Exoenzima
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Organelos de la vía secretora implicados en la secreción de exoenzimas

Una exoenzima , o enzima extracelular , es una enzima secretada por una célula y que funciona fuera de esa célula . Las exoenzimas son producidas por células procariotas y eucariotas y se ha demostrado que son un componente crucial de muchos procesos biológicos . La mayoría de las veces, estas enzimas están involucradas en la descomposición de macromoléculas más grandes . La descomposición de estas macromoléculas más grandes es fundamental para permitir que sus constituyentes pasen a través de la membrana celular y entren en la célula. Para los humanosy otros organismos complejos, este proceso se caracteriza mejor por el sistema digestivo que descompone los alimentos sólidos [1] a través de exoenzimas. Las pequeñas moléculas, generadas por la actividad exoenzimática, entran en las células y se utilizan para diversas funciones celulares. Las bacterias y los hongos también producen exoenzimas para digerir los nutrientes en su entorno , y estos organismos pueden usarse para realizar ensayos de laboratorio para identificar la presencia y función de tales exoenzimas. [2] Algunas especies patógenas también utilizan exoenzimas como factores de virulencia.para ayudar en la propagación de estos microorganismos causantes de enfermedades . [3] Además de las funciones integrales en los sistemas biológicos, los seres humanos han utilizado diferentes clases de exoenzimas microbianas desde tiempos prehistóricos para fines tan diversos como la producción de alimentos , biocombustibles , producción textil y en la industria del papel . [4] Otro papel importante que desempeñan las exoenzimas microbianas es en la ecología natural y la biorremediación de entornos terrestres y marinos [5] .

Historia

Se dispone de información muy limitada sobre el descubrimiento original de exoenzimas. Según el diccionario Merriam-Webster , el término "exoenzima" se reconoció por primera vez en el idioma inglés en 1908. [6] Se cree que el libro "Enzimas intracelulares: un curso de conferencias dadas en fisiología", de Horace Vernon, es el primero publicación con esta palabra en ese año. [7] Según el libro, se puede suponer que las primeras exoenzimas conocidas fueron la pepsina y la tripsina , ya que Vernon menciona que ambas fueron descubiertas por los científicos Briike y Kiihne antes de 1908. [8]

Función

En bacterias y hongos , las exoenzimas juegan un papel integral al permitir que los organismos interactúen de manera efectiva con su entorno. Muchas bacterias usan enzimas digestivas para descomponer los nutrientes en su entorno. Una vez digeridos, estos nutrientes ingresan a la bacteria, donde se utilizan para impulsar las vías celulares con la ayuda de endoenzimas . [9]

Muchas exoenzimas también se utilizan como factores de virulencia . Los patógenos , tanto bacterianos como fúngicos, pueden utilizar exoenzimas como mecanismo principal con el que causar enfermedades . [ cita requerida ] La actividad metabólica de las exoenzimas permite que la bacteria invada los organismos hospedadores al romper las capas externas defensivas de las células hospedadoras o al necrosar tejidos corporales de organismos más grandes. [3] Muchas bacterias gramnegativas tienen inyectisomas o flagelos.proyecciones similares a, para entregar directamente la exoenzima virulenta en la célula huésped utilizando un sistema de secreción de tipo tres . [10] Con cualquiera de los procesos, los patógenos pueden atacar la estructura y función de la célula huésped, así como su ADN nucleico. [11]

En las células eucariotas , las exoenzimas se fabrican como cualquier otra enzima a través de la síntesis de proteínas y se transportan a través de la vía secretora . Después de moverse a través del retículo endoplásmico rugoso , se procesan a través del aparato de Golgi , donde se empaquetan en vesículas y se liberan fuera de la célula. [12] En los seres humanos , la mayoría de estas exoenzimas se pueden encontrar en el sistema digestivo y se utilizan para la degradación metabólica de macronutrientes a través de la hidrólisis.. La descomposición de estos nutrientes permite su incorporación a otras vías metabólicas . [13]

Ejemplos de exoenzimas como factores de virulencia [3]

Vista microscópica de la fascitis necrotizante causada por Streptococcus pyogenes

Enzimas necrotizantes

Las enzimas necrotizantes destruyen células y tejidos. Uno de los ejemplos más conocidos es una exoenzima producida por Streptococcus pyogenes que causa fascitis necrotizante en humanos.

