MHETase
La enzima MHETasa es una hidrolasa , que fue descubierta en 2016. Escinde el ácido mono- (2-hidroxietil) tereftálico , el producto de degradación del PET por la PETasa , en etilenglicol y ácido tereftálico . [1] Este par de enzimas, PETasa y MHETasa, permiten que la bacteria Ideonella sakaiensis viva en el plástico PET como única fuente de carbono.
La primera enzima de la ruta de degradación del PET, PETasa , escinde este plástico en los intermedios MHET (ácido mono- ( 2-hidroxietil) tereftálico ) y cantidades menores de BHET (ácido bis- (2-hidroxietil) tereftálico ). MHETasa hidroliza el enlace éster de MHET formando ácido tereftálico y etilenglicol .
Además de su sustrato natural MHET, el sustrato cromogénico MpNPT, tereftalato de mono-p-nitrofenilo, también se hidroliza bien. Esto se puede utilizar para medir la actividad enzimática y determinar los parámetros cinéticos. Los ésteres ferulados y galato, sustratos de los parientes más cercanos de la familia de las taninasas, no se convierten. El éster p-nitrofenílico de ácidos monocarboxílicos alifáticos como el sustrato de esterasa ampliamente utilizado, el acetato de p-nitrofenilo, tampoco se hidrolizan.
La estructura de MHETasa se resolvió en 2019. [2] Muestra el pliegue común de la superfamilia alfa / beta hidrolasa . Según la clasificación de la base de datos ESTHER, la MHETasa pertenece a la familia de tannasas dentro del bloque X. [3] Esta familia contiene principalmente tannasas y feruloil esterasas. La enzima consta de dos dominios: el dominio hidrolasa alberga los residuos catalíticos Ser225, His528 y Asp492; el dominio de la tapa contribuye con la mayoría de los residuos del sitio de unión del sustrato.
