Escalas de hidrofobicidad
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Las escalas de hidrofobicidad son valores que definen la hidrofobicidad o hidrofilicidad relativa de los residuos de aminoácidos . Cuanto más positivo es el valor, más hidrófobos son los aminoácidos ubicados en esa región de la proteína. Estas escalas se utilizan comúnmente para predecir las hélices alfa transmembrana de las proteínas de membrana . Cuando se miden consecutivamente los aminoácidos de una proteína, los cambios de valor indican la atracción de regiones proteicas específicas hacia la región hidrófoba dentro de la bicapa lipídica .

El carácter hidrófobo o hidrófilo de un compuesto o aminoácido a veces se denomina carácter hidropático, [1] hidropatía o incluso " hidropatía " (que originalmente significaba el uso terapéutico del agua).

Hidrofobicidad y efecto hidrofóbico

Artículo principal: efecto hidrofóbico
Enlaces de hidrógeno entre moléculas de agua líquida

El efecto hidrofóbico representa la tendencia del agua a excluir moléculas no polares. El efecto se origina por la ruptura de enlaces de hidrógeno altamente dinámicos entre moléculas de agua líquida. Los grupos químicos polares, como el grupo OH en el metanol , no provocan el efecto hidrofóbico. Sin embargo, una molécula de hidrocarburo puro, por ejemplo , el hexano , no puede aceptar ni donar enlaces de hidrógeno al agua. La introducción de hexano en el agua provoca la interrupción de la red de enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua. Los enlaces de hidrógeno se reconstruyen parcialmente construyendo una "jaula" de agua alrededor de la molécula de hexano, similar a la de los hidratos de clatrato.formado a temperaturas más bajas. La movilidad de las moléculas de agua en la "jaula" (o capa de solvatación ) está fuertemente restringida. Esto conduce a pérdidas significativas en la entropía traslacional y rotacional de las moléculas de agua y hace que el proceso sea desfavorable en términos de energía libre del sistema. [2] [3] [4] [5] En términos de termodinámica, el efecto hidrofóbico es el cambio de energía libre del agua que rodea a un soluto. [6]Un cambio de energía libre positivo del solvente circundante indica hidrofobicidad, mientras que un cambio de energía libre negativo implica hidrofilicidad. De esta manera, el efecto hidrofóbico no solo puede localizarse sino también descomponerse en contribuciones entálpicas y entrópicas.

Tipos de escalas de hidrofobicidad de aminoácidos

Una tabla que compara cuatro escalas diferentes para la hidrofobicidad de un residuo de aminoácido en una proteína con los aminoácidos más hidrofóbicos en la parte superior.

Se han desarrollado varias escalas de hidrofobicidad diferentes. [3] [1] [7] [8] [9]

Existen claras diferencias entre las cuatro escalas que se muestran en la tabla. [10] Tanto la segunda como la cuarta escalas colocan a la cisteína como el residuo más hidrofóbico, a diferencia de las otras dos escalas. Esta diferencia se debe a los diferentes métodos utilizados para medir la hidrofobicidad. El método utilizado para obtener el Janin y Rose et al. Scale fue examinar proteínas con estructuras tridimensionales conocidas y definir el carácter hidrófobo como la tendencia a encontrar un residuo dentro de una proteína en lugar de en su superficie. [11] [12]Dado que la cisteína forma enlaces disulfuro que deben ocurrir dentro de una estructura globular, la cisteína se clasifica como la más hidrófoba. La primera y la tercera escalas se derivan de las propiedades fisicoquímicas de las cadenas laterales de aminoácidos. Estas escalas resultan principalmente de la inspección de las estructuras de aminoácidos. [13] [1] Biswas et al., Dividieron las escalas según el método utilizado para obtener la escala en cinco categorías diferentes. [3]