Coagulasa

Al unirse a la protrombina , la coagulasa facilita la coagulación en una célula al convertir finalmente el fibrinógeno en fibrina . Las bacterias como Staphylococcus aureus usan la enzima para formar una capa de fibrina alrededor de su célula para protegerla de los mecanismos de defensa del huésped .

Capa de fibrina formada por Staphyloccocus aureus

Quinasas

Al contrario de la coagulasa, las quinasas pueden disolver los coágulos. S. aureus también puede producir estafiloquinasa, lo que les permite disolver los coágulos que forman, para difundirse rápidamente en el huésped en el momento correcto. [14]

Hialuronidasa

Similar a la colagenasa, la hialuronidasa permite que un patógeno penetre profundamente en los tejidos. Las bacterias como Clostridium lo hacen utilizando la enzima para disolver el colágeno y el ácido hialurónico , la proteína y los sacáridos, respectivamente, que mantienen unidos los tejidos.

Hemolisinas

Las hemolisinas se dirigen a los eritrocitos, también conocidos como glóbulos rojos . Atacar y lisar estas células daña el organismo huésped y proporciona al microorganismo, como el hongo Candida albicans , una fuente de hierro de la hemoglobina lisada . [15] Los organismos pueden ser alfa-hemolíticos , beta-hemolíticos o gamma- hemolíticos (no hemolíticos).

Ejemplos de exoenzimas digestivas

Amilasas

Alfa-amilasa pancreática 1HNY

Las amilasas son un grupo de enzimas extracelulares ( glucósido hidrolasas ) que catalizan la hidrólisis del almidón en maltosa . Estas enzimas se agrupan en tres clases según sus secuencias de aminoácidos , mecanismo de reacción, método de catálisis y su estructura. [16] Las diferentes clases de amilasas son α-amilasas , β-amilasas y glucoamilasas . Las α-amilasas hidrolizan el almidón escindiendo aleatoriamente los enlaces 1,4-aD-glucosídicos entre las unidades de glucosa , las β-amilasas escinden los extremos de la cadena no reductora de componentes del almidón tales comola amilosa y las glucoamilasas hidrolizan las moléculas de glucosa de los extremos de la amilosa y la amilopectina . [17] Las amilasas son enzimas extracelulares de importancia crítica y se encuentran en plantas, animales y microorganismos . En los seres humanos, las amilasas son secretadas por el páncreas y las glándulas salivales, y ambas fuentes de la enzima son necesarias para la hidrólisis completa del almidón. [18]

Lipoproteína lipasa

La lipoproteína lipasa (LPL) es un tipo de enzima digestiva que ayuda a regular la captación de triacilgliceroles de los quilomicrones y otras lipoproteínas de baja densidad de los tejidos grasos del cuerpo. [19] La función exoenzimática le permite descomponer el triacilglicerol en dos ácidos grasos libres y una molécula de monoacilglicerol . La LPL se puede encontrar en las células endoteliales de los tejidos grasos, como el adiposo , el cardíaco y el muscular . [19] La lipoproteína lipasa está regulada a la baja por los altos niveles de insulina ,[20] y regulado positivamente por altos niveles de glucagón y adrenalina . [19]

Pectinasa

Las pectinasas , también llamadas enzimas pectolíticas , son una clase de exoenzimas que participan en la descomposición de sustancias pécticas , sobre todo la pectina . [21] Las pectinasas se pueden clasificar en dos grupos diferentes según su acción contra la estructura galacturonana de la pectina: desesterificante y despolimerizante. [22] Estas exoenzimas se pueden encontrar tanto en plantas como en organismos microbianos , incluidos hongos y bacterias . [23] Las pectinasas se utilizan con mayor frecuencia para descomponer los elementos pécticos que se encuentran en las plantas y los productos derivados de las plantas.

Pepsina

Descubierta en 1836, la pepsina fue una de las primeras enzimas en ser clasificada como exoenzima. [8] La enzima se produce primero en forma inactiva, pepsinógeno , por las células principales en el revestimiento del estómago . [24] Con un impulso del nervio vago , el pepsinógeno se secreta en el estómago, donde se mezcla con ácido clorhídrico para formar pepsina. [25] Una vez activa, la pepsina actúa para descomponer las proteínas en alimentos como los lácteos , la carne y los huevos . [24] La pepsina funciona mejor a pHde ácido gástrico , 1,5 a 2,5, y se desactiva cuando el ácido se neutraliza a un pH de 7. [24]

