HMGB1

HMGB1
Estructuras disponibles PDB Búsqueda humana UniProt: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 2LY4 , 2RTU , 2YRQ
Identificadores
Alias	HMGB1 , HMG1, HMG3, SBP-1, HMG-1, caja de grupo de alta movilidad 1
Identificaciones externas	OMIM : 163905 HomoloGene : 110676 GeneCards : HMGB1
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 13 (humano) [1] Banda 13q12.3 Comienzo 30.456.704 pb [1] Fin 30,617,597 pb [1]
Patrón de expresión de ARN Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular • GO: 0001131, GO: 0001151, GO: 0001130, GO: 0001204 actividad del factor de transcripción de unión a ADN • de unión a ADN de burbujas • ADN polimerasa de unión • reprimir factor de transcripción de unión • CXC de quimiocinas de unión • unión al factor de transcripción • unión fosfatidilserina • unión lipopolisacárido • actividad liasa • monocatenario de unión a ADN • ADN dañado unión • GO: proteína de unión 0001948 • la unión al ADN, flexión • unión a ADN superenrollado • unión a ADN • de cuatro vías de unión a ADN de unión • unión al receptor RAGE • actividad quimioatrayente • unión de ARN • de unión de ADN bicatenario • unión de ARN bicatenario • unión de ARN monocatenario • actividad de citoquina • proteína quinasa regulador de la actividad dependiente de calcio • actividad del activador de proteína quinasa • GO: 0001105 actividad coactivadora de la transcripción • unión a integrinas Componente celular • citoplasma • endosoma • membrana • complejo represor transcripcional • región extracelular • núcleo celular • superficie celular • membrana celular • nucleoplasma • cromosoma • cromosoma condensado • retículo endoplásmico-compartimento intermedio de Golgi • lumen de los gránulos secretores • lumen de los gránulos ricos en ficolina-1 • extracelulares • endosoma temprano • proyección de neuronas • cromatina nuclear • complejo de integrina alfav-beta3-HMGB1 Proceso biológico • Activación de células T-helper 1 • Fragmentación apoptótica del ADN • Respuesta inmune adaptativa • Regulación de la transcripción del promotor de la ARN polimerasa II • Regulación positiva de la ligadura del ADN • Regulación positiva de la cascada JNK • Respuesta celular al estímulo de daño del ADN • Aclaramiento celular apoptótico • Regulación positiva de la actividad endopeptidasa de tipo cisteína implicada en el proceso apoptótico • regulación positiva de la vía de señalización del receptor 9 tipo toll • regulación negativa del conjunto del complejo de preiniciación transcripcional de ARN polimerasa II • regulación positiva de la diferenciación de células dendríticas • regulación positiva de la unión al ADN • desarrollo de la proyección de neuronas • regulación negativa de la migración de células endoteliales de los vasos sanguíneos • regulación positiva de la producción de interleucina-12 • regulación positiva de la quimiotaxis de monocitos • secreción del factor de necrosis tumoral • activación de la respuesta inmune innata • Ligadura del ADN involucrada en la reparación del ADN • Sistema inmunológico innato • Respuesta inflamatoria • Reparación del ADN • Regulación positiva de la cascada MAPK • regulación positiva de la proliferación de células T activadas • cambio geométrico del ADN • recombinación del ADN • respuesta inflamatoria al estímulo antigénico • regulación positiva de la producción de interleucina-10 • proceso del sistema inmunológico • regulación negativa de la transcripción del promotor de la ARN polimerasa II • regulación de la actividad endodesoxirribonucleasa de restricción • quimiotaxis • regulación positiva de la reparación del desajuste • regulación negativa de la diferenciación de células T alfa-beta CD4-positivas • regulación negativa de la producción de interferón-gamma • regulación positiva de la concentración de iones calcio citosólico • diferenciación de células T-helper 1 • quimiotaxis de células dendríticas • autofagia • aclaramiento de neutrófilos • recombinación V (D) J • regulación positiva del proceso apoptótico • cambio topológico del ADN • quimiotaxis positiva • vía de señalización del receptor de peaje • desgranulación de neutrófilos • desarrollo ocular • activación de células dendríticas mieloides • regulación positiva de la fosforilación de proteínas • proliferación de células endoteliales • Activación de células dendríticas plasmocitoides • Activación de macrófagos involucrada en la respuesta inmune • Regulación de la inducción de tolerancia • Regulación de la respuesta inmune mediada por células T a las células tumorales • Reparación de escisión de base • Regulación de la autofagia • Desarrollo pulmonar • Ensamblaje de cromatina • Activación de la actividad de la proteína quinasa • Positivo regulación de la producción de interferón-alfa • regulación positiva de la producción de interferón-beta • regulación positiva de la producción de interleucina-6 • regulación positiva de la producción del factor de necrosis tumoral • regulación positiva de la vía de señalización del receptor toll-like 2 • regulación positiva de la vía de señalización del receptor toll-like 4 • quimiotaxis de las células endoteliales • regulación positiva de la respuesta inmune innata • regulación positiva de la diferenciación de las células mieloides • regulación positiva del proceso catabólico del glucógeno • regulación de la proteína actividad quinasa • regulación positiva de la transcripción del promotor de la ARN polimerasa II • respuesta al glucocorticoide • regulación positiva de la cascada ERK1 y ERK2 • regulación positiva de la cicatrización de heridas • regulación positiva de la señalización de NIK / NF-kappaB • regulación positiva de la que brota la angiogénesis • regulación negativa de separación celular por apoptosis • regulación de la reparación por escisión de nucleótidos • regulación de la actividad del receptor • remodelación de la cromatina • cromatina silenciamiento • regulación positiva de la autofagia • proceso de desarrollo • positivo regulación de la migración de células endoteliales de los vasos sanguíneos • quimiotaxis celular • respuesta celular al lipopolisacárido • regulación positiva de la proliferación de células endoteliales vasculares • regulación positiva de la producción de proteína 1 quimiotáctica de monocitos • respuesta celular a la interleucina-7 Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	3146	n / A
Ensembl	ENSG00000189403	n / A
UniProt	P09429	n / A
RefSeq (ARNm)	NM_001313892 NM_001313893 NM_002128	n / A
RefSeq (proteína)	NP_001300821 NP_001300822 NP_002119 NP_001350590 NP_001357268 NP_001357269 NP_001357270 NP_001300821.1 NP_001300822.1 NP_002119.1	n / A
Ubicación (UCSC)	Crónicas 13: 30,46 - 30,62 Mb	n / A
Búsqueda en PubMed	[2]	n / A
Wikidata
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La proteína de la caja 1 del grupo de alta movilidad , también conocida como proteína 1 del grupo de alta movilidad (HMG-1) y anfoterina , es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen HMGB1 . ^{[3] [4]}

