Superfamilia facilitadora principal
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Superfamilia facilitadora principal
2y5y.png
Estructura cristalina de Lactosa Permease LacY.
Identificadores
SímboloMFS
Clan pfamCL0015
TCDB2.A.1
Superfamilia OPM15
CDDcd06174

La superfamilia de facilitadores principales ( MFS ) es una superfamilia de proteínas de transporte de membrana que facilitan el movimiento de pequeños solutos a través de las membranas celulares en respuesta a gradientes quimiosmóticos . [1] [2]

Función

La superfamilia facilitadora principal (MFS) son proteínas de membrana que se expresan de manera ubicua en todos los reinos de la vida para la importación o exportación de sustratos diana. Originalmente se creía que la familia MFS funcionaba principalmente en la absorción de azúcares, pero estudios posteriores revelaron que los miembros de la familia MFS transportaban fármacos, metabolitos, oligosacáridos , aminoácidos y oxianiones . [3] Estas proteínas impulsan energéticamente el transporte utilizando el gradiente electroquímico del sustrato objetivo ( uniportador ), o actúan como un cotransportador donde el transporte se acopla al movimiento de un segundo sustrato.

Pliegue

El pliegue básico del transportador MFS se construye alrededor de 12, [4] o en algunos casos, 14 hélices transmembrana [5] (TMH), con dos haces de 6 (o 7) hélices formados por los dominios homólogos terminales N y C [6] del transportador que están conectados por un bucle citoplasmático extendido. Las dos mitades de la proteína se compactan entre sí en forma de concha, sellando mediante interacciones en los extremos de las hélices transmembrana y los bucles extracelulares. [7] [8] Esto forma una gran cavidad acuosa en el centro de la membrana, que alternativamente está abierta al citoplasma o al periplasma / espacio extracelular. Revestimiento de esta cavidad acuosa son losaminoácidos que se unen a los sustratos y definen la especificidad del transportador. [9] [10] Se cree que muchos transportadores de MFS son dímeros mediante métodos in vitro e in vivo , con algunas pruebas que sugieren un papel funcional para esta oligomerización . [11]

Mecanismo

El mecanismo de acceso alterno que se cree que subyace al transporte de la mayor parte del transporte MFS se describe clásicamente como el mecanismo de "interruptor basculante". [7] [8] En este modelo, el transportador se abre al espacio extracelular o al citoplasma y simultáneamente sella la cara opuesta del transportador, evitando una vía continua a través de la membrana. Por ejemplo, en el transportador MFS mejor estudiado, LacY , la lactosa y los protones se unen típicamente desde el periplasma a sitios específicos dentro de la hendidura acuosa. Esto impulsa el cierre de la cara extracelular y la apertura del lado citoplásmico, permitiendo que el sustrato entre en la célula. Tras la liberación del sustrato, el transportador se recicla a la orientación de cara periplásmica.

Estructura de LacY abierta al periplasma (izquierda) o al citoplasma (derecha). Los análogos de azúcar se muestran unidos en la hendidura de ambas estructuras.

Los exportadores y antiportadores de la familia MFS siguen un ciclo de reacción similar , aunque los exportadores se unen al sustrato en el citoplasma y lo extruyen al espacio extracelular o periplásmico, mientras que los antiportadores se unen al sustrato en ambos estados para impulsar cada cambio conformacional. Si bien la mayoría de las estructuras MFS sugieren cambios estructurales de cuerpo grandes y rígidos con unión al sustrato, los movimientos pueden ser pequeños en los casos de sustratos pequeños, como el transportador de nitrato NarK. [12]

Transporte

Las reacciones de transporte generalizadas catalizadas por los porteros MFS son:

  1. Uniport: S (salida) ⇌ S (entrada)
  2. Symport: S (salida) + [H + o Na + ] (salida) ⇌ S (entrada) + [H + o Na + ] (entrada)
  3. Antiport: S 1 (salida) + S 2 (entrada) ⇌ S 1 (entrada) + S 2 (salida) (S 1 puede ser H + o un soluto)

Especificidad del sustrato

Aunque inicialmente se identificó como transportadores de azúcar, una función conservada de los procariotas [10] a los mamíferos, [13] la familia MFS es notable por la gran diversidad de sustratos transportados por la superfamilia. Estos van desde pequeños oxianiones [14] [15] [16] hasta grandes fragmentos de péptidos. [17] Otros transportadores de MFS se destacan por la falta de selectividad, extruyendo amplias clases de fármacos y xenobióticos. [18] [19] [20] Esta especificidad de sustrato está determinada en gran medida por cadenas laterales específicas que recubren la bolsa acuosa en el centro de la membrana. [9] [10]Si bien a menudo se usa un sustrato de particular importancia biológica para nombrar el transportador o la familia, también puede haber iones o moléculas co-transportados o filtrados. Estos incluyen moléculas de agua [21] [22] o los iones de acoplamiento que impulsan energéticamente el transporte.