Tripsina

También una de las primeras exoenzimas descubiertas, la tripsina fue nombrada en 1876, cuarenta años después de la pepsina. [26] Esta enzima es responsable de la descomposición de proteínas globulares grandes y su actividad es específica para escindir los lados C-terminales de los residuos de aminoácidos de arginina y lisina . [26] Es el derivado del tripsinógeno , un precursor inactivo que se produce en el páncreas . [27] Cuando se secreta en el intestino delgado , se mezcla con la enteroquinasa.para formar tripsina activa. Debido a su papel en el intestino delgado, la tripsina funciona a un pH óptimo de 8.0. [28]

Ensayos bacterianos

Resultados de ensayos bacterianos. Izquierda: ensayo bacteriano de amilasa en medio de almidón. A indica un resultado positivo, D indica un resultado negativo. Derecha: ensayo de lipasa bacteriana en medio de aceite de oliva. 1 muestra un resultado positivo, 3 muestra un resultado negativo

La producción de una exoenzima digestiva particular por una célula bacteriana se puede evaluar usando ensayos en placa . Las bacterias se esparcen por el agar y se dejan incubar . La liberación de la enzima en los alrededores de la célula provoca la descomposición de la macromolécula en la placa. Si no ocurre una reacción, esto significa que la bacteria no crea una exoenzima capaz de interactuar con el entorno. Si ocurre una reacción, queda claro que la bacteria posee una exoenzima, y ​​qué macromolécula se hidroliza determina su identidad. [2]

Amilasa

La amilasa descompone los carbohidratos en mono y disacáridos, por lo que se debe utilizar un agar almidón para este ensayo. Una vez que la bacteria se esparce sobre el agar, la placa se inunda con yodo . Dado que el yodo se une al almidón pero no a sus subproductos digeridos , aparecerá un área clara donde se ha producido la reacción de amilasa. Bacillus subtilis es una bacteria que da como resultado un ensayo positivo como se muestra en la imagen. [2]

Lipasa

Los ensayos de lipasa se realizan utilizando un agar de lípidos con un colorante azul espíritu . Si la bacteria tiene lipasa, se formará una raya clara en el agar y el tinte llenará el espacio, creando un halo azul oscuro alrededor del área despejada. Staphylococcus epidermis da como resultado un ensayo de lipasa positivo. [2]

Aplicaciones biotecnológicas e industriales

Las fuentes microbiológicas de exoenzimas que incluyen amilasas , proteasas , pectinasas, lipasas , xilanasas, celulasas , entre otras, se utilizan para una amplia gama de usos biotecnológicos e industriales que incluyen generación de biocombustibles , producción de alimentos , fabricación de papel, detergentes y producción textil . [4] La optimización de la producción de biocombustibles ha sido un enfoque de los investigadores en los últimos años y se centra en el uso de microorganismos para convertir biomasa enetanol . Las enzimas que son de particular interés en la producción de etanol son la celobiohidrolasa que solubiliza la celulosa cristalina y la xilanasa que hidroliza el xilano en xilosa . [29] Un modelo de producción de biocombustible es el uso de una población mixta de cepas bacterianas o un consorcio que trabaja para facilitar la descomposición de materiales de celulosa en etanol mediante la secreción de exoenzimas como celulasas y lacasas. [29]Además del importante papel que desempeña en la producción de biocombustibles, la xilanasa se utiliza en una serie de otras aplicaciones industriales y biotecnológicas debido a su capacidad para hidrolizar celulosa y hemicelulosa . Estas aplicaciones incluyen la descomposición de desechos agrícolas y forestales, actuando como aditivo alimentario para facilitar una mayor absorción de nutrientes por parte del ganado y como ingrediente en la elaboración de pan para mejorar el aumento y la textura del pan. [30]

Reacción genérica del biodiesel. Las lipasas pueden servir como biocatalizador en esta reacción.

Las lipasas son una de las exoenzimas más utilizadas en biotecnología y aplicaciones industriales . Las lipasas son enzimas ideales para estas aplicaciones porque son altamente selectivas en su actividad, son fácilmente producidas y secretadas por bacterias y hongos , su estructura cristalina está bien caracterizada, no requieren cofactores para su actividad enzimática y no catalizan lateralmente. reacciones. [31] La gama de usos de las lipasas abarca la producción de biopolímeros, la generación de cosméticos, su uso como herbicida y como disolvente eficaz. [31]Sin embargo, quizás el uso más conocido de las lipasas en este campo es su uso en la producción de combustible biodiesel. En esta función, las lipasas se utilizan para convertir el aceite vegetal en metil y otros ésteres de alcohol de cadena corta mediante una única reacción de transesterificación . [32]

