MUC1

MUC1
Estructuras disponibles PDB Búsqueda humana UniProt: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 1SM3 , 2ACM
Identificadores
Alias	MUC1 , ADMCKD, ADMCKD1, CA 15-3, CD227, EMA, H23AG, KL-6, MAM6, MCD, MCKD, MCKD1, MUC-1, MUC-1 / SEC, MUC-1 / X, MUC1 / ZD, PEM , PEMT, PUM, mucina 1, asociada a la superficie celular, ADTKD2
Identificaciones externas	OMIM : 158340 HomoloGene : 136477 GeneCards : MUC1
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 1 (humano) [1] Banda 1q22 Comienzo 155.185.824 pb [1] Final 155.192.916 pb [1]
Patrón de expresión de ARN Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular • GO: 0001948 unión a proteínas • GO: 0001104 actividad correguladora de la transcripción • GO: 0000980 ARN polimerasa II unión a ADN específica de secuencia de la región reguladora en cis • unión a p53 Componente celular • región extracelular • citoplasma • componente integral de la membrana • núcleo • Golgi lumen • componente integral de la membrana plasmática • apical plasma membrana • membrana • vesícula • extracelular exosome • espacio extracelular • plasma membrana Proceso biológico • regulación positiva de la acetilación de la histona H4 • regulación de la transcripción del promotor de la ARN polimerasa II en respuesta al estrés • Respuesta al daño del ADN, transducción de la señal por el mediador de la clase p53 que da como resultado la detención del ciclo celular • Regulación negativa de la vía de señalización apoptótica intrínseca en respuesta al daño del ADN por Mediador de la clase p53 • Regulación negativa de la adhesión celular mediada por la integrina • Respuesta al daño del ADN, transducción de señales por el mediador de la clase p53 que da como resultado la transcripción del mediador de la clase p21 • Regulación positiva de la transcripción del promotor de la ARN polimerasa II en respuesta al estrés • Procesamiento de O-glicanos • regulación negativa de la transcripción por el promotor de unión competitiva • estimuladora lectina de tipo C receptor vía de señalización • vía mediada por citoquinas de señalización Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	4582	n / A
Ensembl	ENSG00000185499	n / A
UniProt	P15941 Q7Z551	n / A
RefSeq (ARNm)	NM_001018016 NM_001018017 NM_001018021 NM_001044390 NM_001044391 NM_001044392 NM_001044393 NM_001204285 NM_001204286 NM_001204287 NM_001204288 NM_001204289 NM_001204290 NM_001204291 NM_001204292 NM_001204293 NM_001204294 NM_001204295 NM_001204296 NM_001204297 NM_002456 NM_182741 NM_001371720	n / A
RefSeq (proteína)	NP_001018016 NP_001018017 NP_001037855 NP_001037856 NP_001037857 NP_001037858 NP_001191214 NP_001191215 NP_001191216 NP_001191217 NP_001191218 NP_001191219 NP_001191220 NP_001191221 NP_001191222 NP_001191223 NP_001191224 NP_001191225 NP_001191226 NP_002447 NP_001358649 NP_001191217.1 NP_001191225.1 NP_001037856.1	n / A
Ubicación (UCSC)	Crónicas 1: 155,19 - 155,19 Mb	n / A
Búsqueda en PubMed	[2]	n / A
Wikidata
Ver / editar humano

La mucina 1, asociada a la superficie celular ( MUC1 ), también llamada mucina epitelial polimórfica ( PEM ) o antígeno de membrana epitelial o EMA , es una mucina codificada por el gen MUC1 en humanos. ^[3] MUC1 es una glicoproteína con una extensa glicosilación ligada a O de su dominio extracelular. Las mucinas recubren la superficie apical de las células epiteliales de los pulmones, el estómago, los intestinos, los ojos y varios otros órganos. ^{[4] Las} mucinas protegen al cuerpo de las infecciones mediante la unión del patógeno a los oligosacáridos.en el dominio extracelular, evitando que el patógeno llegue a la superficie celular. ^[5] La sobreexpresión de MUC1 a menudo se asocia con cánceres de colon, mama, ovario, pulmón y páncreas. ^[6] Joyce Taylor-Papadimitriou identificó y caracterizó el antígeno durante su trabajo con tumores de mama y ovario.

Estructura

MUC1 es un miembro de la familia de las mucinas y codifica una fosfoproteína glicosilada unida a la membrana . MUC1 tiene una masa de proteína central de 120-225 kDa que aumenta a 250-500 kDa con la glicosilación. Se extiende de 200 a 500 nm más allá de la superficie de la celda. ^[7]

La proteína está anclada a la superficie apical de muchos epitelios mediante un dominio transmembrana. Más allá del dominio transmembrana hay un dominio SEA que contiene un sitio de escisión para la liberación del gran dominio extracelular. La liberación de mucinas se realiza mediante sheddases . ^[8] El dominio extracelular incluye un dominio de repetición en tándem de número variable de 20 aminoácidos ( VNTR ), con un número de repeticiones que varía de 20 a 120 en diferentes individuos. Estas repeticiones son ricas en residuos de serina, treonina y prolina, lo que permite una o-glicosilación intensa. ^[7]