Métodos de particionamiento

El método más común para medir la hidrofobicidad de los aminoácidos es dividir entre dos fases líquidas inmiscibles. Los diferentes disolventes orgánicos son los más utilizados para imitar el interior de la proteína. Sin embargo, los disolventes orgánicos son ligeramente miscibles con agua y las características de ambas fases cambian dificultando la obtención de escamas de hidrofobicidad pura. [3] Nozaki y Tanford propusieron la primera escala de hidrofobicidad importante para nueve aminoácidos. [14] Se utilizan etanol y dioxano como disolventes orgánicos y se calculó la energía libre de transferencia de cada aminoácido. Las fases no líquidas también se pueden usar con métodos de reparto tales como fases micelares y fases de vapor. Se han desarrollado dos escamas utilizando fases micelares. [15] [16]Fendler y col. midió el reparto de 14 aminoácidos radiomarcados usando micelas de dodecilsulfato de sodio (SDS) . Además, se midió la afinidad de la cadena lateral de los aminoácidos por el agua usando fases de vapor. [13] Las fases de vapor representan las fases no polares más simples, porque no tienen interacción con el soluto. [17] Wolfenden estudió el potencial de hidratación y su correlación con la aparición de aminoácidos en la superficie de las proteínas. Se utilizaron fases acuosas y poliméricas en el desarrollo de una nueva escala de partición. [18] Los métodos de particionamiento tienen muchos inconvenientes. Primero, es difícil imitar el interior de la proteína. [19] [20]Además, el papel de la auto solvatación dificulta mucho el uso de aminoácidos libres. Además, los enlaces de hidrógeno que se pierden en la transferencia a disolventes orgánicos no se reforman, pero a menudo se encuentran en el interior de la proteína. [21]

Métodos de superficie accesible

Artículo principal: solvatación implícita

Las escalas de hidrofobicidad también se pueden obtener calculando las áreas superficiales accesibles al solvente para los residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica gastada [21] o en la hélice alfa y multiplicando las áreas superficiales por los parámetros empíricos de solvatación para los tipos correspondientes de átomos. [3] Se construyó una escala diferencial de hidrofobicidad de área superficial accesible al solvente basada en proteínas como redes compactadas cerca de un punto crítico, debido a la autoorganización por evolución, basada en un comportamiento asintótico de ley de potencia (auto-similar). [22] [23]Esta escala se basa en un estudio bioinformático de 5526 estructuras de alta resolución del Protein Data Bank. Esta escala diferencial tiene dos ventajas comparativas: (1) es especialmente útil para tratar cambios en las interacciones agua-proteína que son demasiado pequeños para ser accesibles a los cálculos de campo de fuerza convencionales, y (2) para estructuras homólogas, puede producir correlaciones con cambios en las propiedades de mutaciones en las secuencias de aminoácidos solas, sin determinar los cambios estructurales correspondientes, ya sea in vitro o in vivo.

Métodos cromatográficos

La cromatografía líquida de fase inversa (RPLC) es el método cromatográfico más importante para medir la hidrofobicidad del soluto. [3] [24] La fase estacionaria no polar imita las membranas biológicas. El uso de péptidos tiene muchas ventajas porque la partición no se extiende por los cargos terminales en RPLC. Además, se evita la formación de estructuras secundarias mediante el uso de péptidos de secuencia corta. La derivatización de aminoácidos es necesaria para facilitar su partición en una fase enlazada C18. En 1971 se había desarrollado otra escala que utilizaba retención de péptidos en gel hidrófilo. Se utilizó [25] 1-butanol y piridina como fase móvil en esta escala particular y se utilizó glicina como valor de referencia. Pliska y sus compañeros de trabajo [26]utilizaron cromatografía en capa fina para relacionar los valores de movilidad de los aminoácidos libres con sus hidrofobicidades. Hace aproximadamente una década, se publicó otra escala de hidrofilicidad, esta escala usaba cromatografía líquida de fase normal y mostraba la retención de 121 péptidos en una columna de amida-80. [27] Los valores absolutos y las clasificaciones relativas de hidrofobicidad determinadas por métodos cromatográficos pueden verse afectados por varios parámetros. Estos parámetros incluyen el área de la superficie de la sílice y el diámetro de los poros, la elección y el pH del tampón acuoso, la temperatura y la densidad de unión de las cadenas de la fase estacionaria. [3] proteínas de hidrofobicidad ip mw

Mutagénesis dirigida al sitio

Este método utiliza tecnología de ADN recombinante y proporciona una medida real de la estabilidad de la proteína. En sus estudios detallados de mutagénesis dirigida al sitio, Utani y sus compañeros de trabajo sustituyeron 19 aminoácidos en Trp49 de la triptófano sintasa y midió la energía libre de despliegue. Descubrieron que el aumento de la estabilidad es directamente proporcional al aumento de la hidrofobicidad hasta un cierto límite de tamaño. La principal desventaja del método de mutagénesis dirigida al sitio es que no todos los 20 aminoácidos naturales pueden sustituir un solo residuo en una proteína. Además, estos métodos tienen problemas de costes y sólo son útiles para medir la estabilidad de las proteínas. [3] [28]

Métodos de propiedad física

Escalas de hidrofobicidad de residuos completos de Wimley-White

Las escalas de hidrofobicidad desarrolladas por métodos de propiedades físicas se basan en la medición de diferentes propiedades físicas. Los ejemplos incluyen, capacidad calorífica molar parcial, temperatura de transición y tensión superficial. Los métodos físicos son fáciles de usar y flexibles en términos de soluto. La escala de hidrofobicidad más popular se desarrolló midiendo los valores de tensión superficial para los 20 aminoácidos naturales en una solución de NaCl. [29] Los principales inconvenientes de las mediciones de tensión superficial es que los enlaces de hidrógeno rotos y los grupos cargados neutralizados permanecen en la interfaz de aire de la solución. [3] [1] Otro método de propiedad física implica medir la energía libre de solvatación. [30]La energía libre de solvatación se estima como producto de la accesibilidad de un átomo al disolvente y un parámetro de solvatación atómica. Los resultados indican que la energía libre de solvatación disminuye en un promedio de 1 Kcal / residuo tras el plegado. [3]

Gráfico de hidropatía a escala de octanol de residuo completo para la subunidad L del centro de reacción fotosintética de Rhodobacter sphaeroides.

Aplicaciones recientes

Palliser y Parry han examinado alrededor de 100 escamas y han descubierto que pueden usarlas para localizar hebras B en la superficie de proteínas. [31] También se utilizaron escalas de hidrofobicidad para predecir la preservación del código genético. [32] Trinquier observó un nuevo orden de las bases que reflejan mejor el carácter conservado del código genético. [3] Creían que el nuevo ordenamiento de las bases era uracilo-guanina-cistosina-adenina (UGCA) que reflejaba mejor el carácter conservado del código genético en comparación con el UCAG ordenado comúnmente visto. [3]

Escalas de hidrofobicidad de residuos enteros de Wimley-White

Las escalas de hidrofobicidad de residuos completos de Wimley-White son significativas por dos razones. Primero, incluyen las contribuciones de los enlaces peptídicos así como las cadenas laterales, proporcionando valores absolutos. En segundo lugar, se basan en valores directos, determinados experimentalmente, para la transferencia de energías libres de polipéptidos.

Se han medido dos escalas de hidrofobicidad de residuos completos:

  • Uno para la transferencia de cadenas desplegadas del agua a la interfase bicapa (denominada escala de hidrofobicidad interfacial de Wimley-White).
  • Uno para la transferencia de cadenas desplegadas en octanol, que es relevante para el núcleo de hidrocarburo de una bicapa.

El sitio web de Stephen H. White [33] proporciona un ejemplo de escalas de hidrofobicidad de residuos completos que muestran la energía libre de transferencia ΔG (kcal / mol) del agua a la interfaz POPC y al n-octanol. [33] Estas dos escalas se usan luego juntas para hacer gráficos de hidropatía de residuo completo. [33] La gráfica de hidropatía construida usando ΔGwoct - ΔGwif muestra picos favorables en la escala absoluta que corresponden a las hélices TM conocidas. Por tanto, los gráficos de hidropatía de residuos completos ilustran por qué los segmentos transmembrana prefieren una ubicación transmembrana en lugar de una superficial. [34] [35] [36] [37]

