HSF1

HSF1
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Identificadores
Alias	HSF1 , HSTF1, factor de transcripción de choque térmico 1
Identificaciones externas	OMIM : 140580 MGI : 96238 HomoloGene : 74556 GeneCards : HSF1
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 8 (humano) [1] Banda 8q24.3 Comienzo 144,291,591 pb [1] Final 144,314,720 pb [1]
Ontología de genes Función molecular • GO: 0001131, GO: 0001151, GO: 0001130, GO: 0001204 actividad del factor de transcripción de unión a ADN • cromatina unión • GO: 0001078, GO: 0001214, GO: 0001206 ADN vinculante actividad represora de la transcripción, la ARN polimerasa II-específico • GO: proteína 0001948 unión • de unión a ADN de la ARN polimerasa II intrónica transcripción región de la secuencia específica de regulación • de unión a ADN monocatenario específico de secuencia • la unión al ADN • proteína quinasa de unión • unión a proteínas de choque térmico • de unión a ADN de la cromatina • proteína idéntica unión • secuencia-específica Unión al ADN • proteína autoasociación • actividad heterodimerización proteína • proteína Hsp90 de unión • factor de elongación de la traducción de unión • cromatina-promotor específico de unión • GO: 0000980 ARN polimerasa región de unión a ADN específica de secuencia II reguladora en cis • GO: 0001200, GO: 0001133, GO: 0001201 Actividad del factor de transcripción de unión al ADN, específica de la ARN polimerasa II • Unión a proteínas de la familia STAT Componente celular • citoplasma • pronúcleo • eucromatina • heterocromatina • núcleo • centrosoma • citosol • cuerpo PML • gránulo de estrés nuclear • polo del huso mitótico • complejo de ribonucleoproteína • cromosoma, región centromérica • cinetocoro • polo del huso • nucleoplasma • cromosoma • centro organizador de microtúbulos • citoesqueleto • perina región del citoplasma • complejo que contiene proteínas Proceso biológico • respuesta de defensa • regulación de la transcripción, plantilla de ADN • desarrollo de la placenta embrionaria • transcripción de ARNm • desarrollo embrionario en el útero • regulación negativa de la transcripción por la ARN polimerasa II • respuesta al calor • división nuclear meiótica femenina • transcripción, plantilla de ADN • proceso embrionario implicado en el embarazo femenino • fosforilación de proteínas • respuesta al lipopolisacárido • espermatogénesis • regulación positiva del crecimiento de organismos multicelulares • regulación negativa de la producción del factor de necrosis tumoral • regulación positiva de la transcripción por la ARN polimerasa II • regulación negativa de la proliferación de la población celular • respuesta al compuesto organonitrógeno • respuesta celular al lipopolisacárido • regulación negativa de la expresión génica • respuesta celular al estímulo de aminoácidos • respuesta celular a peróxido de hidrógeno • regulación positiva de la unión de microtúbulos • respuesta al péptido • respuesta celular a la nitroglicerina • regulación negativa del proceso apoptótico de las células del músculo cardíaco • respuesta al estradiol • respuesta celular al compuesto cíclico orgánico • regulación positiva de la expresión génica • regulación positiva de la actividad endopeptidasa de tipo cisteína involucrada en el proceso apoptótico • respuesta celular al ión potasio • respuesta al aminoácido • regulación negativa del ensamblaje de cuerpos de inclusión • regulación positiva de la fragmentación apoptótica del ADN • respuesta celular a la L-glutamina • respuesta al estrés psicosocial • respuesta al compuesto cíclico orgánico • respuesta celular al fármaco • regulación negativa de la muerte neuronal • respuesta a los nutrientes • respuesta celular a la angiotensina • respuesta a la testosterona • respuesta a la hipoxia hipobárica • respuesta a la actividad • respuesta celular a la radiación • respuesta celular al estímulo del estradiol • regulación positiva del ensamblaje de cuerpos de inclusión • cascada de MAPK • regulación positiva de la proliferación de la población celular • respuesta celular al calor • respuesta celular a la proteína desplegada • regulación de la actividad de heterodimerización de la proteína • regulación positiva del ciclo celular mitótico • homooligomerización de proteínas • regulación positiva de la transcripción del promotor de la ARN polimerasa II en respuesta al estrés por calor • homotrimerización de proteínas • respuesta celular al ión cadmio • respuesta celular al ión cobre • respuesta celular a la radiación gamma • respuesta celular a la diamida • regulación de la respuesta celular al calor • Regulación positiva de la poliadenilación del ARNm • Respuesta celular al arsenito de sodio • Regulación negativa de la reparación de rotura de doble hebra a través de la unión de extremos no homólogos • Reparación del ADN • Procesamiento del ARNm • respuesta celular al estímulo de daño del ADN • transporte de ARNm • regulación positiva de la fosforilación de tirosina de la proteína STAT • ensamblaje del complejo que contiene proteínas celulares • regulación positiva de la termogénesis inducida por frío Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	3297	15499
Ensembl	ENSG00000185122 ENSG00000284774	ENSMUSG00000022556
UniProt	Q00613	P38532
RefSeq (ARNm)	NM_005526	NM_008296
RefSeq (proteína)	NP_005517	NP_001318081 NP_001318082 NP_001318083 NP_001318143 NP_032322
Ubicación (UCSC)	Crónicas 8: 144,29 - 144,31 Mb	n / A
Búsqueda en PubMed	[2]	[3]
Wikidata
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El factor de choque térmico 1 ( HSF1 ) es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen HSF1 . ^[4] HSF1 está altamente conservado en eucariotas y es el mediador principal de las respuestas transcripcionales al estrés proteotóxico con funciones importantes en la regulación sin estrés, como el desarrollo y el metabolismo. ^[5]