Las celulasas , hemicelulasas y pectinasas son diferentes exoenzimas que participan en una amplia variedad de aplicaciones biotecnológicas e industriales. En la industria alimentaria estas exoenzimas se utilizan en la producción de zumos de frutas , néctares de frutas, purés de frutas y en la extracción de aceite de oliva entre muchos otros. [33] El papel que juegan estas enzimas en estas aplicaciones alimentarias es romper parcialmente las paredes celulares de las plantas y la pectina . Además del papel que desempeñan en la producción de alimentos , las celulasas se utilizan en la industria textil para eliminar el exceso de tinte de la mezclilla , suavizar tejidos de algodón y restaurar el brillo del color de los tejidos de algodón. [33] Las celulasas y hemicelulasas (incluidas las xilanasas) también se utilizan en la industria del papel y la pulpa para quitar el entintado de las fibras recicladas , modificar la pulpa mecánica gruesa y para la hidrólisis parcial o completa de las fibras de la pulpa. [33] Las celulasas y hemicelulasas se utilizan en estas aplicaciones industriales debido a su capacidad para hidrolizar los componentes de celulosa y hemicelulosa que se encuentran en estos materiales.

Aplicaciones de biorremediación

Contaminación del agua por escorrentía del suelo y fertilizantes.

La biorremediación es un proceso en el que los contaminantes o contaminantes del medio ambiente se eliminan mediante el uso de organismos biológicos o sus productos. La eliminación de estos contaminantes a menudo peligrosos se lleva a cabo principalmente por microorganismos naturales o introducidos intencionalmente que son capaces de descomponer o absorber el contaminante deseado. Los tipos de contaminantes que suelen ser el objetivo de las estrategias de biorremediación son los productos del petróleo (incluidos el aceite y los disolventes ) y los plaguicidas . [34]Además de la capacidad de los microorganismos para digerir y absorber los contaminantes, sus exoenzimas secretadas juegan un papel importante en muchas estrategias de biorremediación. [35]

Se ha demostrado que los hongos son organismos viables para realizar la biorremediación y se han utilizado para ayudar en la descontaminación de una serie de contaminantes, incluidos los hidrocarburos aromáticos policíclicos (HAP), pesticidas , tintes sintéticos , clorofenoles , explosivos , petróleo crudo y muchos otros. [36] Si bien los hongos pueden descomponer muchos de estos contaminantes intracelularmente , también secretan numerosas exoenzimas oxidativas que funcionan extracelularmente.. Un aspecto crítico de los hongos en lo que respecta a la biorremediación es que secretan estas exoenzimas oxidativas de sus puntas de hifas cada vez más alargadas . [36] Las lacasas son una enzima oxidativa importante que los hongos secretan y usan oxígeno para oxidar muchos contaminantes. Algunos de los contaminantes que se han utilizado para tratar las lacasas incluyen efluentes que contienen colorantes de la industria textil, contaminantes de aguas residuales (clorofenoles, PAH, etc.) y compuestos que contienen azufre del procesamiento del carbón . [36]

Las vesículas exocíticas se mueven a lo largo de los microfilamentos de actina hacia la punta de la hifa fúngica donde liberan su contenido, incluidas las exoenzimas.

Las bacterias también son una fuente viable de exoenzimas capaces de facilitar la biorremediación del medio ambiente. Hay muchos ejemplos del uso de bacterias para este propósito y sus exoenzimas abarcan muchas clases diferentes de enzimas bacterianas. De particular interés en este campo son las hidrolasas bacterianas, ya que tienen una especificidad de sustrato baja intrínseca y pueden usarse para numerosos contaminantes, incluidos los desechos sólidos. [37] Los desechos plásticos, incluidos los poliuretanos, son particularmente difíciles de degradar, pero se ha identificado una exoenzima en una bacteria gramnegativa , Comamonas acidovorans. , que era capaz de degradar los residuos de poliuretano en el medio ambiente. [37] También es posible el uso sin células de exoenzimas microbianas como agentes de biorremediación, aunque su actividad a menudo no es tan robusta y la introducción de las enzimas en ciertos entornos, como el suelo, ha sido un desafío. [37] Además de los microorganismos terrestres, las bacterias marinas y sus exoenzimas muestran potencial como candidatos en el campo de la biorremediación. Las bacterias de origen marino se han utilizado en la eliminación de metales pesados , la degradación del petróleo / diesel y en la eliminación de hidrocarburos poliaromáticos, entre otros. [38]

Referencias

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