Proteína globular
Las proteínas globulares o spheroproteins son esféricas ( "globo-like") proteínas y son una de las proteínas común tipos (los otros son fibroso , desordenado y proteínas de la membrana ). Las proteínas globulares son algo solubles en agua (forman coloides en agua), a diferencia de las proteínas fibrosas o de membrana. [1] Existen múltiples clases de pliegues de proteínas globulares, ya que hay muchas arquitecturas diferentes que pueden plegarse en una forma aproximadamente esférica.
El término proteína globular es bastante antiguo (probablemente data del siglo XIX) y ahora es algo arcaico dados los cientos de miles de proteínas y el vocabulario de motivos estructurales más elegante y descriptivo . La naturaleza globular de estas proteínas puede determinarse sin los medios de las técnicas modernas, pero solo mediante el uso de ultracentrífugas o técnicas de dispersión dinámica de luz .
La estructura esférica es inducida por la estructura terciaria de la proteína . Los aminoácidos apolares (hidrófobos) de la molécula están unidos hacia el interior de la molécula, mientras que los aminoácidos polares (hidrófilos) están unidos hacia afuera, lo que permite interacciones dipolo-dipolo con el disolvente , lo que explica la solubilidad de la molécula.
Las proteínas globulares son solo marginalmente estables porque la energía libre liberada cuando la proteína se pliega en su conformación nativa es relativamente pequeña. Esto se debe a que el plegamiento de proteínas requiere un costo entrópico. Como una secuencia primaria de una cadena polipeptídica puede formar numerosas conformaciones, la estructura globular nativa restringe su conformación a unas pocas. Da lugar a una disminución de la aleatoriedad, aunque las interacciones no covalentes , como las interacciones hidrófobas, estabilizan la estructura.
Aunque todavía se desconoce cómo las proteínas se pliegan de forma natural, la nueva evidencia ha ayudado a avanzar en la comprensión. Parte del problema del plegamiento de proteínas es que se forman varias interacciones débiles no covalentes, como enlaces de hidrógeno e interacciones de Van der Waals . A través de varias técnicas, actualmente se está estudiando el mecanismo de plegamiento de proteínas. Incluso en el estado desnaturalizado de la proteína, se puede plegar en la estructura correcta.
Las proteínas globulares parecen tener dos mecanismos para el plegamiento de proteínas, ya sea el modelo de difusión-colisión o el modelo de condensación por nucleación, aunque hallazgos recientes han mostrado proteínas globulares, como PTP-BL PDZ2, que se pliegan con rasgos característicos de ambos modelos. Estos nuevos hallazgos han demostrado que los estados de transición de las proteínas pueden afectar la forma en que se pliegan. El plegamiento de proteínas globulares también se ha relacionado recientemente con el tratamiento de enfermedades, y se han desarrollado ligandos anticancerígenos que se unen a la proteína plegada pero no a la natural. Estos estudios han demostrado que el plegamiento de proteínas globulares afecta su función. [3]