Estructura

El HSF1 humano consta de varios dominios que regulan su unión y actividad.

Dominio de unión al ADN (DBD)

Este dominio N-terminal de aproximadamente 100 aminoácidos es la región más altamente conservada de la familia de proteínas HSF y consiste en un bucle de hélice-vuelta-hélice. El DBD de cada monómero HSF1 reconoce la secuencia nGAAn en el ADN diana. Las secuencias repetidas del pentámero nGAAn constituyen elementos de choque térmico (HSE) para que se unan los trímeros HSF1 activos. ^[6]

Dominio de oligomerización (dominios de cremallera de leucina)

Las dos regiones responsables de la oligomerización entre los monómeros de HSF1 son los dominios de cremallera de leucina (LZ) 1-3 y 4 ^[7] (estas regiones también se denominan comúnmente HR-A / B y HR-C). ^[6] LZ1-3 está situado aguas abajo del DBD mientras que LZ4 está situado entre el RD y el C-terminal TAD. En condiciones sin estrés, la activación espontánea de HSF1 está regulada negativamente por la interacción entre LZ1-3 y LZ4. Cuando es inducida por estrés, la región LZ1-3 se separa de la región LZ4 y forma un trímero con otros dominios HSF1 LZ1-3 para formar una triple espiral. ^[7]

Dominio regulatorio (RD)

Las estructuras del C-terminal RD y TAD de HSF1 no se han resuelto claramente debido a su naturaleza dinámica. ^[8] Sin embargo, se sabe que el RD está situado entre las dos regiones del dominio de oligomerización. Se ha demostrado que el RD regula el TAD a través del control negativo al reprimir el TAD en ausencia de estrés, un papel que se regula de manera inducible mediante modificaciones postraduccionales . ^{[6] [7]}

Dominio de trans- activación (TAD)

Esta región C-terminal abarca los últimos 150 aminoácidos de la proteína HSF1 y contiene 2 TAD (TAD1 y TAD2). TAD1, que se encuentra en los aminoácidos 401-420, es en gran parte hidrófobo y se prevé que adopte una conformación de hélice alfa. Se ha demostrado que TAD1 interactúa directamente con el ADN diana para dirigir la activación transcripcional de HSF1. No se espera que la estructura de TAD2, aminoácidos 431-529, sea helicoidal ya que contiene residuos de prolina además de hidrófobos y ácidos. ^[6] La función del HSF1 TAD aún no está caracterizada en gran medida, pero se ha demostrado que Hsp70 se une a este dominio, lo que podría describir el mecanismo por el cual Hsp70 regula negativamente HSF1. ^[7]

