Los eEF-1 son dos factores de elongación eucariotas . Forma dos complejos, el homólogo EF-Tu EF-1A y el homólogo EF- Ts EF-1B , el factor de intercambio de guanida del primero. [1] Ambos también se encuentran en arqueas . [2]
Factor de alargamiento 1 beta región ácida central, eucariota | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | EF1_beta_acid | |||||||
Pfam | PF10587 | |||||||
InterPro | IPR018940 | |||||||
INTELIGENTE | SM01182 | |||||||
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Factor de elongación de traducción EF1B, subunidad beta / delta, dominio de intercambio de nucleótidos de guanina | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | EF1_GNE | |||||||
Pfam | PF00736 | |||||||
InterPro | IPR014038 | |||||||
INTELIGENTE | SM00888 | |||||||
CDD | cd00292 | |||||||
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Estructura
La nomenclatura de las subunidades eEF-1 ha cambiado un poco alrededor de 2001, ya que se reconoció que los complejos EF-1A y EF-1B son hasta cierto punto independientes entre sí. [1] Los componentes reconocidos y nombrados actualmente incluyen: [3]
Nomenclatura actual | Nomenclatura antigua | Genes humanos | Función canónica |
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eEF1A | eEF1A | EEF1A1 , EEF1A2 EEF1A1P43 | Entrega de aa-tRNA al ribosoma |
eEF1Bα eEF1Bβ (planta) | eEF1β | EEF1B2 EEF1B2P1 , EEF1B2P2 , EEF1B2P3 | FMAM para eEF1A |
eEF1Bγ | eEF1γ | EEF1G | Componente estructural |
eEF1Bδ (metazoo) | eEF1δ | EEF1D | FMAM para eEF1A |
eEF1ε | eEF1ε | EEF1E1 | miembro del complejo aminoacil-tRNA sintetasa [4] |
Val-RS (metazoo) | Val-RS | VARS | Valil tRNA sintetasa |
La manera precisa en que la subunidad eEF1B se une a eEF1A varía según el órgano y la especie. En conejos, Val-RS también participa en el complejo uniéndose a eEF1Bδ.
Otras especies
Varias especies de algas verdes , algas rojas , cromalveolatos y hongos carecen del gen EF-1α, pero en cambio poseen un gen relacionado llamado EFL (similar al factor de elongación). Aunque su función no se ha estudiado en profundidad, parece ser similar a EF-1α.
A partir de 2009[actualizar], se sabe que solo dos organismos tienen EF-1α y EFL: el hongo Basidiobolus y la diatomea Thalassiosira . La historia evolutiva de EFL no está clara. Puede haber surgido una o más veces seguido de pérdida de EFL o EF-1α. Se supone que la presencia en tres grupos eucariotas diversos (hongos, cromalveolatos y archaeplastida ) es el resultado de dos o más eventos de transferencia horizontal de genes , según una revisión de 2009. [5] Un informe de 2013 encuentra 11 especies más con ambos genes y proporcionó una hipótesis alternativa de que un eucariota ancestro puede tener ambos genes. En todos los organismos conocidos en los que están presentes ambos genes, EF-1α tiende a reprimirse transcripcionalmente. Si la hipótesis es cierta, los científicos esperarían encontrar un organismo que tenga un EFL reprimido y un EF-1α en pleno funcionamiento. [6]
Una revisión de 2014 de EF-1α / EFL que poseen eucariotas considera que ambas explicaciones son insuficientes por sí mismas para explicar la compleja distribución de estas dos proteínas en eucariotas. [7]
En eucariotas, una GTPasa relacionada llamada eRF3 participa en la terminación de la traducción. El archaeal EF-1α, por otro lado, realiza todas las funciones llevadas a cabo por estas variantes subfuncionalizadas. [8]
Ver también
- Traducción eucariota
Referencias
- ↑ a b Andersen GR, Nyborg J (2001). "Estudios estructurales de factores de alargamiento eucariotas". Simposios de Cold Spring Harbor sobre biología cuantitativa . 66 : 425–37. doi : 10.1101 / sqb.2001.66.425 . PMID 12762045 .
- ^ Vitagliano L, Masullo M, Sica F, Zagari A, Bocchini V (octubre de 2001). "La estructura cristalina del factor de elongación 1 alfa de Sulfolobus solfataricus en el complejo con GDP revela características novedosas en la unión e intercambio de nucleótidos" . El diario EMBO . 20 (19): 5305-11. doi : 10.1093 / emboj / 20.19.5305 . PMID 11574461 .
- ^ a b Sasikumar AN, Pérez WB, Kinzy TG (2011). "Los muchos roles del complejo eucariota del factor de elongación 1" . Revisiones interdisciplinarias de Wiley: ARN . 3 (4): 543–55. doi : 10.1002 / wrna.1118 . PMC 3374885 . PMID 22555874 .
- ^ Kaminska M, Havrylenko S, Decottignies P, Gillet S, Le Maréchal P, Negrutskii B, Mirande M (marzo de 2009). "Disección de la organización estructural del complejo aminoacil-tRNA sintetasa" . La revista de química biológica . 284 (10): 6053–60. doi : 10.1074 / jbc.M809636200 . PMID 19131329 .
- ^ Ellen Cocquyt; Heroen Verbruggen; Frederik Leliaert; Frederick W. Zechman; Koen Sabbe; Olivier De Clerck (2009), "Ganancia y pérdida de genes del factor de elongación en algas verdes", BMC Evol. Biol. , 9 : 39, doi : 10.1186 / 1471-2148-9-39 , PMC 2652445 , PMID 19216746
- ^ Kamikawa R, Brown MW, Nishimura Y, Sako Y, Heiss AA, Yubuki N, et al. (Junio del 2013). "Remodelación paralela de la función EF-1α: genes divergentes EF-1α co-ocurren con genes EFL en diversos eucariotas relacionados lejanamente" . Biología Evolutiva BMC . 13 : 131. doi : 10.1186 / 1471-2148-13-131 . PMC 3699394 . PMID 23800323 .
- ^ Mikhailov KV, Janouškovec J, Tikhonenkov DV, Mirzaeva GS, Diakin AY, Simdyanov TG, et al. (Septiembre de 2014). "Una distribución compleja de la familia de elongación GTPasas EF1A y EFL en linajes alveolados basales" . Biología y evolución del genoma . 6 (9): 2361–7. doi : 10.1093 / gbe / evu186 . PMC 4217694 . PMID 25179686 .
- ^ Saito K, Kobayashi K, Wada M, Kikuno I, Takusagawa A, Mochizuki M, et al. (Noviembre de 2010). "Papel omnipotente del factor de elongación de arqueas 1 alfa (EF1α en el alargamiento y terminación traslacional, y control de calidad de la síntesis de proteínas" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (45): 19242–7. Doi : 10.1073 / pnas.1009599107 . PMID 20974926 .
enlaces externos
- Péptido + Elongación + Factor + 1 en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .