quitina, liberando el dímero, di-acetilquitobiosa, uno por uno de la cadena de quitina. Por lo tanto, no hay liberación de monosacáridos u oligosacáridos en esta reacción. [8]
- Las β-1,4- N- acetilglucosaminidasas ( EC 3.2.1.30 ) dividen los productos multiméricos, tales como di-acetilquitobiosa, quitotriosa y quitotetraosa, en monómeros de N- acetilglucosaamina (GlcNAc). [7]
Las quitinasas también se clasificaron en función de las secuencias de aminoácidos, ya que eso sería más útil para comprender las relaciones evolutivas de estas enzimas entre sí. [9] Por lo tanto, las quitinasas se agruparon en tres familias : 18 , 19 y 20 . [10] Ambas familias 18 y 19 constan de endoquitinasas de una variedad de organismos diferentes, incluidos virus, bacterias, hongos, insectos y plantas. Sin embargo, la familia 19 comprende principalmente quitinasas vegetales. La familia 20 incluye N- acetilglucosaminidasa y una enzima similar, N- acetilhexosaminidasa . [9]
Y como se conocían las secuencias de genes de las quitinasas, se clasificaron además en seis clases en función de sus secuencias. Las características que determinaron las clases de quitinasas fueron la secuencia N-terminal, la localización de la enzima, el pH isoeléctrico , el péptido señal e inductores . [9]
Las quitinasas de clase I tenían un péptido señal rico en cisteína N-terminal, rico en leucina o valina, y localización vacuolar . Y luego, las quitinasas de Clase I se subdividieron en función de su naturaleza ácida o básica en Clase Ia y Clase Ib, respectivamente. [11] Se encontró que las quitinasas de clase 1 comprenden solo quitinasas vegetales y principalmente endoquitinasas.
Las quitinasas de clase II no tenían el extremo N-terminal rico en cisteína, pero tenían una secuencia similar a las de las quitinasas de clase I. Se encontraron quitinasas de clase II en plantas, hongos y bacterias y en su mayoría consistieron en exoquitinasas. [9]
Las quitinasas de clase III no tenían secuencias similares a las quitinasas de las clases I o II. [9]
Las quitinasas de clase IV tenían características similares, incluidas las propiedades inmunológicas, a las quitinasas de clase I. [9] Sin embargo, las quitinasas de clase IV eran significativamente más pequeñas en comparación con las quitinasas de clase I. [12]
Las quitinasas de Clase V y Clase VI no están bien caracterizadas. Sin embargo, un ejemplo de quitinasa de clase V mostró dos dominios de unión a quitina en tándem, y según la secuencia del gen, el extremo N rico en cisteína parecía haberse perdido durante la evolución, probablemente debido a una menor presión de selección que causó el dominio catalítico. perder su función. [9]
Función
Como la celulosa, la quitina es un biopolímero abundante que es relativamente resistente a la degradación. [13] Por lo general, los animales no lo digieren, aunque algunos peces pueden digerir la quitina. [14] Actualmente se asume que la digestión de quitina por animales requiere simbiontes bacterianos y fermentaciones prolongadas, similar a la digestión de celulasa por rumiantes. Sin embargo, se han aislado quitinasas de los estómagos de ciertos mamíferos, incluidos los humanos. [15]
La actividad de la quitinasa también se puede detectar en la sangre humana [16] [17] y posiblemente en el cartílago . [18] Al igual que en las quitinasas de plantas, esto puede estar relacionado con la resistencia a patógenos. [19] [20]
Significación clínica
Las quitinasas producidas en el cuerpo humano (conocidas como "quitinasas humanas") pueden estar relacionadas en respuesta a alergias , y el asma se ha relacionado con niveles mejorados de expresión de quitinasa. [21] [22] [23] [24] [25]
Las quitinasas humanas pueden explicar el vínculo entre algunas de las alergias más comunes ( ácaros del polvo , esporas de moho, que contienen quitina) y las infecciones por gusanos ( helmintos ), como parte de una versión de la hipótesis de la higiene [26] [27] [28 ] (los gusanos tienen partes bucales quitinosas para sujetar la pared intestinal). Finalmente, el vínculo entre las quitinasas y el ácido salicílico en las plantas está bien establecido [ se necesita más explicación ], pero existe un vínculo hipotético entre el ácido salicílico y las alergias en los seres humanos. [29]
