Factor de alargamiento
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"EF2" y "EF-2" redireccionan aquí. Para conocer el índice de intensidad del tornado, consulte Parámetros de escala de Fujita mejorada § .
Complejo ternario de EF-Tu (azul), tRNA (rojo) y GTP (amarillo). Tomado de PDB Molécula del mes Factores de alargamiento , septiembre de 2006.

Los factores de elongación son un conjunto de proteínas que funcionan en el ribosoma , durante la síntesis de proteínas , para facilitar el alargamiento traslacional desde la formación del primer al último enlace peptídico de un polipéptido en crecimiento . Los factores de elongación más comunes en procariotas son EF-Tu , EF-Ts , EF-G . [1] Las bacterias y los eucariotas usan factores de elongación que son en gran parte homólogos entre sí, pero con estructuras distintas y nomenclaturas de investigación diferentes. [2]

El alargamiento es el paso más rápido de la traducción. [3] En las bacterias , procede a una velocidad de 15 a 20 aminoácidos añadidos por segundo (aproximadamente 45-60 nucleótidos por segundo). [ cita requerida ] En eucariotas, la velocidad es de aproximadamente dos aminoácidos por segundo (aproximadamente 6 nucleótidos leídos por segundo). [ cita requerida ] Los factores de alargamiento juegan un papel en la organización de los eventos de este proceso y en asegurar la traducción de alta precisión a estas velocidades. [ cita requerida ]

Nomenclatura de EF homólogos

Factores de alargamiento
BacterianoEucariota / ArchaealFunción
EF-TueEF-1A (α) [2]Interviene en la entrada del ARNt de aminoacilo en un sitio libre del ribosoma . [4]
EF-TseEF-1B ( β γ ) [2]sirve como factor de intercambio de nucleótidos de guanina para EF-Tu, catalizando la liberación de GDP de EF-Tu. [2]
EF-GeEF-2cataliza la translocación del ARNt y el ARNm por el ribosoma al final de cada ronda de elongación del polipéptido. Provoca grandes cambios de conformación. [5]
EF-PeIF-5Aposiblemente estimula la formación de enlaces peptídicos y resuelve los atascos. [6]
EF-4(Ninguno)Corrección de pruebas
Tenga en cuenta que EIF5A, el homólogo de arqueas y eucariotas de EF-P, se nombró como factor de iniciación, pero ahora también se considera un factor de elongación. [6]

Además de su maquinaria citoplásmica, las mitocondrias eucariotas y los plástidos tienen su propia maquinaria de traducción, cada una con su propio conjunto de factores de elongación de tipo bacteriano. [7] [8] En humanos, incluyen TUFM , TSFM , GFM1 , GFM2 , GUF1 ; el factor de liberación nominal MTRFR también puede desempeñar un papel en el alargamiento. [9]

En las bacterias, el selenocisteinil-tRNA requiere un factor de elongación especial SelB ( P14081 ) relacionado con EF-Tu. También se encuentran algunos homólogos en las arqueas, pero se desconocen las funciones. [10]

Como objetivo

Los factores de elongación son objetivos de las toxinas de algunos patógenos. Por ejemplo, Corynebacterium diphtheriae produce toxina diftérica , que altera la función de las proteínas en el hospedador al inactivar el factor de elongación (EF-2). Esto da como resultado la patología y los síntomas asociados con la difteria . Asimismo, la exotoxina A de Pseudomonas aeruginosa inactiva EF-2. [11]