Función

La proteína HSF1 regula la vía de respuesta al choque térmico (HSR) en humanos actuando como el principal factor de transcripción de las proteínas de choque térmico . El HSR desempeña un papel protector al garantizar el plegamiento y la distribución adecuados de las proteínas dentro de las células. Esta vía es inducida no solo por el estrés por temperatura, sino también por una variedad de otros factores de estrés, como las condiciones hipóxicas y la exposición a contaminantes. ^[7] HSF1 transactiva genes de muchas proteínas citoprotectoras implicadas en el choque térmico, la reparación del daño del ADN y el metabolismo. Esto ilustra el papel versátil de HSF1 no solo en la respuesta al choque térmico, sino también en el envejecimiento y las enfermedades. ^[7]

Mecanismo de acción

En condiciones sin estrés, HSF1 existe principalmente como un monómero inactivo ubicado en todo el núcleo y el citoplasma. En su forma monomérica, la activación de HSF1 se reprime mediante la interacción con chaperonas como las proteínas de choque térmico Hsp70 y Hsp90 y TRiC / CCT. ^{[7] [9]} En caso de estrés proteotóxico como el choque térmico, estas chaperonas se liberan de HSF1 para realizar sus funciones de plegamiento de proteínas; simultáneamente, se inhibe la exportación de HSF1 al citoplasma. Estas acciones permiten que HSF1 se trimerice y se acumule en el núcleo para estimular la transcripción de genes diana. ^{[6] [7] [10]}

Importancia clínica

HSF1 es un objetivo farmacológico prometedor en el cáncer y la proteopatía . ^[11]

Se ha demostrado recientemente que los genes activados por HSF1 en condiciones de choque térmico difieren de los activados en células cancerosas malignas, y este panel de genes HSF1 específicos del cáncer ha indicado un mal pronóstico en el cáncer de mama. La capacidad de las células cancerosas para usar HSF1 de una manera única le da a esta proteína implicaciones clínicas significativas para terapias y pronósticos. ^[12]

Sin embargo, en el caso de enfermedades por plegamiento de proteínas como la enfermedad de Huntington (EH), la inducción de la vía de respuesta al choque térmico resultaría beneficiosa. En los últimos años, utilizando células que expresan la expansión de poliglutamina que se encuentra en la EH, se ha demostrado que tanto los niveles de HSR como de HSF1 se reducen después del choque térmico. Esta capacidad reducida de las células enfermas para responder al estrés ayuda a explicar la toxicidad asociada con ciertas enfermedades. ^[13]

Interacciones

Se ha demostrado que HSF1 interactúa con:

CEBPB , ^[14] HSF2 , ^[15] HSPA1A , ^{[16] [17]} HSPA4 , ^{[18] [19]} Proteína de choque térmico 90 kDa alfa (citosólico) miembro A1 , ^{[20] [18]} NCOA6 , ^[21] RALBP1 ^{[ 20]} y SYMPK . ^[22]

Ver también

• Factor de choque térmico
• Proteína de choque térmico
• Factor de transcripcion