AminoácidosEscala de interfaz,
Δ G wif (kcal / mol)		Escala de octanol,
Δ G woct (kcal / mol)		Octanol - interfaz,
Δ G woct - Δ G WIF
Ile−0,31−1,12−0,81
Leu−0,56−1,25−0,69
Phe−1,13−1,71−0,58
Val0,07−0,46−0,53
Reunió−0,23−0,67−0,44
Pro0,450,14−0,31
Trp−1,85−2,09−0,24
His00,170,11−0,06
Thr0,140,250,11
Glu0−0,010,110,12
Gln0,580,770,19
Cys−0,24−0,020,22
Tyr−0,94−0,710,23
Ala0,170,500,33
Ser0,130,460,33
Asn0,420,850,43
Asp0−0,070,430,50
Arg +0,811,811,00
Gly0,011,151,14
Su +0,962,331,37
Glu-2.023,631,61
Lys +0,992,801,81
Áspid-1,233,642,41

Escamas basadas en la estructura de proteínas de Bandyopadhyay-Mehler

La mayoría de las escalas de hidrofobicidad existentes se derivan de las propiedades de los aminoácidos en sus formas libres o como parte de un péptido corto. La escala de hidrofobicidad de Bandyopadhyay-Mehler se basó en la partición de aminoácidos en el contexto de la estructura de la proteína. La estructura de la proteína es un mosaico complejo de varios medios dieléctricos generados por la disposición de diferentes aminoácidos. Por lo tanto, es muy probable que diferentes partes de la estructura de la proteína se comporten como disolventes con diferentes valores dieléctricos. Por simplicidad, cada estructura de proteína se consideró como una mezcla inmiscible de dos disolventes, el interior de la proteína y el exterior de la proteína. El entorno local alrededor del aminoácido individual (denominado "microambiente") se calculó tanto para el interior como para el exterior de la proteína.La relación proporciona la escala de hidrofobicidad relativa de los aminoácidos individuales. La computación se entrenó en estructuras cristalinas de proteínas de alta resolución. Este descriptor cuantitativo para microambiente se derivó de lacoeficiente de partición octanol-agua , (conocido como Constantes Fragmentarias de Rekker) ampliamente utilizado para farmacóforos. Esta escala se correlaciona bien con los métodos existentes, basados ​​en partición y cálculos de energía libre. La ventaja de esta escala es que es más realista, ya que está en el contexto de estructuras proteicas reales. [9]

Escala basada en el ángulo de contacto de la nanogota de agua

Ángulos de contacto de una nanogota de agua en las láminas beta artificiales con varias cadenas laterales de aminoácidos
El sistema de simulación MD y la estructura de la red de péptidos 2D de plegamiento beta artificial compuesta de cadenas laterales R unificadas.

En el campo de la ingeniería , la hidrofobicidad (o capacidad de deshumedecimiento ) de una superficie plana (por ejemplo, una encimera en la cocina o una olla para cocinar) se puede medir mediante el ángulo de contacto de la gota de agua. Un equipo de la Universidad de Nebraska-Lincoln ideó recientemente un enfoque computacional que puede relacionar la escala de hidrofobicidad molecular de las cadenas de aminoácidos con el ángulo de contacto de las nanogotas de agua. [38] El equipo construyó redes planas compuestas de cadenas laterales de aminoácidos unificadas con estructura nativa de la proteína de hoja beta. Mediante la simulación de dinámica molecular, el equipo puede medir el ángulo de contacto de las nanogotas de agua en las redes planas (hidrofobicidad).

Por otro lado, estudios previos muestran que el mínimo de potencial químico en exceso de un soluto de esfera dura con respecto al de la masa exhibe una dependencia lineal del valor del coseno del ángulo de contacto. [39] Sobre la base de los potenciales químicos en exceso calculados del soluto Weeks-Chandler-Andersen del tamaño del metano puramente repulsivo con respecto a la masa, se calculan los valores extrapolados del valor del coseno del ángulo de contacto (ccHydrophobicity), que se puede utilizar para cuantificar la hidrofobicidad de las cadenas laterales de aminoácidos con comportamientos de humectación completos.

Ver también

  • Desajuste hidrofóbico

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enlaces externos

  • ProtScale (herramienta basada en web para calcular gráficos de hidropatía)
  • NetSurfP: predictor de accesibilidad de superficie y estructura secundaria
  • Escala de hidrofobicidad de residuo total
  • Explorador de proteínas de membrana
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