Catálisis enzimática
La catálisis enzimática es el aumento de la velocidad de un proceso mediante una molécula biológica , una " enzima ". La mayoría de las enzimas son proteínas y la mayoría de estos procesos son reacciones químicas. Dentro de la enzima, generalmente la catálisis ocurre en un sitio localizado, llamado sitio activo .
La mayoría de las enzimas están formadas predominantemente por proteínas, ya sea una sola cadena de proteínas o muchas de esas cadenas en un complejo de múltiples subunidades . Las enzimas a menudo también incorporan componentes no proteicos, como iones metálicos o moléculas orgánicas especializadas conocidas como cofactor (por ejemplo, trifosfato de adenosina ). Muchos cofactores son vitaminas y su función como vitaminas está directamente relacionada con su uso en la catálisis del proceso biológico dentro del metabolismo. Catálisis de reacciones bioquímicas en la célula.es vital ya que muchas, pero no todas las reacciones metabólicamente esenciales, tienen tasas muy bajas cuando no están catalizadas. Un impulsor de la evolución de las proteínas es la optimización de tales actividades catalíticas, aunque solo las enzimas más cruciales operan cerca de los límites de eficiencia catalítica, y muchas enzimas están lejos de ser óptimas. Los factores importantes en la catálisis enzimática incluyen catálisis ácida y básica general , dirección orbital, restricción entrópica, efectos de orientación (es decir, catálisis de bloqueo y llave), así como efectos de movimiento que involucran la dinámica de proteínas [1]
Los mecanismos de catálisis enzimática varían, pero todos son similares en principio a otros tipos de catálisis química en que el factor crucial es una reducción de la barrera de energía que separa los reactivos (o sustratos de los productos. La reducción de la energía de activación ( E a) aumenta la fracción de moléculas reactivas que pueden superar esta barrera y formar el producto. Un principio importante es que, dado que solo reducen las barreras de energía entre productos y reactivos, las enzimas siempre catalizan reacciones en ambas direcciones y no pueden impulsar una reacción o afectar la posición de equilibrio, solo la velocidad con la que se logra. Al igual que con otros catalizadores, la reacción no consume ni cambia la enzima (como un sustrato), sino que se recicla de manera que una sola enzima realice muchas rondas de catálisis.
Las enzimas suelen ser muy específicas y actúan solo sobre determinados sustratos. Algunas enzimas son absolutamente específicas, lo que significa que actúan sobre un solo sustrato, mientras que otras muestran especificidad de grupo y pueden actuar sobre grupos químicos similares pero no idénticos, como el enlace peptídico en diferentes moléculas. Muchas enzimas tienen especificidad estereoquímica y actúan sobre un estereoisómero pero no sobre otro. [2]
El modelo clásico para la interacción enzima- sustrato es el modelo de ajuste inducido. [3] Este modelo propone que la interacción inicial entre la enzima y el sustrato es relativamente débil, pero que estas interacciones débiles inducen rápidamente cambios conformacionales en la enzima que fortalecen la unión.
Las ventajas del mecanismo de ajuste inducido surgen debido al efecto estabilizador de una fuerte unión a la enzima. Hay dos mecanismos diferentes de unión al sustrato: unión uniforme, que tiene una fuerte unión al sustrato, y unión diferencial, que tiene una fuerte unión en estado de transición. El efecto estabilizador de la unión uniforme aumenta tanto la afinidad de unión del sustrato como del estado de transición, mientras que la unión diferencial aumenta solo la afinidad de unión del estado de transición. Ambos son utilizados por enzimas y han sido elegidos evolutivamente para minimizar la energía de activación de la reacción. Las enzimas que están saturadas, es decir, tienen una unión de sustrato de alta afinidad, requieren unión diferencial para reducir la energía de activación, mientras que las enzimas de sustrato pequeño no unidas pueden usar unión diferencial o uniforme. [4]