Estructuras

Reproducir medios
Estructura cristalina de GlpT en el estado orientado hacia adentro, con dominios helicoidales N y C coloreados de púrpura y azul respectivamente. Lazos de color verde.

Se han caracterizado las estructuras cristalinas de varios transportadores MFS. Las primeras estructuras fueron del intercambiador de glicerol 3-fosfato / fosfato GlpT [8] y el simportador lactosa - protón LacY , [7] que sirvieron para dilucidar la estructura general de la familia de proteínas y proporcionaron modelos iniciales para comprender el mecanismo de transporte de MFS. Desde estas estructuras iniciales, se han resuelto otras estructuras MFS que ilustran la especificidad del sustrato o estados dentro del ciclo de reacción. [23] [24] Si bien las estructuras iniciales de MFS resueltas fueron de transportadores bacterianos, recientemente se han publicado estructuras de las primeras estructuras eucariotas . Estos incluyen un transportador de fosfato fúngico PiPT, [16] transportador de nitrato vegetal NRT1.1, [11] [25] y el transportador de glucosa humana GLUT1 . [26]

Evolución

El origen del pliegue del transportador MFS básico está actualmente bajo un intenso debate. Todas las permeasas de MFS actualmente reconocidas tienen los dos dominios de seis TMH dentro de una única cadena polipeptídica, aunque en algunas familias de MFS están presentes dos TMH adicionales. La evidencia sugiere que las permeasas MFS surgieron por un evento de duplicación intragénica en tándem en los procariotas tempranos. Este evento generó la topología de las 12 hélices transmembrana a partir de un dímero de 6 hélices primordial (presunto). Además, el motivo específico de MFS bien conservado entre TMS2 y TMS3 y el motivo relacionado pero menos conservado entre TMS8 y TMS9 resulta ser una característica de prácticamente todas las más de 300 proteínas MFS identificadas. [27]Sin embargo, el origen del dominio primordial de 6 hélices está bajo un intenso debate. Si bien alguna evidencia funcional y estructural sugiere que este dominio surgió de un dominio de 3 hélices más simple, [28] [29] falta evidencia bioinformática o filogenética que apoye esta hipótesis. [30] [31]

Importancia médica

Los miembros de la familia MFS son fundamentales para la fisiología humana y desempeñan un papel importante en una serie de enfermedades, a través de una acción aberrante, transporte de fármacos o resistencia a los fármacos. El transportador OAT1 transporta varios análogos de nucleósidos fundamentales para la terapia antiviral. [32] La resistencia a los antibióticos es con frecuencia el resultado de la acción de los genes de resistencia al MFS. [33] También se ha descubierto que las mutaciones en los transportadores de MFS causan enfermedades neurodegerativas, [34] trastornos vasculares del cerebro, [35] y enfermedades por almacenamiento de glucosa. [36]

Mutaciones de enfermedades

Se han encontrado mutaciones asociadas a enfermedades en varios transportadores de MFS humanos; los anotados en Uniprot se enumeran a continuación.

