Catálisis enzimática
La catálisis enzimática es el aumento de la velocidad de un proceso por parte de una molécula biológica , una " enzima ". La mayoría de las enzimas son proteínas y la mayoría de estos procesos son reacciones químicas. Dentro de la enzima, generalmente la catálisis ocurre en un sitio localizado, llamado sitio activo .
La mayoría de las enzimas están compuestas predominantemente por proteínas, ya sea una sola cadena de proteína o muchas cadenas de este tipo en un complejo de múltiples subunidades . Las enzimas a menudo también incorporan componentes no proteicos, como iones metálicos o moléculas orgánicas especializadas conocidas como cofactores (p. ej ., trifosfato de adenosina ). Muchos cofactores son vitaminas, y su papel como vitaminas está directamente relacionado con su uso en la catálisis de procesos biológicos dentro del metabolismo. Catálisis de reacciones bioquímicas en la célula.es vital ya que muchas, pero no todas, las reacciones metabólicamente esenciales tienen velocidades muy bajas cuando no están catalizadas. Un impulsor de la evolución de proteínas es la optimización de tales actividades catalíticas, aunque solo las enzimas más importantes operan cerca de los límites de eficiencia catalítica y muchas enzimas están lejos de ser óptimas. Los factores importantes en la catálisis enzimática incluyen la catálisis ácida y básica general , la dirección orbital, la restricción entrópica, los efectos de orientación (es decir, la catálisis de bloqueo y llave), así como los efectos de movimiento que involucran la dinámica de proteínas [1]
Los mecanismos de la catálisis enzimática varían, pero todos son similares en principio a otros tipos de catálisis química en que el factor crucial es una reducción de la(s) barrera(s) de energía que separan los reactivos (o sustratos ) de los productos. La reducción de la energía de activación ( E a) aumenta la fracción de moléculas reactivas que pueden superar esta barrera y formar el producto. Un principio importante es que, dado que solo reducen las barreras de energía entre productos y reactivos, las enzimas siempre catalizan reacciones en ambas direcciones y no pueden impulsar una reacción ni afectar la posición de equilibrio, solo la velocidad con la que se logra. Al igual que con otros catalizadores, la enzima no se consume ni cambia por la reacción (como ocurre con un sustrato), sino que se recicla de manera que una sola enzima realiza muchas rondas de catálisis.
Las enzimas suelen ser muy específicas y actúan solo sobre ciertos sustratos. Algunas enzimas son absolutamente específicas, lo que significa que actúan sobre un solo sustrato, mientras que otras muestran especificidad de grupo y pueden actuar sobre grupos químicos similares pero no idénticos, como el enlace peptídico en diferentes moléculas. Muchas enzimas tienen especificidad estereoquímica y actúan sobre un estereoisómero pero no sobre otro. [2]
El modelo clásico para la interacción enzima- sustrato es el modelo de ajuste inducido. [3] Este modelo propone que la interacción inicial entre la enzima y el sustrato es relativamente débil, pero que estas interacciones débiles inducen rápidamente cambios conformacionales en la enzima que fortalecen la unión.
Las ventajas del mecanismo de ajuste inducido surgen debido al efecto estabilizador de la fuerte unión enzimática. Hay dos mecanismos diferentes de unión al sustrato: unión uniforme, que tiene una fuerte unión al sustrato, y unión diferencial, que tiene una fuerte unión al estado de transición. El efecto estabilizador de la unión uniforme aumenta la afinidad de unión del sustrato y del estado de transición, mientras que la unión diferencial aumenta solo la afinidad de unión del estado de transición. Ambos son utilizados por las enzimas y se han elegido evolutivamente para minimizar la energía de activación de la reacción. Las enzimas que están saturadas, es decir, tienen una unión de sustrato de alta afinidad, requieren una unión diferencial para reducir la energía de activación, mientras que las enzimas no unidas a un sustrato pequeño pueden usar una unión diferencial o uniforme. [4]
