La crescentina es una proteína que es un pariente bacteriano de los filamentos intermedios que se encuentran en las células eucariotas . Así como las tubulinas y las actinas , las otras proteínas principales del citoesqueleto , tienen homólogos procarióticos en, respectivamente, las proteínas FtsZ y MreB , los filamentos intermedios están ligados a la proteína crescentina. Algunos de sus homólogos están etiquetados erróneamente como proteína de segregación cromosómica ParA . Esta familia de proteínas se encuentra en Caulobacter y Methylobacterium..
Crescentin | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | ? | |||||||
Pfam | PF19220 | |||||||
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Determinante de la forma de la celda similar a un filamento intermedio CreS | ||||||
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Identificadores | ||||||
Organismo | ||||||
Símbolo | CreS | |||||
Alt. simbolos | Paraca | |||||
UniProt | Q6IET3 | |||||
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Papel en forma de celda
La crescentina fue descubierta recientemente por Christine Jacobs-Wagner en Caulobacter crescentus (ahora vibrioides ), una bacteria acuática que usa sus células en forma de media luna para mejorar la motilidad. [1] La proteína crescentin se encuentra en la cara cóncava de estas células y parece ser necesaria para su forma, ya que los mutantes que carecen de la proteína forman células en forma de bastón. [2] Para influir en la forma de las células de Caulobacter , las hélices de los filamentos de crescentin se asocian con el lado citoplasmático de la membrana celular en un lado lateral de la célula. Esto induce una forma de célula curva en las células más jóvenes, que son más cortas que el paso helicoidal de la crescentin, pero induce una forma de espiral en las células más viejas y más largas. [3]
Estructura proteica
Al igual que los filamentos intermedios eucariotas, la crescentina se organiza en filamentos y está presente en una estructura helicoidal en la célula. La crescentina es necesaria para ambas formas del procariota de Caulobacter (forma vibroide / media luna y forma helicoidal, que puede adoptar después de una larga fase estacionaria). La proteína crescentin tiene 430 residuos; su secuencia consiste principalmente en un patrón de 7 residuos repetidos que forman una estructura en espiral. La secuencia de ADN de la proteína tiene secciones muy similares a las proteínas eucarióticas queratina y lamina , en su mayoría involucrando la estructura de espiral. Los investigadores Ausmees et al. Recientemente se demostró que, al igual que las proteínas de filamento intermedio animal, la crescentina tiene una varilla central formada por cuatro segmentos en espiral. [4] Tanto las proteínas de filamento intermedio como las de crescentina tienen una secuencia primaria que incluye cuatro segmentos α-helicoidales junto con dominios enlazadores no α-helicoidales. Una diferencia importante entre la crescentina y las proteínas de filamento intermedio animal es que la crescentina carece de ciertos elementos de secuencia de consenso en los extremos del dominio de barra que se conservan en las proteínas de lamin y queratina animales. [5]
La proteína se ha dividido en algunos subdominios organizados de manera similar a las proteínas IF eucariotas. [6] No todos los investigadores están convencidos de que sea un homólogo de filamentos intermedios, sugiriendo en cambio que la similitud podría haber surgido a través de la evolución convergente. [7]
Montaje de filamentos
Las proteínas de filamentos intermedios eucariotas se ensamblan en filamentos de 8-15 nm dentro de la célula sin necesidad de aporte de energía, es decir, sin necesidad de ATP o GTP . Ausmees y col. Continuó su investigación sobre la crescentin probando si la proteína podía ensamblarse en filamentos de esta manera in vitro . Descubrieron que las proteínas crescentin eran capaces de formar filamentos de unos 10 nm de ancho, y que algunos de estos filamentos se organizaban lateralmente en haces, tal como lo hacen los filamentos intermedios eucariotas. [4] La similitud de la proteína crescentin con las proteínas del filamento intermedio sugiere un vínculo evolutivo entre estas dos proteínas citoesqueléticas.
Al igual que los filamentos intermedios eucariotas, el filamento construido a partir de crescentin es elástico. Las proteínas individuales se disocian lentamente, haciendo que la estructura sea algo rígida y lenta de remodelar. La deformación no induce el endurecimiento de la estructura, a diferencia de los IF eucariotas que sí lo hacen. [8]
Referencias
- ^ Charbon G, Cabeen MT, Jacobs-Wagner C (mayo de 2009). "Filamentos intermedios bacterianos: ensamblaje, organización y dinámica in vivo de crescentin" . Genes y desarrollo . 23 (9): 1131–44. doi : 10.1101 / gad.1795509 . PMC 2682956 . PMID 19417107 .
- ^ Møller-Jensen J, Löwe J (febrero de 2005). "Complejidad creciente del citoesqueleto bacteriano". Opinión actual en biología celular . 17 (1): 75–81. doi : 10.1016 / j.ceb.2004.11.002 . PMID 15661522 .
- ^ Margolin W (marzo de 2004). "Forma bacteriana: bobinas en espiral cóncavas curva caulobacter". Biología actual . 14 (6): R242-4. doi : 10.1016 / j.cub.2004.02.057 . PMID 15043836 . S2CID 37470451 .
- ^ a b Ausmees N, Kuhn JR, Jacobs-Wagner C (diciembre de 2003). "El citoesqueleto bacteriano: una función similar a un filamento intermedio en forma de célula". Celular . 115 (6): 705-13. doi : 10.1016 / S0092-8674 (03) 00935-8 . PMID 14675535 . S2CID 14459851 .
- ^ Herrmann H, Aebi U (2004). "Filamentos intermedios: estructura molecular, mecanismo de ensamblaje e integración en andamios intracelulares funcionalmente distintos". Revisión anual de bioquímica . 73 : 749–89. doi : 10.1146 / annurev.biochem.73.011303.073823 . PMID 15189158 .
- ^ Cabeen, MT; Herrmann, H; Jacobs-Wagner, C (abril de 2011). "La organización del dominio de la proteína crescentina de tipo filamento intermedio bacteriano es importante para el ensamblaje y la función" . Citoesqueleto . 68 (4): 205-19. doi : 10.1002 / cm.20505 . PMC 3087291 . PMID 21360832 .
- ^ Kollmar, M (29 de mayo de 2015). "La polifilia de genes de lamina nuclear indica un origen eucariota temprano de las proteínas de filamento intermedio de tipo metazoo" . Informes científicos . 5 : 10652. Código Bibliográfico : 2015NatSR ... 510652K . doi : 10.1038 / srep10652 . PMC 4448529 . PMID 26024016 .
- ^ Esue O, Rupprecht L, Sun SX, Wirtz D (enero de 2010). "Dinámica de la crescentina del filamento intermedio bacteriano in vitro e in vivo" . PLOS ONE . 5 (1): e8855. Código Bibliográfico : 2010PLoSO ... 5.8855E . doi : 10.1371 / journal.pone.0008855 . PMC 2816638 . PMID 20140233 .