La familia de las hemopexinas es una familia de proteínas relacionadas evolutivamente . Se producen repeticiones de tipo hemopexina en la vitronectina y en algunas familias de metaloproteinasas de matriz (matrixinas). [1] Las repeticiones HX de algunas matrixinas se unen al inhibidor tisular de las metalopeptidasas ( TIMP ).
Hemopexina | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Hemopexina | |||||||
Pfam | PF00045 | |||||||
InterPro | IPR000585 | |||||||
INTELIGENTE | HX | |||||||
PROSITE | PDOC00023 | |||||||
SCOP2 | 1hxn / SCOPe / SUPFAM | |||||||
Membranome | 536 | |||||||
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La hemopexina ( EC 3.2.1.35 ) es una glicoproteína sérica que se une al hemo y lo transporta al hígado para su descomposición y recuperación del hierro, después de lo cual la hemopexina libre vuelve a la circulación. [2] La hemopexina previene el estrés oxidativo mediado por hemo. Estructuralmente, la hemopexina consta de dos mitades similares de aproximadamente doscientos residuos de aminoácidos conectados por una región de bisagra rica en histidina. Cada mitad está formada por la repetición de una unidad básica de unos 35 a 45 residuos. Se han encontrado dominios similares a la hemopexina en otros dos tipos de proteínas, vitronectina, [3] un factor de extensión y adhesión celular que se encuentra en el plasma y los tejidos, y en las matrices MMP-1, MMP-2, MMP-3, MMP-9, MMP -10, MMP-11, MMP-12, MMP-14, MMP-15 y MMP-16, miembros de la familia de metaloproteinasas de matriz que escinden los constituyentes de la matriz extracelular. [4] Estas endopeptidasas de zinc, que pertenecen a la subfamilia de peptidasas MEROPS M10A, tienen un solo dominio similar a la hemopexina en su sección C-terminal. Se sugiere que el dominio de hemopexina facilita la unión a una variedad de moléculas y proteínas, por ejemplo, las repeticiones HX de algunas matrixinas se unen al inhibidor tisular de metalopeptidasas (TIMP).
Ejemplos de
Las proteínas que codifican genes humanos que contienen repeticiones similares a la hemopexina incluyen:
Referencias
- ^ Bode W (junio de 1995). "Una mano amiga para las colagenasas: el dominio similar a la hemopexina". Estructura . 3 (6): 527-30. doi : 10.1016 / s0969-2126 (01) 00185-x . PMID 8590012 .
- ^ Altruda F, Tolosano E (2002). "Hemopexina: estructura, función y regulación". DNA Cell Biol . 21 (4): 297-306. doi : 10.1089 / 104454902753759717 . PMID 12042069 .
- ^ Kojima K, Ogawa H, Matsumoto I, Yoneda A (1998). "Caracterización de las actividades de unión al ligando de la vitronectina: interacción de la vitronectina con los lípidos e identificación de los dominios de unión para varios ligandos utilizando dominios recombinantes". Bioquímica . 37 (18): 6351–6360. doi : 10.1021 / bi972247n . PMID 9572850 .
- ^ Das S, Mandal M, Chakraborti T, Mandal A, Chakraborti S (2003). "Estructura y aspectos evolutivos de las metaloproteinasas de matriz: una breve descripción". Mol. Célula. Biochem . 253 (1–2): 31–40. doi : 10.1023 / A: 1026093016148 . PMID 14619953 .