En bioquímica , una trama de Hanes-Woolf , una trama de Hanes o una trama de en contra , es una representación gráfica de la cinética enzimática en la que la relación de la concentración inicial de sustratoa la velocidad de reacción está conspirado contra . Se basa en la reordenación de la ecuación de Michaelis-Menten que se muestra a continuación:
dónde es la constante de Michaelis yes la tasa límite. [1] porque no es un máximo en el sentido matemático.
JBS Haldane declaró, reiterando lo que él y KG Stern habían escrito en su libro, [2] que este reordenamiento se debió a Barnet Woolf . [3] Sin embargo, fue solo una de las tres transformaciones introducidas por Woolf, quien no la usó como base para una trama. Por tanto, no hay ninguna razón de peso para atribuirle su nombre. Fue publicado por primera vez por CS Hanes, aunque tampoco lo usó como argumento. [4] Hanes dijo que el uso de la regresión lineal para determinar los parámetros cinéticos de este tipo de transformación lineal es defectuoso, porque genera el mejor ajuste entre los valores observados y calculados de, en vez de . [5]
Partiendo de la ecuación de Michaelis-Menten:
podemos tomar recíprocos de ambos lados de la ecuación para obtener la ecuación subyacente a la gráfica Lineweaver-Burk :
- ·
que se puede reorganizar para expresar una relación en línea recta diferente:
que se puede reorganizar para dar
- ·
Por lo tanto, en ausencia de datos de error experimental, una gráfica de en contra produce una línea recta de pendiente , una intersección en la ordenada de y una intersección en la abscisa de .
Al igual que otras técnicas que linealizan la ecuación de Michaelis-Menten, la gráfica de Hanes-Woolf se utilizó históricamente para la determinación rápida de los parámetros cinéticos. , y ', pero ha sido reemplazado en gran medida por métodos de regresión no lineal que son significativamente más precisos y ya no son computacionalmente inaccesibles. Sin embargo, sigue siendo útil como medio para presentar datos gráficamente.
Ver también
Referencias
- ^ El término tasa máxima se utiliza con frecuencia, pero la IUBMB no lo recomienda; véase Cornish-Bowden, A (2014). "Recomendaciones actuales de IUBMB sobre cinética y nomenclatura enzimática". Persp. Sci . 1 : 74–87. doi : 10.1016 / j.pisc.2014.02.006] .
- ^ Haldane, JBS; Stern, KG (1932). Allgemeine Chemie der Enzyme . Dresde y Leipzig: Steinkopff. págs. 119–120.
- ^ Haldane, JBS (20 de abril de 1957). "Métodos gráficos en química enzimática". Naturaleza . 179 (832): 832. Código Bibliográfico : 1957Natur.179R.832H . doi : 10.1038 / 179832b0 . S2CID 4162570 .
- ^ Hanes, CS (1932). "Estudios sobre amilasas vegetales: efecto de la concentración de almidón sobre la velocidad de hidrólisis por la amilasa de cebada germinada". Biochem. J . 26 (5): 1406-1421. doi : 10.1042 / bj0261406 .
- ^ El comentario de Hanes es en sí mismo defectuoso, porque las desviaciones en no son proporcionales a las desviaciones en y no requieren la misma ponderación.