hemoproteína


Una hemoproteína (o hemoproteína ; también hemoproteína o hemoproteína ), o proteína hemo , es una proteína que contiene un grupo prostético hemo . Son una clase muy grande de metaloproteínas . El grupo hemo confiere funcionalidad, que puede incluir transporte de oxígeno, reducción de oxígeno, transferencia de electrones y otros procesos. El hemo se une a la proteína de forma covalente o no covalente o ambas. [1]

El hemo consta de un catión de hierro unido al centro de la base conjugada de la porfirina , así como de otros ligandos unidos a los "sitios axiales" del hierro. El anillo de porfirina es un ligando tetradentado dianiónico planar. El hierro es típicamente Fe 2+ o Fe 3+ . Uno o dos ligandos están unidos en los sitios axiales. El anillo de porfirina tiene 4 átomos de nitrógeno que se unen al hierro, dejando otras dos posiciones de coordinación del hierro disponibles para unirse a la histidina de la proteína y un átomo divalente. [1]

Las hemoproteínas probablemente evolucionaron para incorporar el átomo de hierro contenido dentro del anillo de protoporfirina IX del hemo en las proteínas. Como hace que las hemoproteínas respondan a moléculas que pueden unirse al hierro divalente, esta estrategia se ha mantenido a lo largo de la evolución, ya que desempeña funciones fisiológicas cruciales. El oxígeno (O 2 ), el óxido nítrico (NO), el monóxido de carbono (CO) y el sulfuro de hidrógeno (H 2 S) se unen al átomo de hierro en las proteínas hemo. Una vez unidas a los grupos hemo protésicos, estas moléculas pueden modular la actividad/función de esas hemoproteínas, lo que permite la transducción de señales. Por lo tanto, cuando se producen en sistemas biológicos (células), estas moléculas gaseosas se denominan gasotransmisores.

Debido a sus diversas funciones biológicas y abundancia generalizada, las hemoproteínas se encuentran entre las biomoléculas más estudiadas. [2] Los datos sobre la estructura y la función de la proteína hemo se han agregado a The Heme Protein Database (HPD), una base de datos secundaria del Protein Data Bank . [3]

El sistema sensorial también se basa en algunas hemoproteínas que incluyen FixL , un sensor de oxígeno, CooA , un sensor de monóxido de carbono y guanilil ciclasa soluble .

La hemoglobina y la mioglobina son ejemplos de hemoproteínas que, respectivamente, transportan y almacenan oxígeno en los mamíferos. La hemoglobina es una proteína cuaternaria que se encuentra en los glóbulos rojos, mientras que la mioglobina es una proteína terciaria que se encuentra en las células musculares de los mamíferos. Aunque pueden diferir en ubicación y tamaño, su función es similar. Al ser hemoproteínas, ambas contienen un grupo prostético hemo.


Unión del oxígeno a un grupo prostético hemo, que formaría parte de una hemoproteína.
Un modelo de la subunidad Fe- protoporfirina IX del cofactor Heme B.
Pincer-1 [1] : un péptido de unión a hemo diseñado que adopta una estructura secundaria completamente beta. ARRIBA: Representación topológica de Pincer-1 que muestra la estructura secundaria y los residuos de interacción diseñados. ABAJO: Modelo tridimensional de todos los átomos de Pincer-1. Este modelo se confirmó parcialmente mediante RMN .