NombreID de UniprotFunciónEnfermedad
SLC37A4O43826Transporta glucosa-6-fosfato desde el citoplasma hasta la luz del retículo endoplásmico. Forma con glucosa-6-fosfatasa el complejo responsable de la producción de glucosa mediante glucogenólisis y gluconeogénesis. Por tanto, juega un papel central en la regulación homeostática de los niveles de glucosa en sangre.Enfermedad por almacenamiento de glucógeno tipo I [37]
FLVCR1Q9Y5Y0Transportador de hemo que exporta hemo citoplasmático. También puede exportar coproporfirina y protoporfirina IX, que son productos intermedios en la vía biosintética del hemo. No exporta bilirrubina. La exportación de hemo depende de la presencia de HPX y puede ser necesaria para proteger las células eritroides en desarrollo de la toxicidad del hemo. La exportación de hemo también proporciona protección contra las toxicidades del hemo o del hierro ferroso en el hígado y el cerebro. Provoca susceptibilidad a FeLV-C in vitro. Requerido durante la erittopoyesis para mantener el equilibrio del hemo libre intracelular ya que en los proeritroblastos la síntesis de hemo se intensifica y su acumulación es tóxica para las células.Retinosis pigmentaria [38]
SLC33A1O00400Probable transportador de acetil-CoA necesario para la O-acetilación de gangliósidos.Paraplejia espástica [39]
SLC17A5Q9NRA2Transporta el ácido glucurónico y el ácido siálico libre fuera del lisosoma después de que se escinde de los sialoglicoconjugados que experimentan degradación, esto es necesario para la mielinización normal del SNC. Media la captación dependiente del potencial de membrana de aspartato y glutamato en vesículas sinápticas y microvesículas de tipo sináptico. También funciona como un cotransportador electrogénico de 2NO (3) (-) / H (+) en la membrana plasmática de las células acinares de las glándulas salivales, mediando la salida fisiológica de nitrato; el 25% de los iones de nitrato circulantes se elimina típicamente y se secreta en la saliva.Enfermedad de Salla [40]
SLC2A10O95528Transportador de glucosa facilitador.Síndrome de tortuosidad arterial [41]
SLC22A12Q96S37Requerido para la reabsorción eficaz de uratos en el riñón. Regula los niveles de urato en sangre. Media la absorción de urato saturable al facilitar el intercambio de urato por aniones orgánicos.Hipouricemia [42]
SLC16A1P53985Transportador de monocarboxilato acoplado a protones. Cataliza el transporte rápido a través de la membrana plasmática de muchos monocarboxilatos como lactato, piruvato, oxoácidos de cadena ramificada derivados de leucina, valina e isoleucina, y los cuerpos cetónicos acetoacetato, beta-hidroxibutirato y acetato. Dependiendo del tejido y de las circunstancias, media la importación o exportación de ácido láctico y cuerpos cetónicos. Requerido para la asimilación normal de nutrientes, el aumento del tejido adiposo blanco y el aumento de peso corporal cuando se realiza una dieta alta en grasas. Desempeña un papel en las respuestas celulares a una dieta rica en grasas al modular los niveles celulares de lactato y piruvato, pequeñas moléculas que contribuyen a la regulación de las vías metabólicas centrales y la secreción de insulina, con efectos concomitantes sobre los niveles de insulina plasmática y la homeostasis de la glucosa en sangre.Hipoglucemia [43]
SLC22A5O76082Transportador de carnitina de alta afinidad dependiente de iones de sodio. Involucrado en la captación celular activa de carnitina. Transporta un ion de sodio con una molécula de carnitina. También transporta cationes orgánicos como el tetraetilamonio (TEA) sin la participación del sodio.Deficiencia de carnitina primaria sistémica [44]
CLN3Q13286Involucrado en el transporte anterógrado dependiente de microtúbulos de endosomas y lisosomas tardíos.Lipofuscinosis Ceroide [45]
SLC16A13Q7RTY0Transportador de monocarboxilato ligado a protones. Cataliza el transporte rápido a través de la membrana plasmática de muchos monocarboxilatos (por similitud).Diabetes mellitus [46]
SLC2A9Q9NRM0Transporta urato y fructosa. Puede tener un papel en la reabsorción de urato por los túbulos proximales. También transporta glucosa a baja velocidad.Hipouricemia [47]
SLC19A3Q9BZV2Media la captación de tiamina de alta afinidad, probablemente a través de un mecanismo anti-puerto de protones.Síndrome de disfunción del metabolismo de la tiamina [48]
FLVCR2Q9UPI3Actúa como importador de hemo. También actúa como transportador de un complejo quelante de calcio, importante para el crecimiento y el metabolismo del calcio.Síndrome de Fowler [35]
SLC16A12Q6ZSM3Transportador de monocarboxilato ligado a protones. Cataliza el transporte rápido a través de la membrana plasmática de muchos monocarboxilatos (por similitud).Catarata [49]
SLC19A2O60779Transportador de alta afinidad para la ingesta de tiamina.Anemia megaloblástica [50]
MFSD8Q8NHS3Puede ser un portador que transporta pequeños solutos mediante el uso de gradientes de iones quimiosmóticos (potencial).Lipofuscinosis Ceroide [51]
SLC40A1Q9NP59Puede estar involucrado en la exportación de hierro de las células epiteliales duodenales y también en la transferencia de hierro entre la circulación materna y fetal. Media la salida de hierro en presencia de una ferroxidasa ( hefestina y / o ceruloplasmina ).Hemocromatosis [52]
SLC2A4P14672Transportador facilitador de glucosa regulado por insulina.Diabetes mellitus [53]
SLC45A2Q9UMX9Antígeno de diferenciación de melanocitos. Puede transportar sustancias necesarias para la biosíntesis de melanina (por similitud).Albinismo [54]
SLCO2A1Q92959Puede mediar en la liberación de prostaglandinas recién sintetizadas de las células, el transporte transepitelial de prostaglandinas y la eliminación de prostaglandinas de la circulación. Transporta PGD2, así como PGE1, PGE2 y PGF2A.Osteoartropatía hipertrófica [55]
SLC22A4Q9H015Transportador de carnitina de baja afinidad dependiente de iones de sodio. Probablemente transporta un ion sodio con una molécula de carnitina. También transporta cationes orgánicos como el tetraetilamonio (TEA) sin la participación del sodio. La relación de actividad de absorción relativa de carnitina a TEA es 1,78. Un sustrato clave de este transportador parece ser la ergotioneína (ET).Artritis reumatoide [56]
SLC16A11Q8NCK7Transportador de monocarboxilato ligado a protones. Cataliza el transporte rápido a través de la membrana plasmática de muchos monocarboxilatos (por similitud). Probablemente implicado en el metabolismo de los lípidos hepáticos: la sobreexpresión da como resultado un aumento de los niveles de triacilglicerol (TAG), pequeños aumentos de los diacilgliceroles intracelulares y una disminución de los lípidos de lisofosfatidilcolina, éster de colesterol y esfingomielina.Diabetes mellitus [46]
SLCO1B3Q9NPD5Media la absorción independiente de Na (+) de aniones orgánicos como 17-beta-glucuronosil estradiol, taurocolato, triyodotironina (T3), leucotrieno C4, sulfato de dehidroepiandrosterona (DHEAS), metotrexato y sulfobromoftaleína (BSP). Participa en la eliminación de ácidos biliares y aniones orgánicos del hígado.Hiperbilirrubinemia [57]
SLCO1B1Q9Y6L6Media la captación independiente de Na (+) de aniones orgánicos como pravastatina, taurocolato, metotrexato, sulfato de dehidroepiandrosterona, 17-beta-glucuronosil estradiol, sulfato de estrona, prostaglandina E2, tromboxano B2, leucotrieno C3, leucotrieno E4, tiroodotironina y. Participa en la eliminación de ácidos biliares y aniones orgánicos del hígado.Hiperbilirrubinemia [57]
SLC2A2P11168Transportador de glucosa facilitador. Esta isoforma probablemente media la transferencia bidireccional de glucosa a través de la membrana plasmática de los hepatocitos y es responsable de la captación de glucosa por las células beta; puede formar parte del mecanismo de detección de glucosa de la célula beta. También puede participar con el cotransportador de Na (+) / glucosa en el transporte transcelular de glucosa en el intestino delgado y el riñón.Síndrome de Fanconi-Bickel [58]
SLC2A1P11166Transportador de glucosa facilitador. Esta isoforma puede ser responsable de la captación de glucosa constitutiva o basal. Tiene una especificidad de sustrato muy amplia; puede transportar una amplia gama de aldosas, incluidas pentosas y hexosas.Síndrome de deficiencia de GLUT1 1 [59]
SLC46A1Q96NT5Se ha demostrado que actúa tanto como un transportador de folato de alta afinidad acoplado a protones intestinales y como un transportador de hemo intestinal que media la captación de hemo desde la luz intestinal hacia las células epiteliales duodenales. Luego, el hierro se libera del hemo y puede transportarse al torrente sanguíneo. El hierro hemo de la dieta es una importante fuente nutricional de hierro. Muestra una mayor afinidad por el folato que el hemo.Malabsorción hereditaria de folato [60]
SLC17A8Q8NDX2Media la captación de glutamato en las vesículas sinápticas en las terminales nerviosas presinápticas de las células nerviosas excitadoras. También puede mediar en el transporte de fosfato inorgánico.Sordera [61]

Proteínas MFS humanas

Hay varias proteínas MFS en humanos, donde se las conoce como portadores de solutos (SLC) y SLC atípicos . [62] Actualmente existen 52 familias de SLC, [63] de las cuales 16 familias incluyen proteínas MFS; SLC2, 15 16, 17, 18, 19, SLCO (SLC21), 22, 29, 33, 37, 40, 43, 45, 46 y 49. [62] Las SLC atípicas son proteínas MFS, que comparten similitudes de secuencia y origen evolutivo con SLC, [62] [64] [65] [66] pero no se nombran de acuerdo con el sistema de raíces SLC, que se origina en el sistema de nomenclatura del gen hugo (HGNC). [67] Todos los SLC atípicos se enumeran en detalle en, [62] pero son: MFSD1, [66] MFSD2A , [68] MFSD2B , MFSD3 , [66] MFSD4A , [69] MFSD4B , [70] MFSD5 , [64] MFSD6 , [65] MFSD6L , MFSD8 , [71] MFSD9 , [65] [69 ] MFSD10 , [65] [72] MFSD11 , [64] MFSD12 , MFSD13A , MFSD14A , [65] [73] MFSD14B , [65] [73] UNC93A, [74] [75] [76] UNC93B1 , [77] SV2A , SV2B , SV2C , SVOP , SVOPL , SPNS1 , [78] SPNS2 , SPNS3 y CLN3 . [79] Dado que existe una alta identidad de secuencia y semejanza filogenética entre las SLC atípicas del tipo MFS, se pueden dividir en 15 AMTF (familias transportadoras atípicas de MFS), lo que sugiere que hay al menos 64 familias diferentes que incluyen proteínas SLC de tipo MFS. [80]

Referencias

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