HMG-1 pertenece al grupo de alta movilidad y contiene un dominio de caja HMG .

Función

Al igual que las histonas , HMGB1 se encuentra entre las proteínas de cromatina más importantes. En el núcleo, HMGB1 interactúa con nucleosomas , factores de transcripción e histonas . ^[5] Esta proteína nuclear organiza el ADN y regula la transcripción. ^[6] Después de unirse, HMGB1 dobla ^{[7] el} ADN , lo que facilita la unión de otras proteínas. HMGB1 apoya la transcripción de muchos genes en interacciones con muchos factores de transcripción. También interactúa con los nucleosomas para aflojar el ADN empaquetado y remodelar la cromatina. El contacto con las histonas centrales cambia la estructura de los nucleosomas.

La presencia de HMGB1 en el núcleo depende de modificaciones postraduccionales. Cuando la proteína no está acetilada, permanece en el núcleo, pero la hiperacetilación de los residuos de lisina hace que se trasloque al citosol. ^[6]

HMGB1 se ha demostrado que desempeñan un papel importante en ayudar a la endonucleasa de RAG forma un complejo emparejado durante V (D) J recombinación . ^[8]

Papel en la inflamación

La HMGB1 es secretada por células inmunes (como macrófagos , monocitos y células dendríticas ) a través de una vía secretora sin líder . ^[6] Los macrófagos y monocitos activados secretan HMGB1 como mediador de citocinas de la inflamación . ^[9] Los anticuerpos que neutralizan HMGB1 confieren protección contra el daño y la lesión tisular durante la artritis , colitis , isquemia , sepsis , endotoxemia y lupus eritematoso sistémico . ^{[ cita requerida ]}El mecanismo de inflamación y daño consiste en la unión a TLR2 y TLR4 , que media la activación dependiente de HMGB1 de la liberación de citocinas de macrófagos. Esto coloca a HMGB1 en la intersección de las respuestas inflamatorias infecciosas y estériles. ^{[10] [11]}