Referencias

1. ENSG00000284774 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000185122, ENSG00000284774 - Ensembl , mayo de 2017
2. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
3. "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. Rabindran SK, Giorgi G, Clos J, Wu C (agosto de 1991). "Clonación molecular y expresión de un factor de choque térmico humano, HSF1" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 88 (16): 6906–10. doi : 10.1073 / pnas.88.16.6906 . PMC 52202 . PMID 1871105 .  
5. Vihervaara A, Sistonen L (enero de 2014). "HSF1 de un vistazo" . Revista de ciencia celular . 127 (Pt 2): 261–6. doi : 10.1242 / jcs.132605 . PMID 24421309 . 
6. Anckar J, Sistonen L (15 de junio de 2011). "Regulación de la función HSF1 en la respuesta al estrés por calor: implicaciones en el envejecimiento y la enfermedad". Revisión anual de bioquímica . 80 (1): 1089-115. doi : 10.1146 / annurev-biochem-060809-095203 . PMID 21417720 . 
7. Dayalan Naidu S, Dinkova-Kostova AT (enero de 2017). "Regulación del factor 1 de choque térmico de mamíferos" . La revista FEBS . 284 (11): 1606–1627. doi : 10.1111 / febs.13999 . PMID 28052564 . 
8. Neudegger T, Verghese J, Hayer-Hartl M, Hartl FU, Bracher A (febrero de 2016). "Estructura del factor de transcripción de choque térmico humano 1 en complejo con ADN". Naturaleza Biología Molecular y Estructural . 23 (2): 140–6. doi : 10.1038 / nsmb.3149 . PMID 26727489 . S2CID 684842 .  
9. "Gen Entrez: factor de transcripción de choque térmico HSF1 1" .
10. Shamovsky I, Nudler E (marzo de 2008). "Nuevos conocimientos sobre el mecanismo de activación de la respuesta al choque térmico". Ciencias de la vida celular y molecular . 65 (6): 855–61. doi : 10.1007 / s00018-008-7458-y . PMID 18239856 . S2CID 9912334 .  
11. Anckar J, Sistonen L (marzo de 2011). "Regulación de la función HSF1 en la respuesta al estrés por calor: implicaciones en el envejecimiento y la enfermedad". Revisión anual de bioquímica . 80 : 1089-115. doi : 10.1146 / annurev-biochem-060809-095203 . PMID 21417720 . 
12. Mendillo ML, Santagata S, Koeva M, Bell GW, Hu R, Tamimi RM, Fraenkel E, Ince TA, Whitesell L, Lindquist S (agosto de 2012). "HSF1 impulsa un programa transcripcional distinto del choque térmico para apoyar cánceres humanos altamente malignos" . Celular . 150 (3): 549–62. doi : 10.1016 / j.cell.2012.06.031 . PMC 3438889 . PMID 22863008 .  
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14. Xie Y, Chen C, Stevenson MA, Auron PE, Calderwood SK (abril de 2002). "El factor de choque térmico 1 reprime la transcripción del gen IL-1beta a través de la interacción física con el factor nuclear de la interleucina 6" . La Revista de Química Biológica . 277 (14): 11802–10. doi : 10.1074 / jbc.M109296200 . PMID 11801594 . 
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16. Shi Y, Mosser DD, Morimoto RI (marzo de 1998). "Chaperonas moleculares como represores transcripcionales específicos de HSF1" . Genes y desarrollo . 12 (5): 654–66. doi : 10.1101 / gad.12.5.654 . PMC 316571 . PMID 9499401 .  
17. Zhou X, Tron VA, Li G, Trotter MJ (agosto de 1998). "El factor de transcripción de choque térmico-1 regula la expresión de la proteína 72 de choque térmico en queratinocitos humanos expuestos a la luz ultravioleta B". La Revista de Dermatología Investigativa . 111 (2): 194–8. doi : 10.1046 / j.1523-1747.1998.00266.x . PMID 9699716 . 
18. Nair SC, Toran EJ, Rimerman RA, Hjermstad S, Smithgall TE, Smith DF (diciembre de 1996). "Una vía de interacciones de múltiples chaperonas comunes a diversas proteínas reguladoras: receptor de estrógeno, tirosina quinasa de Fes, factor de transcripción de choque térmico Hsf1 y el receptor de hidrocarburo de arilo" . Estrés celular y acompañantes . 1 (4): 237–50. doi : 10.1379 / 1466-1268 (1996) 001 <0237: apomci> 2.3.co; 2 . PMC 376461 . PMID 9222609 .  
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Lectura adicional

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• Abravaya K, Myers MP, Murphy SP, Morimoto RI (julio de 1992). "La proteína de choque térmico humano hsp70 interactúa con HSF, el factor de transcripción que regula la expresión del gen de choque térmico" . Genes y desarrollo . 6 (7): 1153–64. doi : 10.1101 / gad.6.7.1153 . PMID  1628823 .
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• Stephanou A, Isenberg DA, Nakajima K, Latchman DS (enero de 1999). "Transductor de señal y activador de transcripción-1 y factor de choque térmico-1 interactúan y activan la transcripción de los promotores de los genes Hsp-70 y Hsp-90beta" . La Revista de Química Biológica . 274 (3): 1723–8. doi : 10.1074 / jbc.274.3.1723 . PMID  9880553 .
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Enlaces externos

• FactorBook HSF1

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .