En enzimología , una quinurenina-oxoglutarato transaminasa ( EC 2.6.1.7 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
quinurenina-oxoglutarato transaminasa | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identificadores | ||||||||
CE no. | 2.6.1.7 | |||||||
No CAS. | 9030-38-0 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
|
- L- quinurenina + 2-oxoglutarato ⇌ 4- (2-aminofenil) -2,4-dioxobutanoato + L -glutamato
Así, los dos sustratos de esta enzima son L- quinurenina y 2-oxoglutarato , mientras que sus dos productos son 4- (2-aminofenil) -2,4-dioxobutanoato y L -glutamato . El primer producto es un α-oxoácido inestable que se somete rápidamente a una ciclación intramolecular para formar ácido quinurénico . [1]
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , en concreto, las transaminasas , que transfieren grupos nitrogenados. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L -quinurenina: 2-oxoglutarato aminotransferasa . Otros nombres de uso común incluyen quinurenina transaminasa (ciclizante) , quinurenina 2-oxoglutarato transaminasa , quinurenina aminotransferasa y L -quinurenina aminotransferasa . Esta enzima participa en el metabolismo del triptófano . Emplea un cofactor , fosfato de piridoxal .
KYAT1 , AADAT (también conocido como KYAT2) y KYAT3 son ejemplos de enzimas de esta clase. También se cree que GOT2 (también conocido como KYAT4) cataliza la reacción anterior. [2]
Estudios estructurales
A principios de 2009, se han resuelto 18 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1X0M , 1YIY , 1YIZ , 1W7L , 1W7M , 1W7N , 3E2F , 3E2Y , 3E2Z , 2ZJG , 2YGZ , 2Z61 , 2R5C , 2R2N , 2R5E , 3B46 , 3DC1 y 2QLN .
Referencias
- ^ Han Q, Cai T, Tagle DA, Robinson H, Li J (agosto de 2008). "Especificidad de sustrato y estructura de la aminoadipato aminotransferasa / quinurenina aminotransferasa II humana" . Informes de biociencia . 28 (4): 205–15. doi : 10.1042 / BSR20080085 . PMC 2559858 . PMID 18620547 .
- ^ Guidetti P, Amori L, Sapko MT, Okuno E, Schwarcz R (julio de 2007). "Aminotransferasa de aspartato mitocondrial: una tercera enzima productora de quinurenato en el cerebro de los mamíferos" . Revista de neuroquímica . 102 (1): 103-11. doi : 10.1111 / j.1471-4159.2007.04556.x . PMID 17442055 . S2CID 20413002 .
Otras lecturas
- Bonner DM, Jakoby WB (agosto de 1956). "Transaminasa de quinurenina de neurospora". La revista de química biológica . 221 (2): 689–95. PMID 13357462 .
- Mason M (julio de 1957). "Transaminasa de quinurenina de riñón de rata; un estudio de la disociación de coenzimas". La revista de química biológica . 227 (1): 61–8. PMID 13449053 .
- Rossi F, Han Q, Li J, Li J, Rizzi M (noviembre de 2004). "Estructura cristalina de la quinurenina aminotransferasa I humana" . La revista de química biológica . 279 (48): 50214–20. doi : 10.1074 / jbc.M409291200 . PMID 15364907 .
- Chon H, Matsumura H, Koga Y, Takano K, Kanaya S (noviembre de 2005). "Estructura cristalina de un homólogo de quinurenina aminotransferasa II humana de Pyrococcus horikoshii OT3 con una resolución de 2,20 A" . Las proteínas . 61 (3): 685–8. doi : 10.1002 / prot.20614 . PMID 16138312 . S2CID 35477005 .
- Han Q, Gao YG, Robinson H, Ding H, Wilson S, Li J (mayo de 2005). "Estructuras cristalinas de la quinurenina aminotransferasa de Aedes aegypti" . La revista FEBS . 272 (9): 2198–206. doi : 10.1111 / j.1742-4658.2005.04643.x . PMID 15853804 . S2CID 38329597 .
- Han Q, Robinson H, Cai T, Tagle DA, Li J (febrero de 2009). "Propiedades bioquímicas y estructurales de la quinurenina aminotransferasa III de ratón" . Biología Molecular y Celular . 29 (3): 784–93. doi : 10.1128 / MCB.01272-08 . PMC 2630683 . PMID 19029248 .
- Han Q, Robinson H, Li J (febrero de 2008). "Estructura cristalina de la quinurenina aminotransferasa II humana" . La revista de química biológica . 283 (6): 3567–73. doi : 10.1074 / jbc.M708358200 . PMID 18056995 .
- Rossi F, Garavaglia S, Montalbano V, Walsh MA, Rizzi M (febrero de 2008). "Estructura cristalina de la quinurenina aminotransferasa II humana, un objetivo farmacológico para el tratamiento de la esquizofrenia" . La revista de química biológica . 283 (6): 3559–66. doi : 10.1074 / jbc.M707925200 . PMID 18056996 .
- Han Q, Cai T, Tagle DA, Robinson H, Li J (agosto de 2008). "Especificidad de sustrato y estructura de la aminoadipato aminotransferasa / quinurenina aminotransferasa II humana" . Informes de biociencia . 28 (4): 205–15. doi : 10.1042 / BSR20080085 . PMC 2559858 . PMID 18620547 .
- Han Q, Gao YG, Robinson H, Li J (febrero de 2008). "Conocimiento estructural en el mecanismo de la especificidad del sustrato de aedes quinurenina aminotransferasa" . Bioquímica . 47 (6): 1622–30. doi : 10.1021 / bi701800j . PMC 2858008 . PMID 18186649 .
- Wogulis M, Chew ER, Donohoue PD, Wilson DK (febrero de 2008). "Identificación de formil quinurenina formamidasa y quinurenina aminotransferasa de Saccharomyces cerevisiae mediante pruebas cristalográficas, bioinformáticas y bioquímicas". Bioquímica . 47 (6): 1608-21. doi : 10.1021 / bi701172v . PMID 18205391 .