Se han informado múltiples variantes de transcripciones empalmadas alternativamente que codifican diferentes isoformas de este gen, pero se ha determinado la naturaleza completa de solo algunas. ^[9]

MUC1 se escinde en el retículo endoplásmico en dos partes, la cola citoplasmática que incluye el dominio transmembrana y el dominio extracelular. Estos dominios se asocian estrechamente de forma no covalente. ^[10] Esta estrecha asociación no covalente no se rompe con el tratamiento con urea , pH bajo, alto contenido de sal o ebullición. El tratamiento con dodecilsulfato de sodio desencadena la disociación de las subunidades. ^[11] La cola citoplasmática de MUC1 tiene 72 aminoácidos de longitud y contiene varios sitios de fosforilación. ^[12]

Función

La proteína cumple una función protectora al unirse a los patógenos ^[13] y también funciona en una capacidad de señalización celular. ^[12]

La sobreexpresión, la localización intracelular aberrante y los cambios en la glicosilación de esta proteína se han asociado con carcinomas . Por ejemplo, el antígeno tumoral CanAg es una nueva glicoforma de MUC1. ^[14] En el núcleo celular, la proteína MUC1 regula la actividad de los complejos de factores de transcripción que tienen un papel documentado en los cambios inducidos por tumores de la inmunidad del huésped. ^[15]

Interacciones

Se ha demostrado que MUC1 interactúa con:

• CTNND1 , ^[16]
• ERBB2 , ^{[17] [18]}
• GRB2 , ^[19]
• JUP , ^[17] y
• SOS1 . ^{[18] [19]}

Papel en el cáncer

La capacidad de los fármacos quimioterapéuticos para acceder a las células cancerosas es inhibida por la glicosilación intensa en el dominio extracelular de MUC1. La glicosilación crea una región altamente hidrófila que evita el paso de fármacos quimioterapéuticos hidrófobos. Esto evita que los medicamentos alcancen sus objetivos, que generalmente residen dentro de la célula. De manera similar, se ha demostrado que la glicosilación se une a factores de crecimiento. Esto permite que las células cancerosas que producen una gran cantidad de MUC1 concentren factores de crecimiento cerca de sus receptores, aumentando la actividad del receptor y el crecimiento de las células cancerosas. MUC1 también previene la interacción de las células inmunes con los receptores en la superficie de la célula cancerosa a través de un impedimento estérico. Esto inhibe una respuesta inmune antitumoral. ^[4]

Prevención de la muerte celular

Se ha demostrado que la cola citoplásmica de MUC1 se une a p53 . Esta interacción aumenta con el estrés genotóxico. Se encontró que MUC1 y p53 estaban asociados con el elemento de respuesta p53 del promotor del gen p21 . Esto da como resultado la activación de p21 que da como resultado la detención del ciclo celular. La asociación de MUC1 con p53 en el cáncer da como resultado la inhibición de la apoptosis mediada por p53 y la promoción de la detención del ciclo celular mediada por p53. ^[20]

La sobreexpresión de MUC1 en fibroblastos aumentó la fosforilación de Akt . La fosforilación de Akt da como resultado la fosforilación del promotor de muerte asociado a Bcl-2 . Esto da como resultado la disociación del promotor de muerte asociado a Bcl-2 con Bcl-2 y Bcl-xL . Se demostró que la activación depende de la activación aguas arriba de PI3K . Además, se demostró que MUC1 aumenta la expresión de Bcl-xL. Sobreexpresión de MUC1 en cáncer. La presencia de Bcl-2 y Bcl-xL libres previene la liberación del citocromo c de las mitocondrias, evitando así la apoptosis. ^{[21] La} cola citoplasmática de MUC1 se transporta a las mitocondrias a través de la interacción conhsp90 . Esta interacción se induce mediante la fosforilación de la cola citoplásmica de MUC1 por Src (gen) . Src es activado por el ligando de la familia de receptores EGF Neuregulin . Luego, la cola citoplasmática se inserta en la membrana externa mitocondrial. La localización de MUC1 en la mitocondria previene la activación de mecanismos apoptóticos. ^[22]

Promoción de la invasión tumoral

Se demostró que la cola citoplasmática de MUC1 interactúa con Beta-catenina . Se identificó un motivo SXXXXXSSL en MUC1 que se conserva con otros compañeros de unión de beta-catenina. Se demostró que esta interacción depende de la adhesión celular. ^{[23] Los} estudios han demostrado que MUC1 está fosforilado en un motivo YEKV. LYN ha demostrado la fosforilación de este sitio a través de la mediación de la interleucina 7 , ^[24] Src a través de la mediación de EGFR, ^{[25] [26]} y PRKCD . ^[27] Esta interacción se ve antagonizada por la degradación de la beta-catenina por GSK3B.. MUC1 bloquea la degradación dependiente de la fosforilación de beta-catenina por GSK3B. ^{[28] [29]} El resultado final es que el aumento de la expresión de MUC1 en el cáncer aumenta la beta-catenina estabilizada. Esto promueve la expresión de vimentina y CDH2 . Estas proteínas están asociadas con un fenotipo mesenquimatoso, caracterizado por una mayor movilidad e invasividad. En las células cancerosas, el aumento de la expresión de MUC1 promueve la invasión de las células cancerosas a través de la beta-catenina, lo que da como resultado el inicio de la transición epitelial-mesenquimal que promueve la formación de metástasis. ^{[30] [31]}

