La metaloproteinasa-20 de la matriz (MMP-20), también conocida como metaloproteinasa del esmalte o enamelisina, es una enzima que en los seres humanos está codificada por el gen MMP20 . [5] [6]
MMP20 |
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Estructuras disponibles |
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PDB | Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB |
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Lista de códigos de identificación de PDB |
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2JSD |
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Identificadores |
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Alias | MMP20 , AI2A2, MMP-20, metalopeptidasa de matriz 20 |
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Identificaciones externas | OMIM : 604629 MGI : 1353466 HomoloGene : 21001 GeneCards : MMP20 |
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Ubicación de genes ( humanos ) |
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![Cromosoma 11 (humano)](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) | Chr. | Cromosoma 11 (humano) [1] |
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| Banda | 11q22.2 | Comienzo | 102.576.832 pb [1] |
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Final | 102,625,332 pb [1] |
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Ubicación de genes ( ratón ) |
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![Cromosoma 9 (ratón)](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) | Chr. | Cromosoma 9 (ratón) [2] |
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| Banda | 9 | 9 A1 | Comienzo | 7.628.231 pb [2] |
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Final | 7.674.979 pb [2] |
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Ontología de genes |
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Función molecular | • zinc ion de unión • actividad peptidasa • actividad metaloendopeptidasa • GO: proteína de unión 0001948 • actividad hidrolasa • actividad metalopeptidasa • unión de iones metálicos • actividad endopeptidasa de tipo serina
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Componente celular | • GO: 0005578 matriz extracelular • región extracelular • espacio extracelular
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Proceso biológico | • colágeno catabólica proceso • proceso catabólico proteína • regulación de esmalte mineralización • proteolisis • amelogénesis • matriz extracelular desmontaje • matriz extracelular organización
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Fuentes: Amigo / QuickGO |
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Ortólogos |
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Especies | Humano | Ratón |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (ARNm) | | |
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RefSeq (proteína) | | |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 11: 102,58 - 102,63 Mb | Crónicas 9: 7,63 - 7,67 Mb |
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Búsqueda en PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Ver / editar humano | Ver / Editar mouse |
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Las proteínas de la familia de las metaloproteinasas de la matriz ( MMP ) participan en la degradación de la matriz extracelular en procesos fisiológicos normales, como el desarrollo embrionario, la reproducción y la remodelación tisular, así como en procesos patológicos como la artritis y la metástasis. La mayoría de las MMP se secretan como proproteínas inactivas que se activan cuando se escinden mediante proteinasas extracelulares .
La MMP-20, también conocida como enamelisina, parece ser la única MMP que es específica de un diente y es expresada por células de diferente origen del desarrollo (es decir, ameloblastos epiteliales y odontoblastos mesenquimales ).
El gen humano MMP-20 contiene 10 exones y es parte de un grupo de genes de metaloproteinasas de matriz que se localizan en el cromosoma humano 11q22.3. [6] Una mutación en este gen, que altera el patrón de empalme normal y da como resultado la terminación prematura de la proteína codificada, se ha asociado con la amelogénesis imperfecta . El esmalte en ausencia de MMP-20 es hipoplásico (delgado), contiene menos minerales (solo un tercio del mineral total que el tipo salvaje) y contiene más proteínas y agua. En general, las funciones de MMP-20 en el esmalte son escindir las proteínas de la matriz del esmalte en sitios específicos de escisión. [7]