La ADP-ribosilación de HMGB1 por PARP1 inhibe la eliminación de células apoptóticas , manteniendo así la inflamación. ^{[12] La} unión de TLR4 por HMGB1 o LPS ( lipopolisacárido ) mantiene la ribosilación de ADP de HMGB1 por PARP1, lo que sirve como un bucle de amplificación para la inflamación. ^[12]

Se ha propuesto la HMGB1 como adyuvante de vacuna de ADN . ^[13] Se demostró que la HMGB1 liberada de las células tumorales medía las respuestas inmunitarias antitumorales activando la señalización del receptor tipo Toll 2 (TLR2) en las CD infiltrantes de GBM derivadas de la médula ósea. ^[14]

Interacciones

HMGB1 tiene que interactuar con p53 . ^{[15] [16]}

HMGB1 es una proteína nuclear que se une al ADN y actúa como un factor arquitectónico de unión a la cromatina. También se puede liberar de las células, en cuya forma extracelular puede unirse al receptor inflamatorio RAGE (Receptor for Advanced Glycation End-products) y a los receptores Toll-like (TLR). La liberación de las células parece implicar dos procesos distintos: necrosis, en cuyo caso las membranas celulares se permeabilizan y los constituyentes intracelulares pueden difundirse fuera de la célula; y alguna forma de secreción activa o facilitada inducida por señalización a través del NF-κB. HMGB1 también se transloca al citosol en condiciones estresantes, como un aumento de ROS dentro de las células. En tales condiciones, HMGB1 promueve la supervivencia celular al mantener la autofagia a través de interacciones con beclin-1. Se considera en gran medida como una proteína antiapoptótica.

HMGB1 puede interactuar con ligandos TLR y citocinas, y activa células a través de múltiples receptores de superficie, incluidos TLR2 , TLR4 y RAGE. ^[17]

Interacción a través de TLR4

Algunas acciones de HMGB1 están mediadas a través de los receptores tipo toll (TLR) . ^{[18] La} interacción entre HMGB1 y TLR4 da como resultado una regulación positiva de NF-κB , lo que conduce a una mayor producción y liberación de citocinas . HMGB1 también puede interactuar con TLR4 en neutrófilos para estimular la producción de especies reactivas de oxígeno por la NADPH oxidasa. ^{[6] [19] El} complejo HMGB1-LPS activa TLR4 y provoca la unión de proteínas adaptadoras (MyD88 y otras), lo que lleva a la transducción de señales y la activación de varias cascadas de señalización. El efecto aguas abajo de esta señalización es activar MAPKy NF-κB, y por tanto provocan la producción de moléculas inflamatorias como las citoquinas. ^{[20] [21]}

Importancia clínica

HMGB1 se ha propuesto como un objetivo para la terapia del cáncer, ^[22] y como un vector para reducir la inflamación de la infección por SARS-CoV-2 . ^[23]

La enfermedad neurodegenerativa ataxia espinocerebelosa tipo 1 (SCA1) es causada por una mutación en el gen de la ataxina 1 . En un modelo de ratón de SCA1, la proteína ataxina 1 mutante mediaba la reducción o inhibición de HMGB1 en las mitocondrias de las neuronas . ^[24] HMGB1 regula los cambios en la arquitectura del ADN esenciales para reparar el daño del ADN . En el modelo de ratón SCA1, la sobreexpresión de la proteína HMGB1 por medio de un vector de virus introducido que lleva el gen HMGB1 facilitó la reparación del daño del ADN mitocondrial, mejoró la neuropatología.y los defectos motores de los ratones SCA1, y también extendieron su vida útil. ^[24] Por lo tanto, el deterioro de la función de HMGB1 parece tener un papel clave en la patogénesis de SCA1.

Referencias

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000189403 - Ensembl , mayo de 2017
2. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
3. Ferrari S, Finelli P, Rocchi M, Bianchi ME (julio de 1996). "El gen activo que codifica la proteína humana del grupo 1 de alta movilidad (HMG1) contiene intrones y mapas del cromosoma 13". Genómica . 35 (2): 367–71. doi : 10.1006 / geno.1996.0369 . PMID 8661151 . 
4. Chou DK, Evans JE, Jungalwala FB (abril de 2001). "Identidad de proteína nuclear de grupo de alta movilidad, HMG-1 y proteína de unión a carbohidrato de sulfoglucuronilo, SBP-1, en el cerebro". Revista de neuroquímica . 77 (1): 120–31. doi : 10.1046 / j.1471-4159.2001.t01-1-00209.x . PMID 11279268 . 
5. Bianchi ME, Agresti A (octubre de 2005). "Proteínas HMG: jugadores dinámicos en la regulación y diferenciación de genes". Opinión Actual en Genética y Desarrollo . 15 (5): 496–506. doi : 10.1016 / j.gde.2005.08.007 . PMID 16102963 . 
6. Klune JR, Dhupar R, Cardinal J, Billiar TR, Tsung A (2008). "HMGB1: señalización de peligro endógeno" . Medicina molecular . 14 (7-8): 476-84. doi : 10.2119 / 2008-00034.Klune . PMC 2323334 . PMID 18431461 .  
7. Murugesapillai D, McCauley MJ, Maher LJ, Williams MC (febrero de 2017). "Estudios de molécula única de proteínas de flexión del ADN arquitectónico del grupo B de alta movilidad" . Revisiones biofísicas . 9 (1): 17–40. doi : 10.1007 / s12551-016-0236-4 . PMC 5331113 . PMID 28303166 .  
8. Ciubotaru M, Trexler AJ, Spiridon LN, Surleac MD, Rhoades E, Petrescu AJ, Schatz DG (febrero de 2013). "RAG y HMGB1 crean una gran curva en el 23RSS en los complejos sinápticos de recombinación V (D) J" . Investigación de ácidos nucleicos . 41 (4): 2437–54. doi : 10.1093 / nar / gks1294 . PMC 3575807 . PMID 23293004 .  
9. Wang H, Bloom O, Zhang M, Vishnubhakat JM, Ombrellino M, Che J, Frazier A, Yang H, Ivanova S, Borovikova L, Manogue KR, Faist E, Abraham E, Andersson J, Andersson U, Molina PE, Abumrad NN, Sama A, Tracey KJ (julio de 1999). "HMG-1 como mediador tardío de la letalidad de endotoxinas en ratones". Ciencia . 285 (5425): 248–51. doi : 10.1126 / science.285.5425.248 . PMID 10398600 . 
10. Yang H, Hreggvidsdottir HS, Palmblad K, Wang H, Ochani M, Li J, Lu B, Chavan S, Rosas-Ballina M, Al-Abed Y, Akira S, Bierhaus A, Erlandsson-Harris H, Andersson U, Tracey KJ (junio de 2010). "Se requiere una cisteína crítica para la unión de HMGB1 al receptor 4 tipo Toll y la activación de la liberación de citocinas de macrófagos" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (26): 11942–7. Código bibliográfico : 2010PNAS..10711942Y . doi : 10.1073 / pnas.1003893107 . PMC 2900689 . PMID 20547845 .  
11. Yang H, Tracey KJ (2010). "Dirigirse a HMGB1 en la inflamación" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Mecanismos reguladores de genes . 1799 (1–2): 149–56. doi : 10.1016 / j.bbagrm.2009.11.019 . PMC 4533842 . PMID 19948257 .  
12. Pazzaglia S, Pioli C (2019). "Papel multifacético de PARP-1 en la reparación del ADN y la inflamación: implicaciones patológicas y terapéuticas en el cáncer y enfermedades no cancerosas" . Celdas . 9 (1): 41. doi : 10.3390 / cells9010041 . PMC 7017201 . PMID 31877876 .  
13. Fagone P, Shedlock DJ, Bao H, Kawalekar OU, Yan J, Gupta D, Morrow MP, Patel A, Kobinger GP, Muthumani K, Weiner DB (noviembre de 2011). "El adyuvante molecular HMGB1 mejora la inmunidad anti-influenza durante la vacunación con ADN" . Terapia génica . 18 (11): 1070–7. doi : 10.1038 / gt.2011.59 . PMC 4141626 . PMID 21544096 .  
14. Curtin JF, Liu N, Candolfi M, Xiong W, Assi H, Yagiz K, Edwards MR, Michelsen KS, Kroeger KM, Liu C, Muhammad AK, Clark MC, Arditi M, Comin-Anduix B, Ribas A, Lowenstein PR , Castro MG (enero de 2009). "HMGB1 media la activación de TLR2 endógena y la regresión del tumor cerebral" . PLOS Medicine . 6 (1): e10. doi : 10.1371 / journal.pmed.1000010 . PMC 2621261 . PMID 19143470 .  
15. Imamura T, Izumi H, Nagatani G, Ise T, Nomoto M, Iwamoto Y, Kohno K (marzo de 2001). "La interacción con p53 mejora la unión del ADN modificado con cisplatino por la proteína del grupo 1 de alta movilidad" . La Revista de Química Biológica . 276 (10): 7534–40. doi : 10.1074 / jbc.M008143200 . PMID 11106654 . 
16. Dintilhac A, Bernués J (marzo de 2002). "HMGB1 interactúa con muchas proteínas aparentemente no relacionadas mediante el reconocimiento de secuencias cortas de aminoácidos" . La Revista de Química Biológica . 277 (9): 7021–8. doi : 10.1074 / jbc.M108417200 . PMID 11748221 . 
17. Sims GP, Rowe DC, Rietdijk ST, Herbst R, Coyle AJ (2010). "HMGB1 y RAGE en inflamación y cáncer". Revisión anual de inmunología . 28 : 367–88. doi : 10.1146 / annurev.immunol.021908.132603 . PMID 20192808 . 
18. Ibrahim ZA, Armor CL, Phipps S, Sukkar MB (diciembre de 2013). "RAGE y TLRs: ¿familiares, amigos o vecinos?". Inmunología molecular . 56 (4): 739–44. doi : 10.1016 / j.molimm.2013.07.008 . PMID 23954397 . 
19. Park JS, Gamboni-Robertson F, He Q, Svetkauskaite D, Kim JY, Strassheim D, Sohn JW, Yamada S, Maruyama I, Banerjee A, Ishizaka A, Abraham E (marzo de 2006). "La proteína del cuadro 1 del grupo de alta movilidad interactúa con múltiples receptores tipo Toll". Revista estadounidense de fisiología. Fisiología celular . 290 (3): C917-24. doi : 10.1152 / ajpcell.00401.2005 . PMID 16267105 . 
20. Bianchi ME (septiembre de 2009). "HMGB1 ama la compañía" . Revista de biología de leucocitos . 86 (3): 573–6. doi : 10.1189 / jlb.1008585 . PMID 19414536 . 
21. Hreggvidsdóttir HS, Lundberg AM, Aveberger AC, Klevenvall L, Andersson U, Harris HE (marzo de 2012). "Los complejos de molécula asociada de proteína de caja de grupo 1 (HMGB1) de alta movilidad mejoran la producción de citocinas mediante la señalización a través del receptor de la molécula asociada" . Medicina molecular . 18 (2): 224-30. doi : 10.2119 / molmed.2011.00327 . PMC 3320135 . PMID 22076468 .  
22. Lotze MT, DeMarco RA (diciembre de 2003). "Lidiando con la muerte: HMGB1 como un nuevo objetivo para la terapia del cáncer". Opinión actual sobre drogas en investigación . 4 (12): 1405–9. PMID 14763124 . 
23. Andersson U, Ottestad W, Tracey K (2020). "HMGB1 extracelular: ¿un objetivo terapéutico en la inflamación pulmonar grave, incluido COVID-19?" . Medicina molecular . 26 (1): 42. doi : 10.1186 / s10020-020-00172-4 . PMC 7203545 . PMID 32380958 .  
24. Ito H, Fujita K, Tagawa K, Chen X, Homma H, Sasabe T, Shimizu J, Shimizu S, Tamura T, Muramatsu S, Okazawa H (enero de 2015). "HMGB1 facilita la reparación del daño del ADN mitocondrial y extiende la vida útil de los ratones mutantes ataxina-1 knock-in" . Medicina Molecular EMBO . 7 (1): 78–101. doi : 10.15252 / emmm.201404392 . PMC 4309669 . PMID 25510912 .  

Lectura adicional

• Thomas JO, Travers AA (marzo de 2001). "HMG1 y 2, y proteínas de unión a ADN 'arquitectónicas' relacionadas". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 26 (3): 167–74. doi : 10.1016 / S0968-0004 (01) 01801-1 . PMID  11246022 .
• Andersson U, Erlandsson-Harris H, Yang H, Tracey KJ (diciembre de 2002). "HMGB1 como citocina de unión al ADN". Revista de biología de leucocitos . 72 (6): 1084–91. PMID  12488489 .
• Wu H, Wu T, Hua W, Dong X, Gao Y, Zhao X, Chen W, Cao W, Yang Q, Qi J, Zhou J, Wang J (marzo de 2015). "El misoprostol agonista del receptor de PGE2 protege el cerebro contra la hemorragia intracerebral en ratones" . Neurobiología del envejecimiento . 36 (3): 1439–50. doi : 10.1016 / j.neurobiolaging.2014.12.029 . PMC  4417504 . PMID  25623334 .
• Erlandsson Harris H, Andersson U (junio de 2004). "Mini revisión: la proteína nuclear HMGB1 como mediador proinflamatorio" . Revista europea de inmunología . 34 (6): 1503-12. doi : 10.1002 / eji.200424916 . PMID  15162419 .
• Jiang W, Pisetsky DS (enero de 2007). "Mecanismos de la enfermedad: el papel de la proteína 1 del grupo de alta movilidad en la patogénesis de la artritis inflamatoria". Práctica Clínica Nature. Reumatología . 3 (1): 52–8. doi : 10.1038 / ncprheum0379 . PMID  17203009 . S2CID  428632 .
• Ellerman JE, Brown CK, de Vera M, Zeh HJ, Billiar T, Rubartelli A, Lotze MT (mayo de 2007). "Masquerader: cuadro de grupo 1 de alta movilidad y cáncer" . Investigación clínica del cáncer . 13 (10): 2836–48. doi : 10.1158 / 1078-0432.CCR-06-1953 . PMID  17504981 .
• Fossati S, Chiarugi A (2007). "Relevancia de la caja 1 de proteínas del grupo de alta movilidad para la neurodegeneración". Revista Internacional de Neurobiología . 82 : 137–48. doi : 10.1016 / S0074-7742 (07) 82007-1 . ISBN 9780123739896. PMID  17678959 .
• Parkkinen J, Rauvala H (septiembre de 1991). "Interacciones de plasminógeno y activador de plasminógeno tisular (t-PA) con anfoterina. Mejora de la activación del plasminógeno catalizada por t-PA por anfoterina". La Revista de Química Biológica . 266 (25): 16730–5. PMID  1909331 .
• Wen L, Huang JK, Johnson BH, Reeck GR (febrero de 1989). "Un clon de ADNc de placenta humana que codifica la proteína cromosómica no histona HMG-1" . Investigación de ácidos nucleicos . 17 (3): 1197–214. doi : 10.1093 / nar / 17.3.1197 . PMC  331735 . PMID  2922262 .
• Bernués J, Espel E, Querol E (mayo de 1986). "Identificación de los dominios de unión al núcleo de histonas de HMG1 y HMG2". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura y expresión génica . 866 (4): 242–51. doi : 10.1016 / 0167-4781 (86) 90049-7 . PMID  3697355 .
• Ge H, Roeder RG (junio de 1994). "La proteína del grupo de alta movilidad HMG1 puede inhibir reversiblemente la transcripción de genes de clase II mediante la interacción con la proteína de unión a TATA". La Revista de Química Biológica . 269 (25): 17136–40. PMID  8006019 .
• Parkkinen J, Raulo E, Merenmies J, Nolo R, Kajander EO, ​​Baumann M, Rauvala H (septiembre de 1993). "Anfoterina, la proteína de 30 kDa en una familia de polipéptidos de tipo HMG1. Expresión mejorada en células transformadas, localización del borde de ataque e interacciones con la activación del plasminógeno". La Revista de Química Biológica . 268 (26): 19726–38. PMID  8366113 .
• Zappavigna V, Falciola L, Helmer-Citterich M, Mavilio F, Bianchi ME (septiembre de 1996). "HMG1 interactúa con las proteínas HOX y mejora su unión al ADN y la activación transcripcional" . El diario EMBO . 15 (18): 4981–91. doi : 10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00878.x . PMC  452236 . PMID  8890171 .
• Xiang YY, Wang DY, Tanaka M, Suzuki M, Kiyokawa E, Igarashi H, Naito Y, Shen Q, Sugimura H (febrero de 1997). "Expresión de ARNm de grupo 1 de alta movilidad en adenocarcinoma gastrointestinal humano y mucosa no cancerosa correspondiente" . Revista Internacional de Cáncer . 74 (1): 1–6. doi : 10.1002 / (SICI) 1097-0215 ​​(19970220) 74: 1 <1 :: AID-IJC1> 3.0.CO; 2-6 . PMID  9036861 .
• Rasmussen RK, Ji H, Eddes JS, Moritz RL, Reid GE, Simpson RJ, Dorow DS (1997). "Análisis electroforético bidimensional de proteínas de carcinoma de mama humano: mapeo de proteínas que se unen al dominio SH3 de la quinasa de linaje mixto MLK2". Electroforesis . 18 (3–4): 588–98. doi : 10.1002 / elps.1150180342 . PMID  9150946 .
• Jayaraman L, Moorthy NC, Murthy KG, Manley JL, Bustin M, Prives C (febrero de 1998). "La proteína 1 del grupo de alta movilidad (HMG-1) es un activador único de p53" . Genes y desarrollo . 12 (4): 462–72. doi : 10.1101 / gad.12.4.462 . PMC  316524 . PMID  9472015 .
• Milev P, Chiba A, Häring M, Rauvala H, Schachner M, Ranscht B, Margolis RK, Margolis RU (marzo de 1998). "Unión de alta afinidad y localización superpuesta de neurocan y fosfacano / proteína-tirosina fosfatasa-zeta / beta con tenascina-R, anfoterina y la molécula asociada al crecimiento de unión a heparina" . La Revista de Química Biológica . 273 (12): 6998–7005. doi : 10.1074 / jbc.273.12.6998 . PMID  9507007 .
• Nagaki S, Yamamoto M, Yumoto Y, Shirakawa H, Yoshida M, Teraoka H (mayo de 1998). "Las proteínas cromosómicas no histonas HMG1 y 2 mejoran la reacción de ligación de roturas de doble hebra de ADN". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 246 (1): 137–41. doi : 10.1006 / bbrc.1998.8589 . PMID  9600082 .
• Claudio JO, Liew CC, Dempsey AA, Cukerman E, Stewart AK, Na E, Atkins HL, Iscove NN, Hawley RG (mayo de 1998). "Identificación de transcripciones etiquetadas de secuencia expresadas diferencialmente dentro de la jerarquía hematopoyética humana". Genómica . 50 (1): 44–52. doi : 10.1006 / geno.1998.5308 . PMID  9628821 .
• Boonyaratanakornkit V, Melvin V, Prendergast P, Altmann M, Ronfani L, Bianchi ME, Taraseviciene L, Nordeen SK, Allegretto EA, Edwards DP (agosto de 1998). "Las proteínas 1 y 2 de la cromatina del grupo de alta movilidad interactúan funcionalmente con los receptores de hormonas esteroides para mejorar su unión al ADN in vitro y la actividad transcripcional en células de mamíferos" . Biología Molecular y Celular . 18 (8): 4471-87. doi : 10.1128 / mcb.18.8.4471 . PMC  109033 . PMID  9671457 .
• Wu H, Wu T, Han X, Wan J, Jiang C, Chen W, Lu H, Yang Q, Wang J (enero de 2017). "Cerebroprotección por el receptor neuronal PGE2 EP2 tras hemorragia intracerebral en ratones de mediana edad" . Revista de flujo sanguíneo cerebral y metabolismo . 37 (1): 39–51. doi : 10.1177 / 0271678X15625351 . PMC  5363749 . PMID  26746866 .
• Jiao Y, Wang HC, Fan SJ (diciembre de 2007). "Aumento de la supresión del crecimiento y radiosensibilidad por HMGB1 en cáncer de mama" . Acta Pharmacologica Sinica . 28 (12): 1957–67. doi : 10.1111 / j.1745-7254.2007.00669.x . PMID  18031610 .
• Andersson U, Ottestad W, Tracey KJ (mayo de 2020). "HMGB1 extracelular: ¿un objetivo terapéutico en la inflamación pulmonar grave, incluido COVID-19?" . Mol Med . 26 (1): 42 (2020). doi : 10.1186 / s10020-020-00172-4 . PMC  7203545 . PMID  32380958 .

Enlaces externos

• HMGB1 + proteína, + humano en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
• Investigación del cáncer de páncreas y vía de señalización HMGB1
• PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información de estructura disponible en el PDB para la proteína B1 del grupo de alta movilidad humana (HMGB1)
• PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información de estructura disponible en el PDB para la proteína B1 del grupo de alta movilidad de rata (HMGB1)