La escala de hidrofilicidad de aminoácidos de Hopp-Woods es un método para clasificar los aminoácidos en una proteína de acuerdo con su solubilidad en agua para buscar ubicaciones en la superficie de las proteínas, y especialmente aquellas ubicaciones que tienden a formar interacciones fuertes con otras macromoléculas como Proteínas, ADN y ARN .
Dada la secuencia de aminoácidos de cualquier proteína, los sitios de interacción probables pueden identificarse tomando el promedio móvil de seis valores de hidrofilia de aminoácidos a lo largo de la cadena polipeptídica y buscando picos locales en el gráfico de datos .
En artículos posteriores a la publicación inicial del método, Hopp y Woods demostraron que las gráficas de datos, o perfiles de hidrofilia, contenían mucha información sobre el plegamiento de proteínas y que los valles hidrofóbicos de los perfiles correspondían a estructuras internas de proteínas como las cadenas beta. y alfa-hélices . Además, se demostró que los valles hidrofóbicos largos se corresponden bastante estrechamente con las hélices que atraviesan la membrana identificadas por el método de trazado hidropático de Kyte y Doolittle publicado más tarde.