Referencias

  1. ^ Parker, J. (2001). "Factores de alargamiento; traducción". Enciclopedia de Genética . págs. 610–611. doi : 10.1006 / rwgn.2001.0402 . ISBN 9780122270802.
  2. ↑ a b c d Sasikumar, Arjun N .; Pérez, Winder B .; Kinzy, Terri Goss (julio de 2012). "Los muchos roles del complejo del factor 1 de elongación eucariota" . Revisiones interdisciplinarias de Wiley. ARN . 3 (4): 543–555. doi : 10.1002 / wrna.1118 . ISSN 1757-7004 . PMC 3374885 . PMID 22555874 .   
  3. ^ Prabhakar, Arjun; Choi, Junhong; Wang, Jinfan; Petrov, Alexey; Puglisi, Joseph D. (julio de 2017). "Base dinámica de fidelidad y rapidez en la traducción: Mecanismos coordinados multipaso de alargamiento y terminación" . Ciencia de las proteínas . 26 (7): 1352-1362. doi : 10.1002 / pro.3190 . ISSN 0961-8368 . PMC 5477533 . PMID 28480640 .   
  4. ^ Weijland A, Harmark K, Cool RH, Anborgh PH, Parmeggiani A (marzo de 1992). "Factor de elongación Tu: un interruptor molecular en la biosíntesis de proteínas" . Microbiología molecular . 6 (6): 683–8. doi : 10.1111 / j.1365-2958.1992.tb01516.x . PMID 1573997 . 
  5. ↑ Jørgensen, R; Ortiz, PA; Carr-Schmid, A; Nissen, P; Kinzy, TG; Andersen, GR (mayo de 2003). "Dos estructuras cristalinas demuestran grandes cambios conformacionales en la translocasa ribosomal eucariota". Biología estructural de la naturaleza . 10 (5): 379–85. doi : 10.1038 / nsb923 . PMID 12692531 . S2CID 4795260 .  
  6. ^ a b Rossi, D; Kuroshu, R; Zanelli, CF; Valentini, SR (2013). "eIF5A y EF-P: dos factores de traducción únicos viajan ahora por el mismo camino". Revisiones interdisciplinarias de Wiley. ARN . 5 (2): 209-22. doi : 10.1002 / wrna.1211 . PMID 24402910 . S2CID 25447826 .  
  7. ^ Manuell, Andrea L; Quispe, Joel; Mayfield, Stephen P; Petsko, Gregory A (7 de agosto de 2007). "Estructura del ribosoma de cloroplasto: nuevos dominios para la regulación de la traducción" . PLOS Biología . 5 (8): e209. doi : 10.1371 / journal.pbio.0050209 . PMC 1939882 . PMID 17683199 .  
  8. ^ GC Atkinson; SL Baldauf (2011). "Evolución del factor de alargamiento G y los orígenes de las formas mitocondriales y cloroplasto" . Biología Molecular y Evolución . 28 (3): 1281–92. doi : 10.1093 / molbev / msq316 . PMID 21097998 . 
  9. ^ "ENFERMEDAD DE KEGG: Deficiencia combinada de fosforilación oxidativa" . www.genome.jp .
  10. ^ Atkinson, Gemma C; Hauryliuk, Vasili; Tenson, Tanel (21 de enero de 2011). "Una antigua familia de proteínas similares al factor de elongación SelB con una distribución amplia pero disyunta a través de arqueas" . Biología Evolutiva BMC . 11 (1): 22. doi : 10.1186 / 1471-2148-11-22 . PMC 3037878 . PMID 21255425 .  
  11. ^ Lee H, Iglewski WJ (1984). "ADP-ribosiltransferasa celular con el mismo mecanismo de acción que la toxina diftérica y la toxina A de Pseudomonas" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 81 (9): 2703–7. Código bibliográfico : 1984PNAS ... 81.2703L . doi : 10.1073 / pnas.81.9.2703 . PMC 345138 . PMID 6326138 .  

Otras lecturas

  • Alberts, B. y col. (2002). Biología molecular de la célula , 4ª ed. Nueva York: Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1 . [ página necesaria ] 
  • Berg, JM y col. (2002). Bioquímica , 5ª ed. Nueva York: WH Freeman and Company. ISBN 0-7167-3051-0 . [ página necesaria ] 
  • Singh, BD (2002). Fundamentals of Genetics , Nueva Delhi, India: Kalyani Publishers. ISBN 81-7663-109-4 . [ página necesaria ] 

enlaces externos

  • nobelprize.org Explicando la función de los factores de elongación eucariotas
  • Factor de alargamiento en la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. Encabezados de temas médicos (MeSH)
  • Péptido + Elongación + Factor + G en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  • Péptido + Elongación + Factor + Tu en los Encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  • EC 3.6.5.3
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