Usos diagnósticos

Análisis de sangre: Antígenos del cáncer (CA) 27.29 y 15-3

CA 27.29 (también conocido como BR 27.29) y CA 15-3 miden diferentes epítopos del mismo producto de antígeno proteico del gen MUC1 observado en el cáncer de mama. CA 27.29 tiene una mayor sensibilidad y especificidad en comparación con CA 15-3 y está elevado en el 30% de los pacientes con enfermedad en estadio bajo y del 60 al 70% de los pacientes con cáncer de mama en estadio avanzado.

Los niveles de CA 27.29 por encima de 100 U / mL y los niveles de CA 15-3 por encima de 25 U / mL son raros en condiciones benignas y sugieren malignidad.

Inmunohistoquímica

Mediante inmunohistoquímica , MUC1 se puede identificar en una amplia gama de epitelios secretores y sus equivalentes neoplásicos : ^[32]

• Es un marcador de varios tipos de cáncer (ver más abajo). ^[32]
• En el carcinoma micropapilar de mama y vejiga, MUC1 tiñe la superficie que mira al estroma de los grupos de células de unidades micropapilares. ^[32]
• Puede distinguir el linfoma anaplásico de células grandes sistémico (MUC1 positivo) del linfoma anaplásico de células grandes cutáneo (generalmente MUC1 negativo). ^[32]
• Aunque otros anticuerpos, como las citoqueratinas , se utilizan con mayor frecuencia para la identificación de depósitos de carcinoma metastásico , la EMA se puede utilizar para distinguir el mesotelioma , en el que está restringido a las membranas celulares y las micovellosidades asociadas , del adenocarcinoma , en el que se disemina de manera difusa a través del citoplasma . ^[33]

Enfermedades con tinción positiva de MUC1 [32] Adenocarcinomas Cáncer de mama Cáncer colonrectal Cáncer de páncreas Tumor carcinoide , cordoma Coriocarcinoma Tumor desmoplásico de células pequeñas y redondas Sarcoma epitelioide Sarcoma de células dendríticas foliculares , sarcoma de células dendríticas interdigitantes , sarcoma de células del retículo Pulmón: lesiones de células de tipo II ( hiperplasia , displasia ) Linfomas Linfoma anaplásico de células grandes Linfoma difuso de células B grandes (expresión variable) Linfoma plasmablástico Linfoma de derrame primario Meningioma Mesoteliomas (epitelioide) Mieloma Enfermedad de Paget de la mama Perineurioma Plasmacitomas Carcinoma de células renales Sarcoma sinovial (áreas epiteliales) Carcinoma tímico (a menudo)

Tinción negativa [32] Células mioepiteliales Carcinoma de la corteza suprarrenal Carcinoma hepatocelular Tumores de células germinales (excepto coriocarcinoma ) Carcinoma de células renales asociado a enfermedad renal quística adquirida Leiomiosarcoma (generalmente) Liposarcoma Melanoma Neuroblastoma Paraganglioma Tumor fibroso solitario Tejidos normales con tinción positiva. [32] Superficie apical de casi todas las células epiteliales glandulares y ductales: Mama, incluidas las células Toker Túbulo contorneado distal del riñón Células de tipo II de los alvéolos pulmonares Páncreas Glándulas salivales glándulas ecrinas y apocrinas de la piel Varios glóbulos blancos : Células T activadas Algunas células B Monocitos Células dendríticas foliculares Células perineuriales

Como objetivo de un fármaco terapéutico

Con MUC1, se están probando vacunas contra un tipo de cáncer de la sangre llamado mieloma múltiple . En teoría, la tecnología podría aplicarse al 90 por ciento de todos los cánceres conocidos, incluidos el cáncer de próstata y de mama, los tumores sólidos y no sólidos. Este método activaría el sistema inmunológico al entrenar a las células T para que busquen y destruyan las células que muestran una molécula (o marcador) específica de MUC1. MUC1 se encuentra en casi todas las células epiteliales, pero se sobreexpresa en las células cancerosas, y sus glucanos asociados son más cortos que los de MUC1 no asociados a tumores. ^[34]

Debido a que MUC1 se sobreexpresa (y se glicosila de manera diferente) en muchos cánceres, se ha investigado como objetivo farmacológico, por ejemplo, para la vacuna MUC1 ONT-10, que ha tenido un estudio clínico de fase 1. ^[35]

Ver también

• Clúster de diferenciación
• Lista de tinciones histológicas que ayudan en el diagnóstico de afecciones cutáneas

Referencias

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Further reading

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External links

• MUC1+protein,+human at the US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)

This article incorporates text from the United States National Library of Medicine, which is in the public domain.