El dominio GAIN ( dominio inductor de autoproteólisis del receptor acoplado a proteína G (GPCR)) es un dominio de proteína que se encuentra en varios receptores de la superficie celular, incluidos los GPCR de adhesión y las proteínas de la enfermedad renal poliquística PKD1 y PKD2 . El dominio está involucrado en la auto-escisión de estos receptores transmembrana, y se ha demostrado que es crucial para su función [ cita requerida ] . [1] Se sabe que las mutaciones puntuales dentro del dominio GAIN de PKD1 y GPR56 causan poliquistosis renal y polimicrogiria , respectivamente. [2][3] [4]
Referencias
- ^ Trudel, Marie; Yao, Qin; Qian, Feng (21 de enero de 2016). "El papel de la escisión del sitio de proteólisis del receptor acoplado a proteína G de policistina-1 en fisiología renal y enfermedad renal poliquística" . Celdas . 5 (1): 3. doi : 10,3390 / cells5010003 . ISSN 2073-4409 . PMC 4810088 . PMID 26805887 .
- ^ Araç, D; Boucard, AA; Bolliger, MF; Nguyen, J; Soltis, SM; Südhof, TC; Brunger, AT (14 de febrero de 2012). "Un nuevo dominio conservado evolutivamente de GPCR de adhesión celular media la autoproteólisis" . El diario EMBO . 31 (6): 1364–78. doi : 10.1038 / emboj.2012.26 . PMC 3321182 . PMID 22333914 .
- ^ Lin, HH; Chang, GW; Davies, JQ; Stacey, M; Harris, J; Gordon, S (23 de julio de 2004). "La escisión autocatalítica del receptor EMR2 se produce en un motivo de sitio proteolítico del receptor acoplado a proteína G conservado" . La revista de química biológica . 279 (30): 31823–32. doi : 10.1074 / jbc.M402974200 . PMID 15150276 .
- ^ Chang, GW; Stacey, M; Kwakkenbos, MJ; Hamann, J; Gordon, S; Lin, HH (17 de julio de 2003). "La escisión proteolítica del receptor EMR2 requiere tanto el tallo extracelular como el motivo GPS". Cartas FEBS . 547 (1–3): 145–50. doi : 10.1016 / S0014-5793 (03) 00695-1 . PMID 12860403 . S2CID 23329033 .