Regulación en hongos
La regulación varía de una especie a otra, y dentro de un organismo, las quitinasas con diferentes funciones fisiológicas estarían bajo diferentes mecanismos de regulación. Por ejemplo, las quitinasas que participan en el mantenimiento, como la remodelación de la pared celular, se expresan de forma constitutiva. Sin embargo, las quitinasas que tienen funciones especializadas, como degradar la quitina exógena o participar en la división celular, necesitan una regulación espacio-temporal de la actividad de la quitinasa. [30]
La regulación de una endoquitinasa en Trichoderma atroviride depende de una N- acetilglucosaminidasa, y los datos indican un circuito de retroalimentación en el que la descomposición de la quitina produce N- acetilglucosamina, que posiblemente se absorbería y desencadenaría una regulación positiva de las quitinbiosidasas. [31]
En Saccharomyces cerevisiae y la regulación de ScCts1p ( S. cerevisiae quitinasa 1), una de las quitinasas implicadas en la separación celular después de la citocinesis al degradar la quitina del tabique primario . [32] Dado que estos tipos de quitinasas son importantes en la división celular , debe haber una regulación y activación estrictas. Específicamente, la expresión de Cts1 debe activarse en las células hijas durante la mitosis tardía y la proteína debe localizarse en el sitio secundario del tabique. [33] Y para ello, debe haber coordinación con otras redes que controlan las diferentes fases de la célula, como Cdc14 Early Anaphase Release (FEAR) , mitotic exit network (MEN) y regulación de Ace2p (factor de transcripción) y celular. morfogénesis (RAM) [34] redes de señalización. En general, la integración de las diferentes redes reguladoras permite que la quitinasa que degrada la pared celular funcione dependiendo de la etapa de la célula en el ciclo celular y en ubicaciones específicas entre las células hijas. [30]
Presencia en alimentos
Las quitinasas se encuentran naturalmente en muchos alimentos comunes. Phasoleus vulgaris , [35] plátanos, castañas, kiwis, aguacates, papaya y tomates, por ejemplo, contienen niveles significativos de quitinasa, como defensa contra el ataque de hongos e invertebrados. El estrés, o las señales ambientales como el gas etileno , pueden estimular una mayor producción de quitinasa.
Algunas partes de las moléculas de quitinasa, casi idénticas en estructura a la heveína u otras proteínas del látex de caucho debido a su función similar en la defensa de las plantas, pueden desencadenar una reacción cruzada alérgica conocida como síndrome del látex-fruta . [36]
Aplicaciones
Las quitinasas tienen una gran cantidad de aplicaciones, algunas de las cuales ya han sido realizadas por la industria. Esto incluye la bioconversión de quitina en productos útiles como fertilizantes , la producción de materiales no alergénicos, no tóxicos, biocompatibles y biodegradables ( ya se están produciendo lentes de contacto , piel artificial y suturas con estas cualidades) y la mejora de insecticidas. y fungicidas . [37] La quitinasa de Phaseolus vulgaris - quitinasa de frijol , BCH - se ha insertado transgénicamente como un disuasivo de plagas en cultivos completamente no relacionados. [35]
Las posibles aplicaciones futuras de las quitinasas son como aditivos alimentarios para aumentar la vida útil, agente terapéutico para el asma y rinosinusitis crónica , como remedio antifúngico, fármaco antitumoral y como ingrediente general para su uso en ingeniería de proteínas . [37]
Ver también
- Ligninasa
Referencias
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enlaces externos
- Quitinasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- La estructura de rayos X de una quitinasa del hongo patógeno Coccidioides immitis