En enzimología , una lignina peroxidasa ( EC 1.11.1.14 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
diarilpropano peroxidasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.11.1.14 | |||||||
No CAS. | 93792-13-3 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- 1,2-bis (3,4-dimetoxi-fenil) propano-1,3-diol + H 2 O 23,4-dimetoxibenzaldehído + 1- (3,4-dimetoxifenil) etano-1,2-diol + H 2 O
Así, los dos sustratos de esta enzima son 1,2-bis (3,4-dimetoxifenil) propano-1,3-diol y H 2 O 2 , mientras que sus 3 productos son 3,4-dimetoxibenzaldehído , 1- (3, 4-dimetoxifenil) etano-1,2-diol , y H 2 O .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente las que actúan sobre un peróxido como aceptor (peroxidasas) y puede incluirse en la amplia categoría de ligninasas . El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 1,2-bis (3,4-dimetoxifenil) propano-1,3-diol: oxidorreductasa de peróxido de hidrógeno . Otros nombres en uso común incluyen oxigenasa diarylpropane , ligninasa I , peroxidasa diarylpropane , LiP , diarylpropane: oxígeno, oxidorreductasa de peróxido de hidrógeno (CC-bond de escisión) . Emplea un cofactor , hemo .
Fondo
La lignina es muy resistente a la biodegradación y solo los hongos superiores y algunas bacterias son capaces de degradar el polímero mediante un proceso oxidativo. Este proceso se ha estudiado ampliamente en los últimos veinte años, pero el mecanismo aún no se ha dilucidado por completo.
Se encuentra que la lignina se degrada por las enzimas lignina peroxidasas producidas por algunos hongos como Phanerochaete chrysosporium . El mecanismo por el cual la lignina peroxidasa (LiP) interactúa con el polímero de lignina implica el alcohol veratrílico (Valc); que es un metabolito secundario de los hongos de la pudrición blanca que actúa como cofactor de la enzima.
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 3 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1B80 , 1B82 y 1B85 .
Referencias
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